Чем обусловлена реакция адамкевича

РЕАКЦИЯ АДАМКЕВИЧА

Эта реакция обусловлена присутствием в молекуле белка триптофана и его взаимодействием с глиоксиловой кислотой. Если к раствору белка добавить незначительное количество глиоксиловой кислоты и концентрированной серной кислоты, развивается красно-фиолетовое окрашивание. Реакция обусловлена конденсацией триптофана с альдегидами с образованием окрашенных продуктов.

В качестве источника глиоксиловой кислоты может служить ледяная уксусная кислота, в которой всегда имеются небольшие количества глиоксиловой кислоты.

Продукт конденсации триптофана с глиоксиловой кислотой (красно-фиолетовый цвет)

Ход работы: К раствору белка 1 мл прилить 1 мл концентрированной уксусной кислоты. Осторожно, сильно наклонив пробирку, по стенке прибавить 1 мл концентрированной серной кислоты так, чтобы жидкости не смешивались. На границе между ними появляется красно-фиолетовое кольцо.

Источник

ЦВЕТНЫЕ И ИМЕННЫЕ КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ

История химии в школьном курсе

РЕАКЦИЯ ПИОТРОВСКОГО (БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ)

В белках аминокислоты связаны друг с другом по типу полипептидов и дикетопиперазинов. Образование полипептидов из аминокислот происходит путем отщепления молекулы воды от аминогруппы одной молекулы аминокислоты и карбоксильной группы другой молекулы:

Образующаяся группа –С(О)–NН– называется пептидной группой, связь С–N, соединяющая остатки млекул аминокислот, – пептидной связью.

При взаимодействии дипептида с новой молекулой аминокислоты получается трипептид и т. д.

Дикетопиперазины образуются при взаимодействии двух молекул аминокислот с отщеплением двух молекул воды:

Дикетопиперазины были выделены из белков Н.Д.Зелинским и В.С.Садиковым в 1923 г.

Наличие в белке повторяющихся пептидных групп подтверждается тем, что белки дают фиолетовое окрашивание при действии небольшого количества раствора медного купороса в присутствии щелочи (биуретовая реакция).

Реакция идет по схеме:

Это реакция на цистеин и цистин. При щелочном гидролизе «слабосвязанная сера» в цистеине и цистине достаточно легко отщепляется, в результате чего образуется сероводород, который, реагируя со щелочью, дает сульфиды натрия или калия. При добавлении ацетата свинца(II) образуется осадок сульфида свинца(II) серо-черного цвета.

Описание опыта. В пробирку наливают 1 мл раствора цистина, прибавляют 0,5 мл 20%-го раствора гидроксида натрия. Смесь нагревают до кипения, а затем добавляют 0,5 мл раствора ацетата свинца(II). Наблюдается выпадение серо-черного осадка сульфида свинца(II):

Описание опыта. В пробирку наливают 5 капель 1%-го раствора глицина и прибавляют 1 каплю индикатора метилового красного. Раствор окрашивается в желтый цвет (нейтральная среда). К полученной смеси добавляют равный объем 40%-го раствора формальдегида (формалин). Появляется красное окрашивание (кислая среда):

Это реакция на аминокислоту глицин.

В таких солях ион меди координационными связями соединен с аминогруппами.

Описание опыта. В пробирку наливают 3 мл 3%-го раствора сульфата меди(II), добавляют несколько капель 10%-го раствора гидроксида натрия до образования голубого осадка. К полученному осадку гидроксида меди(II) приливают 0,5 мл концентрированного раствора глицина. При этом образуется темно-синий раствор глицината меди:

Описание опыта. В пробирку наливают 1 мл раствора тирозина и добавляют 0,5 мл концентрированной азотной кислоты. Смесь нагревают до появления желтой окраски. После охлаждения добавляют 1–2 мл 20%-го раствора гидроксида натрия до появления оранжевой окраски раствора:

Описание опыта. В пробирку наливают около

0,5 мл раствора уксуснокислого свинца и прибавляют раствор едкого кали до растворения образовавшегося осадка гидроксида свинца. В другую пробирку наливают

Триптофан, реагируя в кислой среде с альдегидами, образует окрашенные продукты конденсации. Например, с глиоксиловой кислотой (являющейся примесью к концентрированной уксусной кислоте) реакция протекает по уравнению:

По аналогичной схеме протекает и реакция триптофана с формальдегидом.

