Чем определяется специфичность деятельности биологических катализаторов ферментов
Чем определяется специфичность деятельности биологических катализаторов ферментов
Подробное решение страница стр.89 по биологии для учащихся 10 класса, авторов Захаров В.Б., Мамонтов С.Г. Углубленный уровень 2015
ВОПРОСЫ и ЗАДАНИЯ ДЛЯ ПОВТОРЕНИЯ
Вопрос 1. Что такое жиры?
Вопрос 2. Опишите химический состав жиров и фосфолипидов.
Важнейшими представителями сложных липидов являются фосфолипиды. Это – липиды, содержащие помимо жирных кислот и спирта остаток фосфорной кислоты. В их состав входят азотистые основания (чаще всего холин + OH – или этаноламин HO-CH2-CH2-NH2), остатки аминоксилот и другие компоненты. В зависимости от спирта, входящего в состав молекулы, фосфолипид относится либо к глицерофосфолипидам (в роли спирта выступает глицерин), либо к сфингофосфолипидам, в состав которого входит сфингозин. Молекулы фосфолипидов содержат неполярные гидрофобные уголеводородные радикалы – «хвосты» и полярную гидрофильную «головку» (остатки фосфорной кислоты и азотистого основания), что определяет способность фосфолипидов формировать биологические мембраны. Входя в состав клеточных оболочек, фосфолипиды играют существенную роль для их проницаемости и обмена веществ между клетками и внутриклеточным пространством.
Вопрос 3. Какие функции выполняют жиры и липоиды? Какими физическими свойствами обусловлена строительная функция фосфолипидов?
Жиры и липоиды выполняют следующие функции:
1. Пластическая. Фосфолипиды образуют клеточные мембраны.
2. Энергетическая. При окислении 1 г жиров выделяется 38,9 кДж (9,3 ккал) энергии.
3. Жиры являются растворителями для гидрофобных веществ, например витаминов (А, D, Е).
4. Резервная. Жировые включения капли жира в цитоплазме клетки.
5. Терморегуляция. За счет плохой теплопроводности жировая ткань может служить теплоизолятором.
6. Защитная. Рыхлая жировая ткань при механическом повреждении предохраняет подлежащие органы от травмы.
Вопрос 4. В каких клетках и тканях наиболее велико количество жиров? Зачем эти клетки синтезируют и накапливают большое количество жиров?
Содержание жиров в клетках колеблется от 5 до 15%. Однако в клетках жировой ткани их количество может достигать 90% сухого веса. Много жиров в семенах и плодах растений.
Вопрос 5. В чём заключается регуляторная роль жиров?
Регуляторная функция заключается в том, что жиры входят в состав гормонов, витаминов, а также участвуют в движении нервных импульсов.
Вопрос 6. Что такое холестерин? Каково его значение в клетке и организме?
Холестерин – одно из важных веществ в организме. Он входит в состав всех клеточных мембран в тканях и органах. Это вещество является предшественником кортикостероидных и половых гормонов, желчных кислот, витамина D и других.
ВОПРОСЫ И ЗАДАНИЯ ДЛЯ ОБСУЖДЕНИЯ
Вопрос 1. Чем определяется специфичность деятельности биологических катализаторов — ферментов? Как вы представляете себе роль воды в работе ферментов?
Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, оказывающие влияние на скорость химической реакции, но не входящие в состав ее конечных продуктов.
В 1902 г. Генри выдвинул предположение, что действие ферментов заключается в образовании комплекса с молекулой субстрата, которое представляет собой обратимый процесс. Комплекс фермент-субстрат соответствует промежуточному соединению или переходному состоянию в теории промежуточных соединений. Затем этот комплекс распадается и регенерирует фермент. Этот процесс описывается уравнением
Согласно существующим воззрениям, молекула субстрата связывается с областью на поверхности фермента, которая называется активным центром. Активность этого центра повышается в присутствии витаминов и некоторых минеральных веществ. За активность ферментов особенно ответственны различные микроэлементы, в частности d-переходиые металлы, как, например, медь, марганец, железо и никель.
Активность некоторых ферментов очень зависит от наличия коферментов. Коферментами являются относительно небольшие органические молекулы, которые связываются с активными центрами фермента. Роль таких коферментов часто выполняют витамины группы В.
Вопрос 2. Каков механизм действия рецепторов клеточной поверхности? В чём вы видите биологический смысл воздействия различных веществ на клетку через рецепторы, а не непосредственно на процессы обмена веществ?
