Чем определяется специфичность сложных ферментов
Специфичность действия ферментов
Специфичность действия ферментов
Ферменты обладают более высокой специфичностью действия по сравнению с неорганическими катализаторами. Различают специфичность по отношению к типу химической реакции, катализируемой ферментом, и специфичность по отношению к субстрату. Эти два вида специфичности характерны для каждого фермента.
Специфичность по отношению к субстрату – это предпочтительность фермента к субстрату определенной структуры в сравнении с другими субстратами.
Различают 4 вида субстратной специфичности ферментов:
1. Абсолютная специфичность – способность фермента катализировать превращение только одного субстрата. Например – глюкокиназа фосфорилирует только глюкозу, аргиназа расщепляет только аргинин, уреаза – мочевину.
2. Относительная специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи. Например – липаза расщепляет сложноэфирную связь в триацилглицеролах.
3. Относительная групповая специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи, но требуется наличие определенных функциональных групп, входящих в состав субстратов. Например, все протеолитические ферменты расщепляют пептидную связь, но пепсин – образованную аминогруппами ароматических аминокислот, химотрипсин – образованную карбоксильными группами этих же аминокислот, трипсин – пептидную связь, образованную карбоксильной группой лизина, аргинина.
4. Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение только одного стереоизомера. Например, бактериальная аспартатдекарбоксилаза катализирует декарбоксилирование только L-аспартата и не действует на D-аспарагиновую кислоту.
Специфичность по отношению к реакции
Каждый фермент катализирует одну реакцию или группу реакций одного типа. Часто одно и то же химическое соединение выступает как субстрат для разных ферментов, причем каждый из них катализирует специфическую для него реакцию, приводящую к образованию разных продуктов. Специфичность по типу реакции лежит в основе единой классификации ферментов.
Данный текст является ознакомительным фрагментом.
Продолжение на ЛитРес
Читайте также
МЕСТО ДЕЙСТВИЯ — АФРИКА
МЕСТО ДЕЙСТВИЯ — АФРИКА Заглянем в 1924 год и выясним, что так внимательно рассматривает профессор Раймонд Дарт, стоя возле только что распакованных ящиков, которые привезли его ученики из известкового карьера Таунг, что в Бечуаналенде. В руках у профессора из
Микробы — продуценты ферментов
Микробы — продуценты ферментов Мы уже знаем, что ферменты — это биологические катализаторы, то есть вещества, способствующие осуществлению многих химических реакций, которые-происходят в живой клетке и необходимы для получения питательных веществ и построения ее
Механизм действия нервной системы
Механизм действия нервной системы Теперь, вероятно, следует присмотреться к механизму действия этой сложной структуры, начав с простого примера. Если направить в глаза яркий свет, зрачок человека сужается. Эта реакция зависит от целой серии событий, которые начинаются в
Глава 3. Ферменты. Механизм действия ферментов
Глава 3. Ферменты. Механизм действия ферментов Ферментами или энзимами называют специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов и выполняющие роль биологических катализаторов.Общие свойства ферментов и неорганических катализаторов:1. Не
Структура молекулы ферментов
Структура молекулы ферментов По строению ферменты могут быть простыми и сложными белками. Фермент, являющийся сложным белком называют холоферментом. Белковая часть фермента называется апоферментом, небелковая часть – кофактором. Различают два типа кофакторов:1.
