Чем обеспечивается структурно функциональное многообразие природных белков

Разнообразие структур белков

1. Большинство белков построены из 300–500 мономеров-аминокислот, однако встречаются «громадины», состоящие из 1500 мономеров.

2. В некоторых белках присутствуют все 20 видов аминокислот, например, в казеине, миозине, альбумине. В других белках какие-то кислоты «выпадают», так, в рибонуклеазе 19 видов аминокислот, в инсулине —18, а сальмине (белок из молок рыб) — 7.

3. Каково количество вариантов сочетаний аминокислот в разных белках? Итак, 20 видов аминокислот — 100 их остатков дает 10 130 возможных вариантов!

4. Простые белки, протеины, состоят только из аминокислот. Сложные белки, протеиды, помимо аминокислот содержат липиды, углеводы или металлы, витамины.

5. Изменение порядка мономеров в полимерах влияет на свойства макромолекул. Например, известно, что мутации могут изменить в конечном итоге последовательность аминокислот в белке, что в целом влияет на свойства белка.

Уровни организации белковой молекулы

Цепь из аминокислот, объединенных пептидными связями.

Спираль свернута в клубок — глобулу.

Соединение нескольких молекул полипептидов между собой —глобул.

Пептидные связи являются прочными и ковалентными.

Вторичная структура белка может являть собой альфа-спираль, которая стабилизирована водородными связями.

Но существует и бета-структура — в ней водородные связи лежат в плоскости складок, выше и ниже которых расположены радикалы аминокислот.

Добавляются новые, но слабые связи.

Гидрофобные связи — это отношения, связывающие неполярные молекулы или неполярные участки молекул в водной среде. При этом идет сближение гидрофобных радикалов аминокислот.

Ионные связи — отношения между электроотрицательными и электроположительными радикалами.

Ковалентные дисульфидные связи возникают между атомами серы цистеиновых радикалов.

Если цепи уложены в виде клубка, это глобулярные белки. Они хорошо растворимы.

Фибриллярные белки имеют цепи, уложенные в виде пучков нитей. Они являются нерастворимыми (пример — коллаген).

Гемоглобин имеет 2 альфа и 2 бета-цепи, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

В четвертичной структуре белка те же 5 видов химических связей, что и в третичной.

Денатурация — изменение нативной конформации молекулы белка из-за воздействия разнообразных дестабилизирующих факторов. Начиная со вторичной структуры, конформация белка основана на слабых химических связях.

Обратимая денатурация — ренатурация — возможна, если не разрушена первичная структура белка. При разрушении ее денатурация необратима.

В чем биологический смысл денатурации? В ходе этого процесса изменяются различные свойства белка. Например, белок в нити паука денатурирует и за счет этого приобретает прочность. Следовательно, в этом примере денатурация может способствовать выживаемости пауков.

1. Повышение температуры больше 50 градусов ведет к высокой подвижности атомов и разрыву слабых связей.

2. Действие радиации.

3. Колебания солевого состава среды.

4. Действие на белки (ферменты, рецепторы, переносчики) физиологических факторов, например, гормонов.

Источник

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ

Выяснение структурной организации белков считается одной из главных проблем современной биохимии. Оно имеет важное научно-практическое значение для понимания огромного разнообразия функций белков, выполняемых ими в живых организмах. Белковые молекулы представляют собой продукт полимеризации 20 различных мономерных молекул (аминокислот), соединенных не хаотично, а в строгом соответствии с кодом белкового синтеза (см. главу 14). Вопрос о том, каким образом соединяются между собой многие десятки и сотни аминокислот в белковой молекуле, был предметом пристального внимания многих лабораторий мира, занимавшихся химией белка.

Однако только Э. Фишер (1902) сформулировал полипептидную теорию строения. Согласно этой теории, белки представляют собой сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, возникающими при взаимодействии α-карбоксильных СООН- и α-NН₂-групп аминокислот. На примере взаимодействия аланина и глицина образование пептидной связи и дипептида (с выделением молекулы воды) можно представить следующим уравнением:

Образование пептидных связей, например, из трех разных аминокислот может быть представлено в виде следующей схемы:

Химический синтез полипептидов и современные физико-химические методы исследования белков полностью подтвердили существование пептидных связей в структуре белка. Получены следующие экспериментальные доказательства полипептидной теории строения белка.