Вопрос 3. Как моносахариды объединяются в полимеры? Какие химические связи определяют пространственную конфигурацию полисахаридов?
Некоторые углеводы представляют собой природные полимеры, состоящие из многих сотен и даже тысяч моносахаридных звеньев, входящих в состав одной макромолекулы. Поэтому такие вещества получили название полисахариды. Наиболее важными среди полисахаридов являются крахмал и целлюлоза. Оба они образуются в растительных клетках из глюкозы, основного продукта процесса фотосинтеза.
Моносахаридный остаток способен образовывать одну гликозидную связь с соседним моносахаридом, но может предоставить несколько гидроксильных групп для присоединения других моносахаридов. В соответствии с этим, как и в случае олигосахаридов, молекулы полисахаридов могут быть линейными или разветвленными.
Вопрос 4. Какие моносахариды входят в состав ди- и полисахаридов?
В состав дисахаридов и полисахаридов входят глюкоза и фруктоза.
Вопрос 5. В чём заключается биологическое значение липоидов? Охарактеризуйте роль холестерина в организации клеточных мембран и в организме в целом.
Пластическая функция липидов в организме осуществляется главным образом фосфолипидами и холестерином, участвующими в построении биологических мембран и липидного микроокружения мембранолокализованных ферментов, создавая оптимальные условия для функционирования этих ферментов. Жиры используются в синтезе стероидных гормонов, желчных кислот и простагландинов.
Специфичность действия ферментов
Специфичность действия ферментов
Ферменты обладают более высокой специфичностью действия по сравнению с неорганическими катализаторами. Различают специфичность по отношению к типу химической реакции, катализируемой ферментом, и специфичность по отношению к субстрату. Эти два вида специфичности характерны для каждого фермента.
Специфичность по отношению к субстрату – это предпочтительность фермента к субстрату определенной структуры в сравнении с другими субстратами.
Различают 4 вида субстратной специфичности ферментов:
1. Абсолютная специфичность – способность фермента катализировать превращение только одного субстрата. Например – глюкокиназа фосфорилирует только глюкозу, аргиназа расщепляет только аргинин, уреаза – мочевину.
2. Относительная специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи. Например – липаза расщепляет сложноэфирную связь в триацилглицеролах.
3. Относительная групповая специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи, но требуется наличие определенных функциональных групп, входящих в состав субстратов. Например, все протеолитические ферменты расщепляют пептидную связь, но пепсин – образованную аминогруппами ароматических аминокислот, химотрипсин – образованную карбоксильными группами этих же аминокислот, трипсин – пептидную связь, образованную карбоксильной группой лизина, аргинина.
4. Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение только одного стереоизомера. Например, бактериальная аспартатдекарбоксилаза катализирует декарбоксилирование только L-аспартата и не действует на D-аспарагиновую кислоту.
Специфичность по отношению к реакции
Каждый фермент катализирует одну реакцию или группу реакций одного типа. Часто одно и то же химическое соединение выступает как субстрат для разных ферментов, причем каждый из них катализирует специфическую для него реакцию, приводящую к образованию разных продуктов. Специфичность по типу реакции лежит в основе единой классификации ферментов.
Данный текст является ознакомительным фрагментом.
Продолжение на ЛитРес
Читайте также
МЕСТО ДЕЙСТВИЯ — АФРИКА
МЕСТО ДЕЙСТВИЯ — АФРИКА Заглянем в 1924 год и выясним, что так внимательно рассматривает профессор Раймонд Дарт, стоя возле только что распакованных ящиков, которые привезли его ученики из известкового карьера Таунг, что в Бечуаналенде. В руках у профессора из
Микробы — продуценты ферментов
Микробы — продуценты ферментов Мы уже знаем, что ферменты — это биологические катализаторы, то есть вещества, способствующие осуществлению многих химических реакций, которые-происходят в живой клетке и необходимы для получения питательных веществ и построения ее
Механизм действия нервной системы
Механизм действия нервной системы Теперь, вероятно, следует присмотреться к механизму действия этой сложной структуры, начав с простого примера. Если направить в глаза яркий свет, зрачок человека сужается. Эта реакция зависит от целой серии событий, которые начинаются в
Глава 3. Ферменты. Механизм действия ферментов
Глава 3. Ферменты. Механизм действия ферментов Ферментами или энзимами называют специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов и выполняющие роль биологических катализаторов.Общие свойства ферментов и неорганических катализаторов:1. Не
Структура молекулы ферментов
Структура молекулы ферментов По строению ферменты могут быть простыми и сложными белками. Фермент, являющийся сложным белком называют холоферментом. Белковая часть фермента называется апоферментом, небелковая часть – кофактором. Различают два типа кофакторов:1.