В ходе проведенного исследования мы выявили по литературным источникам имеющуюся информацию о цветных качественных реакциях на белковые аминокислоты; выполнили ряд перечисленных реакций и составили базу данных. Эта база может быть использована в школьной практике как в теоретическом плане, так и в практическом, т. к. мы приводим краткие, но подробные описания выполнения всех опытов.

Из предложенных 18 качественных реакций каждая практически осуществима в школьном курсе химии и имеет важное практическое значение. Сопровождение реакций химическими уравнениями конкретизирует и углубляет знания по биологической и органической химии, особенно знания учащихся специализированных биологических и химических классов.

Использованная литература

Ермаков А.Н., Арасимович В.В., Смирнова-Иконникова М.И., Мирри И.К. Методы биохимического исследования растений. М.,1952, 520 с.
Полянская А.С., Шевелева А.О. Методическая разработка по лабораторным работам: «Аминокислоты» и «Белки». Л., 1976, 37 с.
Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии. 1999, 541 с.
Руководство к практическим занятиям по органической химии. Под ред. В.М.Родионова. М., 1954, 111 с.
Соловьев Н.А. Лабораторные работы по биологической химии. Методическая разработка. СПб., 1996, 70 с.
Филиппович Ю.Б., Егорова Т.А., Севастьянова Г.А. Практикум по общей биохимии. М., 1982, 311 с.

З.Саитов, С.В.Телешов, Б.Харитонцев,
секция «Юный химик» РХО им. Д.И.Менделеева (г. Тобольск)

Источник

АДАМКЕВИЧА РЕАКЦИЯ

Смотреть что такое «АДАМКЕВИЧА РЕАКЦИЯ» в других словарях:

АДАМКЕВИЧА РЕАКЦИЯ — (Adamkiewicz), принадлежит к цветным реакциям на белки и указывает на присутствие в белках скатольной группы. Производится кипячением (осторожным, во избежание ожогов) белка или его раствора с ледяной уксусной кислотой СаН4Оа, в присутствии H2S04 … Большая медицинская энциклопедия

Адамкевича реакция — (A. Adamkiewicz, 1850 1921, австрийский патолог; син. Адамкевича Гопкинса Коля реакция) цветная качественная реакция на триптофан и триптофансодержащие белки, основанная на фиолетово синем окрашивании их растворов после добавления глиоксиловой и… … Большой медицинский словарь

Адамкевича-Гопкинса-Коля реакция — (A. Adamkiewicz, 1850 1921, австрийский патолог; G. Hopkins, 1861 1947, англ. биохимик; L. Cole, род. в 1903 г., франц. патолог) см. Адамкевича реакция … Большой медицинский словарь

Адамкевич, Альберт — Albert Wojciech Adamkiewicz … Википедия

Адамкевич — Адамкевич, Альберт Адамкевич, Альберт Альберт Адамкевич (польск. Albert Adamkiewicz; 11 августа 1850 31 октября 1921, Вена) польский медик. Изучал медицину в Кён … Википедия

ГЛИОКСИЛОВАЯ КИСЛОТА — ГЛИОКСИЛОВАЯ КИСЛОТА,СОН СООН (иначе глиоксалевая, глиоксилевая кислота), простейший представитель альдегидо кислот. Найдена в зеленых частях растений. Некоторые авторы находили ее в моче (другими это оспаривается). Биологически важным является… … Большая медицинская энциклопедия

ТРИПТОФАН — (прежнее название протеин хромоген), f r.CHLCHCOOH индол а аминопропионовая к та, аминокислота, получающаяся при гидролизе белков действием трипсина, бактерий, баритовой воды; при кислотном гидролизе большая часть Т. разрушается. Т. найден в… … Большая медицинская энциклопедия