1. В природных белках сравнительно мало титруемых свободных СООН- и NH₂-групп, поскольку абсолютное их большинство находится в связанном состоянии, участвуя в образовании пептидных связей; титрованию доступны в основном свободные СООН- и NН₂-группы у N- и С-концевых аминокислот пептида.

2. В процессе кислотного или щелочного гидролиза белка образуются стехиометрические количества титруемых СООН- и NH₂-групп, что свидетельствует о распаде определенного числа пептидных связей.

3. Под действием протеолитических ферментов (протеиназ) белки расщепляются на строго определенные фрагменты, называемые пептидами, с концевыми аминокислотами, соответствующими избирательности действия протеиназ. Структура некоторых таких фрагментов неполного гидролиза доказана последующим химическим их синтезом.

4. Биуретовую реакцию (сине-фиолетовое окрашивание в присутствии раствора сульфата меди в щелочной среде) дают как биурет, содержащий пептидную связь, так и белки, что также является доказательством наличия в белках аналогичных связей.

5. Анализ рентгенограмм кристаллов белков подтверждает полипептидную структуру белков. Таким образом, рентгеноструктурный анализ при разрешении 0,15–0,2 нм позволяет не только вычислить межатомные расстояния и размеры валентных углов между атомами С, Н, О и N, но и «увидеть» картину общего расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи и пространственную ее ориентацию (конформацию).

Полипептидная теория строения не отрицает существования в молекуле белка и других связей, включая ковалентные (например, дисульфидные —S—S-связи) и нековалентные (например, водородные связи и др.). Они будут рассмотрены далее.

Пептидные связи играют исключительную роль как в «архитектуре», так и в функции белков. Поэтому следует указать на некоторые особенности строения полипептидной цепи. Во-первых, это своеобразие расположения атомов углерода и азота, находящихся примерно в одной плоскости, и атомов водорода и радикалов, направленных к этой плоскости под углом 109°28′. Во-вторых, это своеобразие петидной связи. Расстояние между атомами С и N в пептидной связи (равное 0,132 нм) является промежуточным между простой (ординарной) связью (связь —С—N—, равная 0,147 нм) и двойной связью (связь —C=N—, равная 0,125 нм). Это создает предпосылки для осуществления по месту двойной связи таутомерных перегруппировок и для образования енольной (лактимной) формы. Последняя в свою очередь дает молекуле белка ряд преимуществ (повышение реакционной способности, возникновение дополнительных возможностей вращения и др.):

Наконец, следует указать на своеобразие радикалов, которые являются полифункциональными, несущими свободные NH₂-, СООН-, ОН-, SH-группы и, как было указано, определяют структуру (пространственную) и многообразие функций молекул белка. Взаимодействуя с окружающими молекулами растворителя (Н₂О), функциональные группы (в частности, NH₂— и СООН-группы) ионизируются, что приводит к образованию анионных и катионных центров белковой молекулы. В зависимости от соотношения ионов молекулы белка получают суммарный положительный (+) или отрицательный (–) заряд с определенным значением изоэлектрической точки.

Получены доказательства предположения К. Линдерстрёма-Ланга о существовании 4 уровней структурной организации белковой молекулы: первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры. Техника современной белковой химии разработана настолько хорошо, что позволяет в принципе расшифровать структурную организацию любого белка.

Источник

Чем обеспечивается структурно-функциональное многообразие природных белков? Выбрать один наиболее правильный и полный ответ из пяти предложенных ниже:

Различиями аминокислотного состава;

Разной длиной полипептидной цепи;

Различиями в молекулярной массе;

Различиями последовательности аминокислот в полипептидной цепи;

Различиями по количеству полипептидных цепей в олигомерном белке.

##theme 4

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Выбрать определение третичной структуры белка:

Пространственная структура белка, фиксированная водородными связями между атомами пептидного состава;

Пространственное расположение полипептидной цепи в определенном объеме, фиксированное связями между радикалами АМК, далеко отстоящих в линейной последовательности;

Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;

Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированное пептидными связями;

Способ укладки протомеров в олигомерном белке.

##theme 4

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Какие АМК являются маркерами для зрелого коллагена.

##theme 4

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Шапероны:

Защищают новосинтезированные белки от агрегации;

Принимают участие в формировании третичной структуры;

Катализируют процесс образования дисульфидных связей;

Участвуют в синтезе аминокислот.