Механизм действия ферментов
Глава 4. Регуляция активности ферментов. Медицинская энзимология
Глава 4. Регуляция активности ферментов. Медицинская энзимология Способы регуляции активности ферментов:1. Изменение количества ферментов.2. Изменение каталитической эффективности фермента.3. Изменение условий протекания реакции.Регуляция количества
Применение ферментов в медицине
Применение ферментов в медицине Ферментные препараты широко используют в медицине. Ферменты в медицинской практике находят применение в качестве диагностических (энзимодиагностика) и терапевтических (энзимотерапия) средств. Кроме того, ферменты используют в качестве
Глава 13. Особенности действия гормонов
Глава 13. Особенности действия гормонов Гормоны гипоталамуса ЦНС оказывает регулирующее действие на эндокринную систему через гипоталамус. В клетках нейронов гипоталамуса синтезируются пептидные гормоны двух типов. Одни через систему гипоталамо-гипофизарных сосудов
Диапазон действия экологических факторов
Диапазон действия экологических факторов Все живые организмы способны воспринимать только определенный диапазон интенсивности воздействий любого экологического фактора, что определяется нормой реакции генотипа. Этот диапазон выработался в процессе
6.4. Возрастающая специфичность морфического резонанса в процессе морфогенеза
6.4. Возрастающая специфичность морфического резонанса в процессе морфогенеза Энергетический резонанс не является процессом типа «все или ничего»: система резонирует в ответ на диапазон частот, более или менее близких к ее естественной частоте, хотя максимальный отклик
Как наши действия рассказывают нам о мире
Как наши действия рассказывают нам о мире Для мозга между восприятием и действиями существует тесная связь. Наше тело служит нам, чтобы познавать окружающий мир. Мы взаимодействуем с окружающим миром посредством своего тела и смотрим, что из этого выйдет. Этой
Программа действия
Программа действия Выбор или создание программы действия непосредственно предшествует двигательному акту. В подавляющем большинстве случаев ни человек, ни животные не разрабатывают программу действия, а используют ту, которая уже применялась ранее при схожей
2.2. Общая характеристика пищеварительных ферментов
2.2. Общая характеристика пищеварительных ферментов Обращает на себя внимание принципиальное сходство, а иногда и поразительное совпадение ферментных систем, реализующих пищеварение у различных организмов. Поэтому те характеристики, которые будут представлены ниже,
Изменение активности некоторых Ферментов крови и печени крыс при экспериментальном голодании А. А. ПОКРОВСКИЙ, Г. К. ПЯТНИЦКАЯ (Москва)
Изменение активности некоторых Ферментов крови и печени крыс при экспериментальном голодании А. А. ПОКРОВСКИЙ, Г. К. ПЯТНИЦКАЯ (Москва) Проблема влияния голодания на разные показатели обменных процессов в организме животных и человека продолжает привлекать внимание
Влияние голодания на активность ферментов пентозофосфатного пути в печени и мозге крыс Ю. Л. ЗАХАРЬИН (Москва)
Влияние голодания на активность ферментов пентозофосфатного пути в печени и мозге крыс Ю. Л. ЗАХАРЬИН (Москва) В последние годы в клинике часто применяется с лечебными целями, в частности, для лечения психических заболеваний, полное голодание. Не вызывает сомнения, что
I. Общая характеристика ферментов как биологических катализаторов
Ферменты, как было установлено ещё в 1922 г., являются белками. Их роль уникальна: они увеличивают скорость протекания химической реакции, однако при этом не расходуются. В 1926 г. был впервые очищен и выделен в виде белковых кристаллов фермент уреаза, катализирующий реакции расщепления мочевины до аммиака и диоксида углерода. К настоящему времени в кристаллическом виде получены сотни различных ферментов, расшифрованы их аминокислотные последовательности, изучается их роль в метаболических превращениях.
В роли биокатализаторов могут выступать и небелковые соединения. Например, некоторые типы РНК вызывают гидролиз фосфодиэфирных связей нуклеиновых кислот. Такие молекулы РНК с каталитической активностью называют рибози-мами, однако их значение в химическом превращении соединений намного меньше, чем у ферментов.