Адамке́вича — Го́пкинса — Ко́ля реа́кция — (A. Adarnkiewicz, 1850 1921, австрийский патолог; G. Hopkins, 1861 1947, англ. биохимик; L. Cole, р. 1903 г., франц. патолог) см. Адамкевича реакция … Медицинская энциклопедия

БЕЛКИ — БЕЛКИ, или протеины, высокомолекулярные коллоидальные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Б. по своему количественному содержанию в организме животных занимают среди твердых составных частей его одно из первых мест, а по… … Большая медицинская энциклопедия

Белки — I Белки (протеины) органические соединения, структурной основой которых служит полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями ( СО NH2 ) в определенной последовательности. Белки являются главными… … Медицинская энциклопедия

Источник

ЦВЕТНЫЕ И ИМЕННЫЕ КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ

История химии в школьном курсе

Белки – основа жизнедеятельности любого организма на Земле. Это сложные высокомолекулярные природные соединения. Мономерами белков являются аминокислоты. Умение определять аминокислоты важно и в теоретическом, и в практическом аспекте. Определение аминокислот сопровождается написанием уравнений качественных реакций, что способствует углублению знаний по органической химии. Это умение имеет большое значение при заболеваниях, связанных с ослаблением иммунной системы людей (аллергические заболевания, нарушение функционирования ферментативных систем и т. д.), при которых основную роль играют белки. В данной ситуации необходимо оперативно и грамотно определять аминокислоты (белки).

Мы постарались в этой работе выяснить химизм качественных реакций на аминокислоты, указать роль отдельных ученых, в том числе российских, в исследовании белков, а также:

1) изучить и систематизировать имеющиеся литературные данные по качественным реакциям на белковые аминокислоты, составить базу данных о качественных, в том числе цветных, реакциях на белки;
2) научиться практически осуществлять качественные реакции;
3) выделить качественные реакции на белковые аминокислоты, изучаемые в школьном курсе химии.

Для аминокислот, постоянно встречающихся в составе белков, разработано множество цветных (в том числе именных) реакций. Многие из них высокоспецифичны, что позволяет определять ничтожные количества той или иной аминокислоты.

Надо помнить, что все качественные реакции – это реакции не собственно на белки, а на определенные аминокислоты, входящие в их состав.

Большинство D-изомеров обладает сладким вкусом, а L-изомеры – горькие или безвкусные.

Описание опыта. К 2 мл 1%-го раствора триптофана приливают

1 мл концентрированной уксусной кислоты, встряхивают и по стенке пробирки осторожно добавляют

Реакция используется для количественного определения аминокислот по объему выделившегося газообразного азота.

Описание опыта. В пробирку наливают 1 мл 1%-го раствора глицина и равный объем 5%-го раствора нитрита натрия. Добавляют 0,5 мл концентрированной уксусной кислоты и осторожно взбалтывают смесь. Наблюдается выделение пузырьков газа:

Это реакция на аминокислоту тирозин. Реактив Миллона (раствор HgNO₃ и Hg(NO₂)₂ в разбавленной HNO₃, содержащей примесь HNO₂) взаимодействует с тирозином с образованием ртутной соли нитропроизводного тирозина, окрашенной в розовато-красный цвет:

Описание опыта. К 2 мл концентрированного раствора тирозина прибавляют

Это реакция на аминокислоту триптофан.

Описание опыта. 1 мл 0,005%-го раствора триптофана смешивают с равным объемом глиоксиловой кислоты НС(О)СООН* и к смеси прибавляют 10 капель 0,04 М раствора сульфата меди(II). Затем небольшими порциями (по несколько капель) добавляют 2–3 мл концентрированной серной кислоты, охлаждая пробирку после приливания очередной порции кислоты током холодной воды (или в ванночке со льдом). Полученную смесь оставляют на 10 мин при комнатной температуре, после чего ставят на 5 мин в кипящую водяную баню. Наблюдается образование сине-фиолетового окрашивания.