верно все перечисленное

##theme 4

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Мономерами нуклеиновых кислот являются:

Источник

§ 4. Структура и свойства белков

Оглавление

Белки *(протеины)* — это полипептиды, в состав молекул которых входит множество остатков аминокислот (до нескольких тысяч). * Белки — нерегулярные биополимеры.* Они различаются количеством аминокислотных звеньев, их составом и последовательностью расположения. При этом каждый белок имеет особый, присущий только ему порядок чередования аминокислот.

Уровни структурной организации белковых молекул. Для того чтобы белок мог выполнять свою биологическую функцию, его молекула должна иметь определенную пространственную конфигурацию. Различают четыре основных уровня организации белковых молекул — первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры (рис. 4.1).

Первичная структура белка — это строго определенная последовательность аминокислотных остатков в линейной полипептидной цепи. Каждый белок обладает уникальной первичной структурой. Ее существование обусловлено наличием прочных пептидных связей между остатками аминокислот. Все последующие, более сложные структуры формируются на основе первичной. Поэтому изменение первичной структуры (например, замена одних аминокислотных остатков на другие) приводит к изменению формы молекулы, свойств и функций белка.

Вторичная структура белка формируется за счет образования многочисленных водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков. Несмотря на то что эти связи слабее ковалентных, их количество обеспечивает стабильность вторичной структуры.

Чаще всего водородные связи возникают внутри одной полипептидной цепи между близко расположенными остатками аминокислот, что приводит к закручиванию этой цепи в так называемую α-спираль.

Иногда водородные связи возникают между относительно удаленными друг от друга участками полипептидной цепи (или нескольких разных цепей). *Данные участки могут располагаться параллельно (если полипептидные цепи идут в одном направлении, например, от N-конца к C-концу) либо антипараллельно (если цепи имеют противоположное направление: одна идет от N-конца к С-концу, а соседняя наоборот).* При этом формируется складчатая структура, напоминающая гармошку. Такой тип вторичной структуры получил название β-складчатый слой (см. рис. 4.1).

*α-спиральные и β-структурные участки белковой молекулы могут взаимодействовать друг с другом и между собой, образуя упорядоченные структуры (ансамбли). Например, α-спиральные фрагменты могут объединяться в двойные или тройные спирали. На основе β-участков часто образуются структуры, имеющие вид шпилек, арок, зигзагов и др. Участки, имеющие α- и β- строение, могут формировать ансамбли состава αβ, βαβ, βαβαβ и т. п. Эти пространственные конфигурации представляют собой так называемую сверхвторичную структуру белка.

Ансамбли сверхвторичной структуры являются основой для формирования в молекулах белков доменов. Это структурно и функционально обособленные области, соединенные друг с другом короткими фрагментами полипептидной цепи — шарнирными участками.

Например, молекулы мембранных белков-рецепторов чаще всего состоят из трех доменов. Надмембранный домен обеспечивает прием внешних сигналов, внутримембранный закрепляет белок в мембране, подмембранный осуществляет передачу сигнала внутрь клетки. Другим примером может служить сывороточный альбумин — белок плазмы крови, способный связываться с высшими карбоновыми кислотами, билирубином, некоторыми токсинами и другими соединениями и доставлять их в те или иные органы. Молекула этого белка содержит три домена, каждый из которых отвечает за избирательное связывание с определенными веществами.*

Многие белки способны выполнять свои биологические функции, обладая третичной структурой. Но некоторым белкам для этого необходимо объединение в единый комплекс двух или более молекул, имеющих третичную структуру. Так возникает четвертичная структура белка. Молекулы, входящие в ее состав *(их называют субъединицами или протомерами)*, могут быть одинаковыми или разными. Они удерживаются вместе благодаря различным видам нековалентных связей — водородным, ионным, гидрофобным взаимодействиям и др. В некоторых белках, например иммуноглобулинах, к множеству таких связей добавляются несколько ковалентных дисульфидных. Примером белка, имеющего четвертичную структуру, может служить гемоглобин (рис. 4.3).

Многообразие и свойства белков. В зависимости от состава различают простые и сложные белки. Молекулы простых белков построены только из аминокислотных остатков *(кератин, коллаген, фибрин, альбумины крови и др.)*. В состав сложных белков, кроме того, входит какой-либо компонент неаминокислотной природы *— так называемая простетическая группа. Более подробная информация о сложных белках приведена в таблице 4.1.*

*Таблица 4.1. Основные группы сложных белков

Название

Простетическая группа

Примеры

ДНК-полимераза (содержит Mg 2+ ),
трансферрин (содержит Fe 3+ )

Казеин молока, вителлин яичного желтка

Антитела ( иммуноглобулины ), муцин слюны

Тромбопластин, липопротеины клеточных мембран

Окрашенный небелковый компонент (пигмент)

По форме молекул выделяют две группы белков — фибриллярные и глобулярные. Фибриллярными называют белки, молекулы которых имеют вытянутую, нитевидную форму (рис. 4.4). Это, например, коллаген, кератин, миозин. Молекулы глобулярных белков имеют округлую форму. К этой группе относятся альбумины и глобулины крови, гемоглобин и др.