Поскольку ферменты — белковые молекулы, следовательно, они обладают всеми свойствами, характерными для белков. В то же время они имеют особенности строения, характеризующие их как катализаторы. Рассмотрим основные свойства ферментов как биологических катализаторов.
А. Специфичность
Биологическая функция фермента, как и любого белка, обусловлена наличием в его структуре активного центра. Лиганд, взаимодействующий с активным центром фермента, называют субстратом. В активном центре фермента есть аминокислотные остатки, функциональные группы которых обеспечивают связывание субстрата, и аминокислотные остатки, функциональные группы которых осуществляют химическое превращение субстрата. Условно эти группы обозначают как участок связывания субстрата и каталитический участок, однако следует помнить, что не всегда эти участки имеют чёткое пространственное разделение и иногда могут «перекрываться» (рис. 2-1).
В участке связывания субстрат при помощи нековалентных связей взаимодействует (связывается) с ферментом, формируя фермент-субстратный комплекс. В каталитическом участке субстрат претерпевает химическое превращение в продукт, который затем высвобождается из активного центра фермента. Схематично процесс катализа можно представить следующим уравнением:
Е + S ↔ ES ↔ ЕР ↔ Е + Р,
где Е — фермент (энзим), S — субстрат, Р — продукт. Данные обозначения общеприняты и происходят от английских слов enzyme, substrat, product.
Специфичность — наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость этих молекул. Различают субстратную и каталитическую специфичности фермента, определяемые строением активного центра (рис. 2-2).
Рис. 2-2. Функциональная значимость отдельных участков активного центра фермента
1. Субстратная специфичность
Абсолютная субстратная специфичность
Активный центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых организмах мало.
Пример фермента с абсолютной субстратной специфичностью — аргиназа, катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и орнитина:
Другой пример фермента с абсолютной субстратной специфичностью — уреаза, катализирующая гидролиз мочевины до диоксида углерода и аммиака.
Групповая субстратная специфичность
Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов.
Так, фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных кислот. Панкреатическая липаза гидролизует эфирную связь у α-атомов углерода глицерола, независимо от того, какие жирные кислоты входят в состав молекулы жира (см. схему 1).
Схема 1
Большинство протеолитических ферментов, осуществляющих гидролиз белков, имеет групповую субстратную специфичность, гидролизуя пептидные связи, образованные разными аминокислотами.
Стереоспецифичность
При наличии у субстрата нескольких стереоизомеров фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них. В организме человека наблюдают специфичность ферментов к следующим стереоизомерам.
Стереоспецифичность к D-сахарам. Большинство моносахаридов и продуктов их обмена в организме человека и других млекопитающих относят к D-стереоизомерам. Ферменты, осуществляющие их метаболизм, имеют специфичность к D-, а не к L-сахарам.
Стереоспецифичность к L-аминокислотам. Белки человека состоят из аминокислот L-ряда. Большинство ферментов, обеспечивающих превращение аминокислот, имеет стереоспецифичность к L-аминокислотам.
Стереоспецифичность к цис-транс-изомерам. Фермент фумараза оказывает действие только на фумарат. Малеинат (цис-изомер фумарата) не является субстратом фумаразы.
Исключение составляют только ферменты эпимеразы (рацемазы), катализирующие превращение оптических изомеров.
Стереоспецифичность к α- и β-гликозцдным связям. Фермент амилаза действует только на αа-гликозидные связи, что позволяет гидролизовать крахмал и гликоген (полимеры глюкозы), остатки глюкозы в которых соединены α-гликозидными связями. Целлюлоза — также полимер глюкозы, однако остатки глюкозы в нём связаны β-гликозидными связями. В результате отсутствия у человека ферментов, специфичных к β-гликозидной связи, целлюлоза не гидролизуется в кишечнике человека и не может служить источником глюкозы.
2. Каталитическая специфичность
Фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения. Это свойство обеспечивается строением каталитического участка активного центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата. Так, молекула глюкозо-6-фосфата в клетках печени человека — субстрат 4 различных ферментов: фос-фоглюкомутазы, глюкозо-6-фосфатфосфатазы, фосфоглюкоизомеразы и глюкозо-6-фосфатде-гвдрогеназы. Однако из-за особенностей строения каталитических участков этих ферментов происходит различное превращение этого соединения с образованием 4 различных продуктов (см. схему 2).