В этой реакции из глиоксиловой кислоты под действием концентрированной серной кислоты сначала получается формальдегид:

который затем конденсируется с триптофаном:

Продукт конденсации окисляется до бис-2-триптофанилкарбинола, который в присутствии минеральных кислот образует соли, окрашенные в сине-фиолетовый цвет:

Это реакция на аминокислоту метионин.

Эта реакция на аминокислоту гистидин основана на взаимодействии гистидина с диазобензолсульфоновой кислотой с образованием соединения вишнево-красного цвета.

Реакцию диазотирования осуществляют при взаимодействии кислого раствора сульфаниловой кислоты с нитритом натрия. При этом образуется диазобензолсульфоновая кислота:

Эта кислота, взаимодействуя с гистидином, дает соединение вишнево-красного цвета:

Описание опыта. В пробирку наливают 1 мл 1%-го раствора сульфаниловой кислоты в 5%-м растворе соляной кислоты. Затем прибавляют 2 мл 0,5%-го раствора нитрита натрия, сильно встряхивают и немедленно приливают 2 мл 0,01%-го раствора гистидина. После перемешивания содержимого пробирки сразу приливают 6 мл 10%-го раствора соды. Появляется интенсивная вишнево-красная окраска.

Окончание следует

*К 2 г порошка магния (слегка увлажненного) прилить при охлаждении 50 мл (заранее охлажденного до 0 °С) насыщенного раствора щавелевой кислоты. Полученный осадок оксалата магния отфильтровывают и декантируют небольшим количеством воды. Фильтрат подкисляют уксусной кислотой и доводят до объема 200 мл (полученный раствор хранить в холодильнике!).

Источник

Чем обусловлена реакция адамкевича

Биуретовая реакция (реакция Пиотровского). В щелочной среде белки, а также продукты их гидролиза — полипептиды дают фиолетовое или красно-фиолетовое окрашивание с солями меди. Реакция обусловлена наличием пептидных связей. Положительная биуретовая реакция проявляется у соединений, содержащих не менее двух

пептидных групп. Интенсивность окраски зависит от длины пептида и варьирует от сине-фиолетовой до краснофиолетовой и красной.

Биуретовую реакцию дают также аспарагин (амид аспарагиновой кислоты) и аминокислоты гистидин, треонин и серин.

Свое название реакция получила от биурета — соединения, которое образуется при нагревании мочевины. Эта реакция сопровождается отщеплением молекулы аммиака

Комплексной медно-натриевой соли пептидов и белков приписывают следующее строение:

Реактивы: а) раствор яичного белка (без добавления хлористого натрия); б) раствор растительного белка (приготовление — см. с. 6); в) едкий натр, 10%-ный раствор; г) сернокислая медь, 1%-ный раствор.

В одну пробирку наливают 2 мл раствора яичного белка, в другую — столько же растительного, затем в каждую из них прибавляют равный объем раствора едкого натра и по 1—2 капли раствора сернокислой меди. Появляется красно-фиолетовое или сине-фиолетовое окрашивание.

Нингидриновая реакция.

Нингидриновая реакция обусловлена наличием аминокислот, имеющих аминогруппы в a-положении. Белки, полипептиды и аминокислоты образуют с нингидрином соединение синего или сине-фиолетового цвета (при нагревании). Нингидриновая реакция является одной из наиболее чувствительных для обнаружения а-аминогрупп.