Механизм действия ферментов
Глава 4. Регуляция активности ферментов. Медицинская энзимология
Глава 4. Регуляция активности ферментов. Медицинская энзимология Способы регуляции активности ферментов:1. Изменение количества ферментов.2. Изменение каталитической эффективности фермента.3. Изменение условий протекания реакции.Регуляция количества
Применение ферментов в медицине
Применение ферментов в медицине Ферментные препараты широко используют в медицине. Ферменты в медицинской практике находят применение в качестве диагностических (энзимодиагностика) и терапевтических (энзимотерапия) средств. Кроме того, ферменты используют в качестве
Глава 13. Особенности действия гормонов
Глава 13. Особенности действия гормонов Гормоны гипоталамуса ЦНС оказывает регулирующее действие на эндокринную систему через гипоталамус. В клетках нейронов гипоталамуса синтезируются пептидные гормоны двух типов. Одни через систему гипоталамо-гипофизарных сосудов
Диапазон действия экологических факторов
Диапазон действия экологических факторов Все живые организмы способны воспринимать только определенный диапазон интенсивности воздействий любого экологического фактора, что определяется нормой реакции генотипа. Этот диапазон выработался в процессе
6.4. Возрастающая специфичность морфического резонанса в процессе морфогенеза
6.4. Возрастающая специфичность морфического резонанса в процессе морфогенеза Энергетический резонанс не является процессом типа «все или ничего»: система резонирует в ответ на диапазон частот, более или менее близких к ее естественной частоте, хотя максимальный отклик
Как наши действия рассказывают нам о мире
Как наши действия рассказывают нам о мире Для мозга между восприятием и действиями существует тесная связь. Наше тело служит нам, чтобы познавать окружающий мир. Мы взаимодействуем с окружающим миром посредством своего тела и смотрим, что из этого выйдет. Этой
Программа действия
Программа действия Выбор или создание программы действия непосредственно предшествует двигательному акту. В подавляющем большинстве случаев ни человек, ни животные не разрабатывают программу действия, а используют ту, которая уже применялась ранее при схожей
2.2. Общая характеристика пищеварительных ферментов
2.2. Общая характеристика пищеварительных ферментов Обращает на себя внимание принципиальное сходство, а иногда и поразительное совпадение ферментных систем, реализующих пищеварение у различных организмов. Поэтому те характеристики, которые будут представлены ниже,
Изменение активности некоторых Ферментов крови и печени крыс при экспериментальном голодании А. А. ПОКРОВСКИЙ, Г. К. ПЯТНИЦКАЯ (Москва)
Изменение активности некоторых Ферментов крови и печени крыс при экспериментальном голодании А. А. ПОКРОВСКИЙ, Г. К. ПЯТНИЦКАЯ (Москва) Проблема влияния голодания на разные показатели обменных процессов в организме животных и человека продолжает привлекать внимание
Влияние голодания на активность ферментов пентозофосфатного пути в печени и мозге крыс Ю. Л. ЗАХАРЬИН (Москва)
Влияние голодания на активность ферментов пентозофосфатного пути в печени и мозге крыс Ю. Л. ЗАХАРЬИН (Москва) В последние годы в клинике часто применяется с лечебными целями, в частности, для лечения психических заболеваний, полное голодание. Не вызывает сомнения, что
Биологическая химия (7 стр.)
Механизм действия ферментов
В любой ферментативной реакции выделяют следующую стадийность:
где Е – фермент, S – субстрат, [ES] – фермент-субстратный комплекс, Р – продукт.
Механизм действия ферментов может быть рассмотрен с двух позиций: с точки зрения изменения энергетики химических реакций и с точки зрения событий в активном центре.
Энергетические изменения при химических реакциях
Любые химические реакции протекают, подчиняясь двум основным законам термодинамики: закону сохранения энергии и закону энтропии. Согласно этим законам, общая энергия химической системы и её окружения остаётся постоянной, при этом химическая система стремится к снижению упорядоченности (увеличению энтропии). Для понимания энергетики химической реакции недостаточно знать энергетический баланс входящих и выходящих из реакции веществ. Необходимо учитывать изменения энергии в процессе данной химической реакции и роль ферментов в динамике этого процесса.
Чем больше молекул обладает энергией, превышающей уровень Еа (энергия активации) тем выше скорость химической реакции. Повысить скорость химической реакции можно нагреванием. При этом увеличивается энергия реагирующих молекул. Однако, для живых организмов высокие температуры губительны, поэтому в клетке для ускорения химических реакций используются ферменты. Ферменты обеспечивают высокую скорость реакций при оптимальных условиях, существующих в клетке, путём понижения уровня Еа. Таким образом, ферменты снижают высоту энергетического барьера, в результате чего возрастает количество реакционноспособных молекул, и, следовательно, увеличивается скорость реакции.
Роль активного центра в ферментативном катализе
В результате исследований было показано, что молекула фермента, как правило, во много раз больше молекулы субстрата, подвергающегося химическому превращению этим ферментом. В контакт с субстратом вступает лишь небольшая часть молекулы фермента, обычно от 5 до 10 аминокислотных остатков, формирующих активный центр фермента. Роль остальных аминокислотных остатков состоит в обеспечении правильной конформации молекулы фермента для оптимального протекания химической реакции.