Многие белки хорошо растворяются в воде, однако среди них есть и нерастворимые — кератин, фибрин и др. Известно, что глобулярные белки в основном являются водорастворимыми, а фибриллярные, как правило, в воде не растворяются.

Белки чувствительны к внешним воздействиям: изменение химического состава среды, температуры и других факторов вызывает изменение их структуры и свойств. Действие высоких и низких температур, сильных кислот и щелочей, ионов тяжелых металлов, ультрафиолетового излучения, радиации ведет к разрушению связей, стабилизирующих пространственную конфигурацию белков. Вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей белок может последовательно утратить свою четвертичную, третичную и даже вторичную структуру. Процесс нарушения природной структуры белка под влиянием внешних факторов без разрушения его первичной структуры называется денатурацией (рис. 4.5).

Пространственная структура белка определяет его физико-химические свойства и биологические функции. Поэтому денатурация приводит не только к изменению размеров и формы молекул белка, но и его свойств, например растворимости. Неполярные гидрофобные группы, которые располагались внутри молекулы, оказываются на ее поверхности, и белок становится менее гидрофильным. Важно то, что в результате денатурации белки теряют способность выполнять свои функции.

Степень денатурации белка зависит от силы воздействия на него различных факторов: чем интенсивнее их действие, тем глубже денатурация. В ряде случаев она становится необратимой. Однако если фактор, вызвавший денатурацию, действовал непродолжительно, то после прекращения его воздействия белок может восстановить свою природную структуру, свойства и функции. Такое явление называется ренатурацией. Развернутая полипептидная цепь способна самопроизвольно восстановить вторичную структуру, а затем уложиться в третичную. Это означает, что пространственная конфигурация белка определяется его первичной структурой, т. е. последовательностью аминокислотных остатков. Если же воздействие на белок было слишком жестким и привело к разрыву пептидных связей, возвращение белковой молекулы к исходной структуре становится невозможным.

*Большинство белков денатурирует при нагревании выше 50—60 °С. Но, например, денатурация сократительных белков мышц начинается уже при 45—50 °С, а яичный белок денатурирует при температуре 60—70 °С. Белки некоторых термофильных бактерий, обитающих в горячих источниках, могут полноценно функционировать при температурах выше 90 °С!

Явление денатурации широко используется в медицине, биохимических исследованиях, пищевой промышленности и других сферах деятельности человека.

Применение таких антисептиков, как спирт, хлорамин, формалин и т. п., основано на том, что они вызывают денатурацию белков и, вследствие этого, гибель микроорганизмов. То же самое происходит под действием высоких температур при стерилизации медицинских инструментов и материалов. Ультрафиолетовое излучение используется в качестве денатурирующего агента для дезинфекции помещений, промышленного обеззараживания воды и т. д.

Денатурацию белков может вызвать и присоединение к ним ионов тяжелых металлов. При этом они прочно связываются с выпадающим в осадок денатурированным белком. Поэтому при пищевом отравлении соединениями ртути, свинца, меди пострадавшему как можно быстрее дают выпить молоко или раствор яичного белка для того, чтобы ограничить дальнейшее всасывание токсичных веществ.

Осаждение белков при денатурации также применяется в лабораторной практике. Оно позволяет удалять белки из различных жидкостей биологического происхождения (например, плазмы крови, ликвора), что облегчает процессы выделения и анализа других веществ, входящих в состав таких жидкостей. Кроме того, осаждение белков используется для определения их количественного содержания в биологическом материале.

*Радикалы ряда аминокислот, входящих в состав белковой молекулы, содержат оснóвные и кислотные функциональные группы. Поэтому белки, как и аминокислоты, являются амфотерными соединениями. Амфотерность придает белкам буферные свойства.