Сущность реакции заключается в том, что а-аминокислоты и пептиды, реагируя с нингидрином, подвергаются окислительному дезаминированию и декарбоксилированию:

Восстановленный нингидрин взаимодействует с аммиаком и второй молекулой нингидрина, в результате чего образуется окрашенное соединение (пурпурный Руэманна)

Реактивы: а) раствор белка (без хлористого натрия). Приготовление — см. с. 6; б) глицин, 0,1%-ный водный раствор; в) нингидрин, 0,1%-ный спиртовой раствор. В одну пробирку наливают 1-2 мл раствора глицина, в другую — столько же раствора белка. В обе пробирки добавляют раствор нингидрина (в первую 5—6 капель, во вторую — 10—12), нагревают около минуты. В пробирке с глицином быстро появляется фиолетово-синее или фиолетовое окрашивание, в пробирке с белком окрашивание развивается медленно и имеет красновато-фиолетовый оттенок (или даже желтовато-фиолетовый в случае наличия иминокислоты пролина).

Реакция Лоури.

Это одна из наиболее чувствительных реакций на белки. Ее дают циклические аминокислоты. Реагируя с реактивом Фолина, они образуют комплексы, окрашенные в синий цвет. Интенсивность окраски зависит от концентрации белков, поэтому реакция Лоури может быть использована и для количественного определения.

Реактивы: а) раствор яичного белка для цветных реакций и реакций осаждения (см. с. 6), разведенный дистиллированной водой в 100 раз; б) глицин, 0,02%-ный раствор; в) фенилаланин, 0,02%-ный раствор; г) реактив А: 2%-ный раствор углекислого натрия в 0,1 н растворе едкого натра; д) реактив В: 0,5%-ный раствор сернокислой меди в 1%-ном растворе двузамещенного виннокислого калия или натрия (); с)реактив С: к 50 мл реактива А пипеткой приливают 1 мл реактива В; ж) реактив Фолина: в колбе из термоустойчивого стекла в 700 мл дистиллированной воды растворяют 100 г вольфрамовокислого натрия (вольфрамата натрия, ) и 25 г молибденовокислого натрия (молибдата натрия, ). К раствору приливают 50 мл концентрированной ортофосфорной кислоты (-ной) и 100 мл

концентрированной соляной кислоты после чего к колбе присоединяют обратный холодильник, переносят ее в вытяжной шкаф и кипятят 10 ч, не допуская бурного кипения жидкости. Затем в колбу добавляют 150 г сернокислого лития дистиллированной воды, 5 капель брома и кипятят (без холодильника) в течение 15 мин. для освобождения от избытка брома. После того как раствор остынет до комнатной температуры, его доводят дистиллированной водой до объема 1 л, фильтруют и хранят в склянке темного стекла с притертой пробкой. Реактив ярко-желтого цвета, устойчив при хранении. Перед употреблением готовят рабочий раствор реактива, разводя его дистиллированной водой в отношении 1:1. Концентрация кислоты в растворе должна составлять 1 г-экв. Ее проверяют титрованием 1 н раствором едкого натра (индикатор — фенолфталеин).

В три пробирки вносят соответственно растворы яичного белка, глицина и фенилаланина (по 2,5 мл), добавляют по 5 мл раствора С и оставляют на 10 мин., после чего приливают по 5 мл рабочего раствора реактива Фолина. Через 30 мин. наблюдают окрашивание жидкости: в пробирках с белком и фенилаланином развивается интенсивная синяя окраска, в пробирке с глицином сохраняется желтый цвет реактива.

Ксантопротеиновая реакция.

Характерна для некоторых ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина, триптофана). При нагревании белков и полипептидов с концентрированной азотной кислотой образуется нитросоединение желтого цвета.

Реакция протекает в две стадии. На протяжении первой аминокислота, например тирозин, взаимодействуя с концентрированной азотной кислотой, подвергается нитрованию. При этом образуется динитротирозин (желтого цвета).

Примечание. В зависимости от количества прибавленной азотной кислоты может образоваться и смесь динитро- и нитротирозина.

Во второй стадии продукты нитрования тирозина (ди-нитро- и нитротирозин) реагируют с едким натром или гидроокисью аммония с образованием натриевой или аммонийной соли, имеющей желто-оранжевое окрашивание.

Ксантопротеиновую реакцию, кроме белков, пептидов и циклических аминокислот, дают также многие простые ароматические соединения (бензол, фенол и др.).