Схема 2
Б. Каталитическая эффективность
Большинство катализируемых ферментами реакций высокоэффективны, они протекают в 10 8 — 10 14 раз быстрее, чем некатализируемые реакции. Каждая молекула фермента способна за секунду трансформировать от 100 до 1000 молекул субстрата в продукт.
Количество молекул субстрата, превращённых в продукт с помощью одной молекулы фермента за 1 с, называют числом оборотов фермента, или молярной активностью.
В. Лабильность ферментов
Каталитическая эффективность фермента, как и любой белковой молекулы, зависит от его конформации, и в частности от конформации активного центра.
Для ферментов характерна конформационная лабильность — способность к небольшим изменениям нативной конформации вследствие разрыва слабых связей. Поэтому воздействие денатурирующих агентов, способных изменять конформацию молекулы фермента, приводит к изменению конформации активного центра и снижению способности присоединять субстрат. В результате этого уменьшается каталитическая эффективность фермента.
Г. Способность ферментов к регуляции
Активность ферментов в клетке зависит от количества молекул субстрата, продукта, наличия кофакторов и коферментов. Действие ферментов в клетке, как правило, строго упорядочено: продукт одной ферментативной реакции является субстратом другой, образуя таким образом «метаболические пути». Среди множества ферментов практически каждого метаболического пути различают ключевые, или регуляторные, ферменты, активность которых может изменяться в зависимости от потребности клетки в конечном продукте метаболического пути. Регуляторные ферменты расположены, как правило, в начале и/или в месте разветвления метаболического пути. Они катализируют либо самые медленные (скорость-лимитирующие реакции), либо необратимые реакции. Подробно о том, как осуществляется контроль метаболизма путём регуляции активности ферментов, описано в подразделе VII.
Биологическая химия (7 стр.)
Механизм действия ферментов
В любой ферментативной реакции выделяют следующую стадийность:
где Е – фермент, S – субстрат, [ES] – фермент-субстратный комплекс, Р – продукт.
Механизм действия ферментов может быть рассмотрен с двух позиций: с точки зрения изменения энергетики химических реакций и с точки зрения событий в активном центре.
Энергетические изменения при химических реакциях
Любые химические реакции протекают, подчиняясь двум основным законам термодинамики: закону сохранения энергии и закону энтропии. Согласно этим законам, общая энергия химической системы и её окружения остаётся постоянной, при этом химическая система стремится к снижению упорядоченности (увеличению энтропии). Для понимания энергетики химической реакции недостаточно знать энергетический баланс входящих и выходящих из реакции веществ. Необходимо учитывать изменения энергии в процессе данной химической реакции и роль ферментов в динамике этого процесса.
Чем больше молекул обладает энергией, превышающей уровень Еа (энергия активации) тем выше скорость химической реакции. Повысить скорость химической реакции можно нагреванием. При этом увеличивается энергия реагирующих молекул. Однако, для живых организмов высокие температуры губительны, поэтому в клетке для ускорения химических реакций используются ферменты. Ферменты обеспечивают высокую скорость реакций при оптимальных условиях, существующих в клетке, путём понижения уровня Еа. Таким образом, ферменты снижают высоту энергетического барьера, в результате чего возрастает количество реакционноспособных молекул, и, следовательно, увеличивается скорость реакции.
Роль активного центра в ферментативном катализе
В результате исследований было показано, что молекула фермента, как правило, во много раз больше молекулы субстрата, подвергающегося химическому превращению этим ферментом. В контакт с субстратом вступает лишь небольшая часть молекулы фермента, обычно от 5 до 10 аминокислотных остатков, формирующих активный центр фермента. Роль остальных аминокислотных остатков состоит в обеспечении правильной конформации молекулы фермента для оптимального протекания химической реакции.
Активный центр на всех этапах ферментативного катализа нельзя рассматривать как пассивный участок для связывания субстрата. Это комплексная молекулярная «машина», использующая разнообразные химические механизмы, способствующие превращению субстрата в продукт.
В активном центре фермента субстраты располагаются таким образом, чтобы участвующие в реакции функциональные группы субстратов находились в непосредственной близости друг к другу. Это свойство активного центра называют эффектом сближения и ориентации реагентов. Такое упорядоченное расположение субстратов вызывает уменьшение энтропии и, как следствие, снижение энергии активации (Еа), что определяет каталитическую эффективность ферментов.