Активный центр на всех этапах ферментативного катализа нельзя рассматривать как пассивный участок для связывания субстрата. Это комплексная молекулярная «машина», использующая разнообразные химические механизмы, способствующие превращению субстрата в продукт.
В активном центре фермента субстраты располагаются таким образом, чтобы участвующие в реакции функциональные группы субстратов находились в непосредственной близости друг к другу. Это свойство активного центра называют эффектом сближения и ориентации реагентов. Такое упорядоченное расположение субстратов вызывает уменьшение энтропии и, как следствие, снижение энергии активации (Еа), что определяет каталитическую эффективность ферментов.
Активный центр фермента также способствует дестабилизации межатомных связей в молекуле субстрата, что облегчает протекание химической реакции и образование продуктов. Это свойство активного центра называют эффектом деформации субстрата.
Молекулярные механизмы ферментативного катализа
Механизмы ферментативного катализа определяются ролью функциональных групп активного центра фермента в химической реакции превращения субстрата в продукт.
Выделяют 2 основных механизма ферментативного катализа:
1. кислотно-основной катализ
2. ковалентный катализ.
Концепция кислотно-основного катализа объясняет ферментативную активность участием в химической реакции кислотных групп (доноры протонов) и/или основных групп (акцепторы протонов). Кислотно-основной катализ – часто встречающееся явление. Аминокислотные остатки, входящие в состав активного центра, имеют функциональные группы, проявляющие свойства как кислот, так и оснований.
К аминокислотам, участвующим в кислотно-основном катализе, в первую очередь относят Цис, Тир, Сер, Лиз, Глу, Асп и Гис. Радикалы этих аминокислот в протонированной форме – кислоты (доноры протона), в депротонированной – основания (акцепторы протона). Благодаря этому свойству функциональных групп активного центра ферменты становятся уникальными биологическими катализаторами, в отличие от небиологических катализаторов, способных проявлять либо кислотные, либо основные свойства.
Ковалентный катализ основан на атаке нуклеофильных (отрицательно заряженных) или электрофильных (положительно заряженных) групп активного центра фермента молекулами субстрата с формированием ковалентной связи между субстратом и коферментом или функциональной группой аминокислотного остатка (как правило, одной) активного центра фермента.
Специфичность действия ферментов
Ферменты обладают более высокой специфичностью действия по сравнению с неорганическими катализаторами. Различают специфичность по отношению к типу химической реакции, катализируемой ферментом, и специфичность по отношению к субстрату. Эти два вида специфичности характерны для каждого фермента.
Специфичность по отношению к субстрату – это предпочтительность фермента к субстрату определенной структуры в сравнении с другими субстратами.
Различают 4 вида субстратной специфичности ферментов:
1. Абсолютная специфичность – способность фермента катализировать превращение только одного субстрата. Например – глюкокиназа фосфорилирует только глюкозу, аргиназа расщепляет только аргинин, уреаза – мочевину.
2. Относительная специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи. Например – липаза расщепляет сложноэфирную связь в триацилглицеролах.
3. Относительная групповая специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи, но требуется наличие определенных функциональных групп, входящих в состав субстратов. Например, все протеолитические ферменты расщепляют пептидную связь, но пепсин – образованную аминогруппами ароматических аминокислот, химотрипсин – образованную карбоксильными группами этих же аминокислот, трипсин – пептидную связь, образованную карбоксильной группой лизина, аргинина.
4. Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение только одного стереоизомера. Например, бактериальная аспартатдекарбоксилаза катализирует декарбоксилирование только L-аспартата и не действует на D-аспарагиновую кислоту.
Специфичность по отношению к реакции
Каждый фермент катализирует одну реакцию или группу реакций одного типа. Часто одно и то же химическое соединение выступает как субстрат для разных ферментов, причем каждый из них катализирует специфическую для него реакцию, приводящую к образованию разных продуктов. Специфичность по типу реакции лежит в основе единой классификации ферментов.
Глава 4. Регуляция активности ферментов. Медицинская энзимология
Способы регуляции активности ферментов:
1. Изменение количества ферментов.
2. Изменение каталитической эффективности фермента.