Реактивы: а) раствор яичного или растительного белка (приготовление — см. с. 6); б) раствор желатина, -ный; в) азотная кислота, концентрированная; г) натрий едкий, 20%-ный раствор, или аммиак, концентрированный раствор фенол, -ный раствор.

К 2-3 мл раствора фенола осторожно (по стенке пробирки) приливают 1-2 мл концентрированной азотной кислоты. Осторожно нагревают, появляется желтое окрашивание.

В другую пробирку наливают 1-2 мл раствора яичного или растительного белка, прибавляют 8—10 капель концентрированной азотной кислоты и осторожно нагревают. Выпадает осадок, который окрашивается в желтый цвет.

После охлаждения в пробирку осторожно (по стенке) приливают избыток концентрированного раствора аммиака или едкого натра — жидкость принимает оранжевое или желто-оранжевое окрашивание.

Реакцию следует проводить под тягой!

Те же реакции проводят с раствором желатина: желтого окрашивания не наступает, так как желатин не содержит ароматических аминокислот (иногда может появиться очень слабое желтоватое окрашивание, обусловленное примесью других белков).

Реакция Миллона.

С помощью реакции Миллона открывают наличие аминокислоты тирозина. Тирозин образует с реактивом Миллона ртутную соль нитротирозина красного цвета. Эта реакция характерна также почти для всех фенолов.

Реактивы: а) раствор яичного или растительного белка (см. с. 6); б) раствор желатина, 1%-ный; в) фенол, 0,1%-ный раствор; г) реактив Миллона: 40 г ртути растворяют в 57 мл концентрированной азотной кислоты вначале при комнатной температуре, затем слабо подогревая на водяной бане. Раствор разбавляют двумя объемами воды и после отстаивания сливают с осадка.

Все работы производят под тягой!

К 1 мл раствора фенола в пробирке приливают 0,5 мл реактива Миллона осторожно нагревают. Появляется розовое окрашивание.

В пробирку наливают 1-2 мл раствора яичного или растительного белка и 5—6 капель реактива Миллона, осторожно нагревают.

Жидкость окрашивается в красный цвет, и затем выпадает осадок кирпично-красного цвета.

То же проделывают и с раствором желатина: красного окрашивания не наступает или оно проявляется очень слабо (если желатин не очищен от примеси других белков),

Реакции на триптофан.

Триптофан, реагируя в кислой среде с альдегидами, образует окрашенные продукты конденсации. Например, с глиоксиловой кислотой (являющейся примесью к концентрированной уксусной кислоте) реакция протекает по уравнению

По аналогичной схеме протекает также реакция триптофана с оксиметилфурфуролом или формальдегидом.

В указанных реакциях принимает участие серная кислота, являющаяся водоотнимающим средством.

Реакция Адамкевича. Реактивы: а) свежий яичный белок (неразбавленный); б) желатин, 1%-ный раствор; в) уксусная кислота, концентрированная; г) серная кислота, концентрированная.

В пробирку наливают несколько капель неразбавленного яичного белка, прибавляют 1-2 мл концентрированной уксусной кислоты (лучше ледяной) и осторожно нагревают до растворения выпавшего осадка, после чего охлаждают и (осторожно!) по стенке пробирки, наклонив ее, наслаивают 1 мл концентрированной серной кислоты, следя, чтобы не произошло смешения жидкостей. На границе двух слоев через некоторое время появляется красно-фиолетовое кольцо.

Эту же реакцию проделывают с раствором желатина — окрашивания не наступает, так как триптофан не входит в состав желатина.

Реакция с оксиметилфурфуролом (Шульце — Распайля). От фруктозы в присутствии концентрированной серной кислоты отщепляется три молекулы воды, она превращается в оксиметилфурфурол, который образует с триптофаном окрашенные продукты конденсации. Реакцию можно производить как с фруктозой, так

и с сахарозой, при гидролитическом расщеплении которой освобождаются равные количества глюкозы и фруктозы.