Снижение кислотности среды усиливает диссоциацию групп —СООН. При этом высвобождаются дополнительные ионы водорода и заряд белковой молекулы становится отрицательным. Таким образом, белки способны в определенной степени поддерживать уровень рН среды. Например, альбумины и глобулины участвуют в поддержании слабощелочной реакции плазмы крови (совместно с другими буферными системами).*

*При определенном значении pH количество положительно и отрицательно заряженных групп в молекуле белка становится одинаковым, и его суммарный электрический заряд оказывается равным нулю. Такое значение pH называют изоэлектрической точкой белка (см. рис. 4.6). Каждый белок имеет определенное значение изоэлектрической точки, которое определяется аминокислотным составом. Изоэлектрические точки белков, в составе которых преобладают остатки кислых аминокислот, располагаются в области pH 7.

У большинства белков значение изоэлектрической точки находится в пределах 5,5—7,0. Но, например, для пепсина (фермента желудочного сока) величина изоэлектрической точки равна 1, а для сальмина (белка, содержащегося в молóках семги) — почти 12.

Чем больше значение рН среды отличается от изоэлектрической точки, тем больший заряд имеет белок. Из-за этого между белковыми молекулами существует электростатическое отталкивание, препятствующее их слипанию (агрегации). В изоэлектрической точке силы отталкивания минимальны. Из-за этого белки наименее устойчивы в растворе, их молекулы легко слипаются и выпадают в осадок.*

1. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают существование и стабильность первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур белков? 2. Чем простые белки отличаются от сложных? Фибриллярные от глобулярных? Приведите примеры фибриллярных и глобулярных белков. 3. Как называется процесс нарушения природной структуры белка, при котором сохраняется его первичная структура? Действие каких факторов может приводить к нарушению структуры белковых молекул? 4. За счет чего белки обладают буферными свойствами? Каким образом они участвуют в поддержании определенной кислотности среды? 5*. Докажите, что пространственная структура белка определяет его физико-химические свойства и биологические функции. Наблюдение денатурации белка Вспомните, как тепловая обработка влияет на цвет яичного белка и его растворимость в воде. Очевидно, что свойства белка изменяются вследствие его денатурации под действием высокой температуры. Налейте в стакан немного молока и добавьте в него 1—2 мл уксуса (лимонного сока или раствора лимонной кислоты). ● Как изменилась растворимость казеина — основного молочного белка? ● Как вы думаете, что произошло с молекулами казеина? ● Подобное явление происходит и при обычном скисании молока. Вспомните, под воздействием каких микроорганизмов происходит этот процесс. Какое вещество является денатурирующим агентом? Источник По теме: «Структурная организация белковой молекулы». Исходный уровень знаний: · Аминокислоты, как структурная единица белка, структура аминокилот. · Общие свойства аминокислот, специфические свойства аминокислот. Студент должен знать: · Уровни организации белковой молекулы · Первичную структуру и связи ее стабилизирующие. Теорию Фишера. · Вторичную структуру и связи ее стабилизирующие. Надвторичную структуру белка. Понятие «Домен». · Третичную структуру белка, связи, стабилизирующие ее, их характеристика. · Четвертичную структуру белка, понятие об олигомерных белках. Студент должен уметь: · Провести и проанализировать: 1. Биуретовую реакцию (на обнаружение пептидных связей) 2. Ксантопротеиновую реакцию (на обнаружение аминокислот имеющих в своей молекуле ароматическое кольцо). 3. Реакцию Сакагучи (на обнаружение в белке аминокислоты аргинина). 4. Реакцию Милона (на обнаружение в белке аминокислоты тирозина который содержит фенольный гидроксил). 5. Реакцию Адамкевича (на обнаружение в белке аминокислоты триптофана). 6. Реакцию Фоля (на обнаружение аминокислот имеющих в своей молекуле серу). · Определить количественное содержание белка в плазме крови. Основная литература: · Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин «Биологическая химия», издание третье, Москва, 2007, стр.49-70. · Е.С. Северин «Биохимия», Москва 2003, стр.19-34. · Е.С. Северин «Биохимия с упражнениями и задачами», Москва 2008, стр.14-18. · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» тестовые задания по курсу биологической химии, Владикавказ 2007, стр. 4-7. · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, И.В. Можаева, С.Г. Дзугкоев, Е.А.Такоева «Руководство к практическим занятиям по биологической химии», часть 1, Владикавказ, 2008, стр.14-24. · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» учебное пособие, Владикавказ, 2007, стр 4-9. Дополнительная литература: · Е.А.Строев. Биологическая химия, Москва, 1986, стр.35-43. · Ленинджер Л. «Биохимия». 1986. стр.128-149. · Д.М. Зубаирова, Е.А. Пазук «Биохимия» тестовые вопросы, Москва, 2008. стр16-21. · Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов «Биохимия», Москва 2000, стр 7-15. · Уайт А. и др. Основы биохимии. Москва 1981. · Элиот В., Элиот Д., Биохимия и молекулярная биология, Москва 2000, стр. 23-36 Задания для работы. 1. Перечислите химические связи, которые могут возникать между функциональными группами радикалов аминокислот внутри одной полипептидной цепи, а также между отдельными полипептидными цепями в белках. 2. Допишите определение: 3. Дайте определение первичной структуры белков. Какая связь ее стабилизирует? Как эта связь образуется? Приведите пример. 4. Что такое α-спираль и β-структура полипептидной цепи. 5. Охарактеризуйте принцип комплементарности при формировании четвертичной структуры. 6. В образовании третичной структуры белка участвуют связи (отобразить химизм реакции), привести примеры: 7. Напишите и назовите формулы дипептидов, которые могут быть получены из аминокислот: а) треонина и цистеина. б) фенилаланин и аспарагина. в) аргинина и лейцина. 8. Какие белки называют глобулярными, а какие фибриллярными? 9. Какие вещества называют пептидами, как обозначаются концы полипептидной цепи. Тестовые задания. 1. Препятствует образованию α-спирали аминокислотный остаток: 2. Выбрать правильное определение структуры белка: 1. Первичная структура; 2. Вторичная структура; 3. Третичная структура; 4. Четвертичная структура. А. Полипептидная цепь, аминокислотная последовательность которой детерминирована генетически и образованная пептидными связями между аминокислотными остатками. Б. Конформация полипептидной цепи, фиксированная межрадикальными связями; В. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи; Г. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированной водородными связями между определенными пептидными группировками; Д. Пространственное расположение, количество и характер взаимодействия полипептидных цепей в олигомерном белке. 3. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру: 5. Правильные ответы 1,3,4 4. Первичная структура белка не характеризуется тем, что: 1. В ее формировании участвуют слабые связи; 2. Закодирована генетически; 3. Образована ковалентными связями; 4. Определяет последующие уровни структурной организации. 5. Первичная структура белка не характеризуется тем, что: 1. В ее формировании участвуют слабые связи; 2. Закодирована генетически; 3. Образована ковалентными связями; 4. Определяет последующие уровни структурной организации. 6. Чем обеспечивается структурно-функциональное многообразие природных белков? Выбрать один наиболее правильный и полный ответ из пяти предложенных ниже: 1. Различиями аминокислотного состава; 2. Разной длиной полипептидной цепи; 3. Различиями в молекулярной массе; 4. Различиями последовательности аминокислот в полипептидной цепи; 5. Различиями по количеству полипептидных цепей в олигомерном белке. 7. Выбрать определение третичной структуры белка: 1. Пространственная структура белка, фиксированная водородными связями между атомами пептидного состава; 2. Пространственное расположение полипептидной цепи в определенном объеме, фиксированное связями между радикалами АМК, далеко отстоящих в линейной последовательности; 3. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи; 4. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированное пептидными связями; 5. Способ укладки протомеров в олигомерном белке. 8. Выбрать определение вторичной структуры белка: 1. Способ укладки протомеров в олигомерном белке; 2. Последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидной цепи; 3. Пространственная укладка полипептидной цепи, фиксированной связями между радикалами АМК; 4. Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спирали и бета-структуры, фиксированной водородными связями между пептидными группами; 5. Объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры. 9. В формировании третичной структуры белка не участвует связь: 4. Гидрофобное взаимодействие. 10. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру: 5. Правильные ответы 1,3,4 11. β-структура представляет собой: 1. Тугозакрученную спираль; 2. Зигзагообразную структуру; 3. Встречается только на концах α-спирали, образуя 1-2 витка. Источник ← Чем обеспечивается стойкость системы криптографии Чем обеспечивается сумеречное зрение → Вам также понравится Что значит обезличенный человек 16.04.202216.04.2022 admin 0 Что сделать чтобы резаные яблоки не потемнели 18.04.202221.04.2022 admin 0 Чем пилить полимерно песчаную плитку 15.04.202214.04.2022 admin 0 Добавить комментарий Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * Комментарий * Имя * Email * Сохранить моё имя, email и адрес сайта в этом браузере для последующих моих комментариев.