3. Изменение условий протекания реакции.
Регуляция количества ферментов
Количество молекул фермента в клетке определяется соотношением двух процессов – скоростями синтеза и распада белковой молекулы фермента.
В клетках существуют два типа ферментов:
1. Конститутивные ферменты – являются обязательными компонентами клетки, синтезируются с постоянной скоростью в постоянных количествах.
2. Адаптивные ферменты – их образование зависит от определенных условий. Среди них выделяют индуцируемые и репрессируемые ферменты.
Индуцируемыми, как правило, являются ферменты с катаболической функцией. Их образование может быть вызвано или ускорено субстратом данного фермента. Репрессируемыми обычно бывают ферменты анаболической направленности. Ингибитором (репрессором) синтеза этих ферментов может быть конечный продукт данной ферментативной реакции.
Изменение каталитической эффективности ферментов
Этот тип регуляции может осуществляться по нескольким механизмам.
Ферменты. Определение, классификация, специфичность
Основная терминология в области ферментов – определение ферментов, классификация, специфичность ферментов.
Определение ферментов
Приведем определение ферментов:
Ферментами называются вещества белковой природы, которые значительно повышают скорость химических реакций благодаря своей способности к специфическому активированию других веществ. Роль ферментов для всего живого на Земле огромна, так как все реакции в живой клетке регулируются путем ферментативного катализа.
В настоящее время в литературе описано свыше 2000 ферментов, которые катализируют реакции шести основных типов. Именно тип катализируемой реакции лежит в основе системы классификации ферментов, рекомендованной Комиссией Международного Биохимического Союза по ферментам в 1961 году. Согласно этой классификации выделяют следующие классы ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы (синтетазы).
Препараты ферментов широко используются в различных отраслях промышленности и сфера их применения неуклонно расширяется. Применение ферментных препаратов позволяет существенно усовершенствовать и интенсифицировать многие существующие технологии, а также создать принципиально новые высокоэффективные процессы. Следует отметить, что большинство ферментов, использующихся в отраслях, перерабатывающих биологическое сырье, относятся к классу гидролаз.
Описание применения протеолитических ферментов можно почитать здесь.
Основные свойства ферментов
Другим важнейшим биологическим свойством ферментов является специфичность в отношении субстрата, характеризующая их способность катализировать строго определенные типы превращений. Выделяют четыре основные группы специфичности:
1. Абсолютную специфичность, когда фермент катализирует превращение только одного субстрата;
2. Групповую специфичность, когда фермент действует на группу родственных субстратов, обладающих определенными структурными особенностями;
3. Специфичность по отношению к определенным типам реакций – такие ферменты обнаруживают наименьшую специфичность и действуют независимо от того, какие группы присутствуют вблизи той связи, на которую направлено действие фермента;
4. Стереохимическую специфичность – когда фермент катализирует превращение только одной стереохимической формы субстрата.
Одним из отрицательных свойств ферментов является лабильность, обусловленная их белковой природой и сложной пространственной конфигурацией. Ферменты подвержены влиянию различных факторов и могут изменять свою активность под действием рН, температуры, а также присутствия активаторов и ингибиторов.
Молекулярная масса ферментов лежит в пределах от 9 до 1000 кДа. Установлено, что размеры молекул ферментов обычно во много раз превышают размеры молекул субстрата, на который действует фермент, что является одной из характерных особенностей ферментативного катализа. Вследствие значительного различия в размерах молекула субстрата может находиться в контакте лишь с ограниченной частью молекулы фермента – его активным центром. Активный центр фермента представляет собой комбинацию различных химических группировок в молекуле фермента, которые обуславливают его каталитическое действие, которые располагаются в углублении белковой молекулы, по форме комплиментарном субстрату. Понятие активного центра лежит в основе большинства теорий, объясняющих механизм действия ферментов.
Учитывая правила классической энзимологии, процесс взаимодействия фермента и субстрата протекает в три стадии: присоединение субстрата к макромолекуле фермента, непосредственно ферментативная реакция, и отделение продуктов превращения субстрата от фермента:
Взаимодействие фермента с субстратом вызывает локальное конформационное изменение белковой макромолекулы фермента, в результате чего комплементарность его активного центра к субстрату повышается, что обеспечивает возможность осуществления каталитического процесса.