Реактивы: а) раствор яичного или растительного белка (приготовление — см. с. 6); б) сахароза, 5%-ный раствор; в) серная кислота, концентрированная.

К 1-2 мл раствора белка добавляют 2—4 капли раствора сахарозы и по стенке пробирки осторожно наслаивают 1 мл концентрированной серной кислоты. На границе жидкостей появляется кольцо темно-красного (вишневого) цвета.

Реакция с формальдегидом. Реактивы: а) раствор яичного или растительного белка; б) формалин, 5%-ный раствор; в) серная кислота, концентрированная.

К 1 мл раствора белка в пробирке добавляют 2 капли раствора формалина и затем осторожно (по стенке пробирки) наслаивают 1 мл концентрированной серной кислоты, следя, чтобы жидкости не перемешивались. На границе соприкосновения жидкостей появляется кольцо фиолетового или фиолетово-красноватого цвета.

Реакция на аргинин (Сакагучи).

Производные гуанидина, как, например, аминокислота аргинин (гуанидина-миновалериановая кислота), метилгуанидин, гликоциамин (гуанидинуксусная кислота), реагируя с гипобромитом натрия (NaBrO) и а-нафтолом, образуют продукт конденсации кирпично-красного или малинового цвета. Метилгуанидин и глнкоциамин не входят в состав белковых веществ, и поэтому реакцию Сакагучи можно использовать для открытия аминокислоты аргинина.

Гипобромит является окислителем. Окисленный аргинин,

потеряв одну иминогруппу реагирует с а-нафтолом с образованием окрашенного соединения.

Реактивы: а) раствор яичного или растительного белка; б) а-нафтол. Готовят 1%-ный раствор в 96%-ном этиловом спирте. Перед употреблением 10 мл раствора разбавляют спиртом в мерной колбе емкостью натр едкий, 15%-ный раствор; г) раствор гипобромита натрия. 150 г едкого натра добавляют небольшими порциями к 500 мл воды, перемешивают до полного растворения (осторожно: растворение сопровождается обильным выделением теплоты!). К остывшему раствору осторожно (под тягой!) прибавляют при постоянном перемешивании 8 мл чистого брома. Раствор сохраняют в темной склянке с притертой пробкой (в вытяжном шкафу). Срок годности до трех месяцев.

Примечание. Раствор гипобромита натрия готовится лаборантом.

К 1 мл раствора белка прибавляют 2—3 капли раствора едкого натра, капли раствора а-нафтола и хорошо перемешивают, после чего в пробирку добавляют 1—2 капли раствора гипобромита. Появляется малиновокрасное окрашивание.

Реакция на аминокислоты, содержащие серу (цистеин, цистин).

Известны три серусодержащие аминокислоты: цистеин, цистин и метионин.

В молекулах цистеин а и цистин а сера связана относительно слабо и легко отщепляется при щелочном гидролизе в виде сероводорода, который реагирует со щелочью, образуя сульфиды натрия или калия. Сульфиды взаимодействуют с уксуснокислым свинцом (вернее, с плюмбитом) с образованием осадка сернистого свинца черного или буро-черного цвета. Реакции протекают по следующим уравнениям:

Реактивы: а) раствор яичного или растительного белка (см. с. 6); б) желатин, 1%-ный раствор; в) едкий натр, 15-20%-ный раствор; г) уксуснокислый свинец, 1%-ный раствор.

В одну пробирку наливают 2 мл раствора яичного или растительного белка, в другую — столько же раствора желатина. В обе пробирки добавляют по 1-1,5 мл раствора щелочи и осторожно нагревают до кипения, кипятят 1—2 мин., после чего в каждую пробирку прибавляют по 2—3 капли раствора уксуснокислого свинца.

В пробирке с яичным (или растительным) белком появляется буровато-черное или черное окрашивание, интенсивность которогозависит от концентрации раствора белка и содержания в нем цистеина и цистина. Раствор желатина окрашивания не дает. Это свидетельствует о том, что в состав желатина не входят серусодержащие аминокислоты.

Источник