Активный центр фермента также способствует дестабилизации межатомных связей в молекуле субстрата, что облегчает протекание химической реакции и образование продуктов. Это свойство активного центра называют эффектом деформации субстрата.
Молекулярные механизмы ферментативного катализа
Механизмы ферментативного катализа определяются ролью функциональных групп активного центра фермента в химической реакции превращения субстрата в продукт.
Выделяют 2 основных механизма ферментативного катализа:
1. кислотно-основной катализ
2. ковалентный катализ.
Концепция кислотно-основного катализа объясняет ферментативную активность участием в химической реакции кислотных групп (доноры протонов) и/или основных групп (акцепторы протонов). Кислотно-основной катализ – часто встречающееся явление. Аминокислотные остатки, входящие в состав активного центра, имеют функциональные группы, проявляющие свойства как кислот, так и оснований.
К аминокислотам, участвующим в кислотно-основном катализе, в первую очередь относят Цис, Тир, Сер, Лиз, Глу, Асп и Гис. Радикалы этих аминокислот в протонированной форме – кислоты (доноры протона), в депротонированной – основания (акцепторы протона). Благодаря этому свойству функциональных групп активного центра ферменты становятся уникальными биологическими катализаторами, в отличие от небиологических катализаторов, способных проявлять либо кислотные, либо основные свойства.
Ковалентный катализ основан на атаке нуклеофильных (отрицательно заряженных) или электрофильных (положительно заряженных) групп активного центра фермента молекулами субстрата с формированием ковалентной связи между субстратом и коферментом или функциональной группой аминокислотного остатка (как правило, одной) активного центра фермента.
Специфичность действия ферментов
Ферменты обладают более высокой специфичностью действия по сравнению с неорганическими катализаторами. Различают специфичность по отношению к типу химической реакции, катализируемой ферментом, и специфичность по отношению к субстрату. Эти два вида специфичности характерны для каждого фермента.
Специфичность по отношению к субстрату – это предпочтительность фермента к субстрату определенной структуры в сравнении с другими субстратами.
Различают 4 вида субстратной специфичности ферментов:
1. Абсолютная специфичность – способность фермента катализировать превращение только одного субстрата. Например – глюкокиназа фосфорилирует только глюкозу, аргиназа расщепляет только аргинин, уреаза – мочевину.
2. Относительная специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи. Например – липаза расщепляет сложноэфирную связь в триацилглицеролах.
3. Относительная групповая специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи, но требуется наличие определенных функциональных групп, входящих в состав субстратов. Например, все протеолитические ферменты расщепляют пептидную связь, но пепсин – образованную аминогруппами ароматических аминокислот, химотрипсин – образованную карбоксильными группами этих же аминокислот, трипсин – пептидную связь, образованную карбоксильной группой лизина, аргинина.
4. Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение только одного стереоизомера. Например, бактериальная аспартатдекарбоксилаза катализирует декарбоксилирование только L-аспартата и не действует на D-аспарагиновую кислоту.
Специфичность по отношению к реакции
Каждый фермент катализирует одну реакцию или группу реакций одного типа. Часто одно и то же химическое соединение выступает как субстрат для разных ферментов, причем каждый из них катализирует специфическую для него реакцию, приводящую к образованию разных продуктов. Специфичность по типу реакции лежит в основе единой классификации ферментов.
Глава 4. Регуляция активности ферментов. Медицинская энзимология
Способы регуляции активности ферментов:
1. Изменение количества ферментов.
2. Изменение каталитической эффективности фермента.
3. Изменение условий протекания реакции.
Регуляция количества ферментов
Количество молекул фермента в клетке определяется соотношением двух процессов – скоростями синтеза и распада белковой молекулы фермента.
В клетках существуют два типа ферментов:
1. Конститутивные ферменты – являются обязательными компонентами клетки, синтезируются с постоянной скоростью в постоянных количествах.
2. Адаптивные ферменты – их образование зависит от определенных условий. Среди них выделяют индуцируемые и репрессируемые ферменты.
Индуцируемыми, как правило, являются ферменты с катаболической функцией. Их образование может быть вызвано или ускорено субстратом данного фермента. Репрессируемыми обычно бывают ферменты анаболической направленности. Ингибитором (репрессором) синтеза этих ферментов может быть конечный продукт данной ферментативной реакции.
Изменение каталитической эффективности ферментов
Этот тип регуляции может осуществляться по нескольким механизмам.