Чем определяются амфотерные свойства простых белков
Амфотерность белков.
Амфотерность белков (наличие у молекул как кислотных, так и оснόвных свойств) обусловлена присутствием в их молекулах свободных карбоксильных групп (кислотные группы) и аминогрупп (оснόвные группы). Эти группы входят в состав радикалов аминокислот и, как было выше указано, не участвуют в образовании пептидных связей. Проявление белками кислотных или осноόвных свойств зависит от кислотности среды.
NH2 NH3 +
NH2 COOH NH3 + COOH
Таким образом, белки в кислой среде проявляют оснóвные (щелочные) и находятся в катионной форме (их молекулы заряжены положительно).
 |  |
NH2 NH2
Поэтому в щелочной среде белки обладают кислотными свойствами и находятся в анионной форме (их молекулы заряжены отрицательно).
 |
NH3 +
Значение рН, при котором молекулы белка нейтральны, называется изоэлектрической точкой белка и обозначается рI или рНиэт.. Для каждого белка изоэлектрическая точка имеет строго определенную величину. Значение рI зависит от соотношения в молекуле белка между аминокислотами, содержащими в радикале карбоксильную группу (моноаминодикарбоновые кислоты), и аминокислотами, содержащими в радикале аминогруппу (диаминомонокарбоновые кислоты). Если в белке преобладают аминокислоты с дополнительной карбоксильной группой, то значение изоэлектрической точки находится в кислой среде (рI
Дата добавления: 2015-03-11 ; просмотров: 13516 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ
Чем определяются амфотерные свойства простых белков
При изучении химического состава белка было установлено, что в его молекуле имеются свободные аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы, которые в растворе находятся в виде NH3 и СООН. Следовательно, белки в растворе обладают амфотерными свойствами (амфолит, амфион). При пропускании электрического тока белки будут передвигаться в зависимости от заряда белковой молекулы к катоду или аноду (рис. 10).
В щелочных растворах белок играет роль аниона: например, при действии едкого натра происходит потеря Н + из NH + 3:
В кислых растворах, наоборот, белок играет роль катиона, как в случае с соляной кислотой:
Однако при определенных значениях рН число положительных зарядов белка будет равно числу отрицательных и заряд молекулы в целом будет практически равен нулю. Белковая молекула не будет перемещаться в электрическом поле. При этих условиях белок находится в изоэлектрическом состоянии; рН раствора, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка большинства природных белков лежит в слабокислой среде (рН 4,8-5,4). Молекула таких белков содержит больше карбоксильных групп, чем аминных. Это свидетельствует о том, что в их составе содержится больше дикарбоновых аминокислот (см. Аминокислоты). В изоэлектрической точке белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН среды в кислую или щелочную сторону он легко выпадает в осадок.
Амфотерность белков лежит в основе белковой буферной системы, которая участвует в поддержании определенной реакции среды крови. Амфотерные свойства белков используются для разделения их на отдельные фракции (метод электрофореза) с целью диагностики различных заболеваний и контроля за состоянием больного.
Чем определяются амфотерные свойства простых белков
По химическому составу белки делятся на две группы:
а) простые белки – протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты;
б) сложные белки или протеиды, образующие при гидролизе аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) — соединения белковых веществ с небелковыми.
1. Амфотерные свойства белков
Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяется с катионом щелочи:
При действии же кислот он выступает в форме катиона:
Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, — свойства оснований.
Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма.
Белки обладают и специфическими физико-химическими свойствами.
2. Денатурация белка (необратимое осаждение, свертывание)
Денатурация – это разрушение вторичной и третичной структуры белка (полное или частичное) и изменение его природных свойств с сохранением первичной структуры белка.
Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы.
Денатурация бывает обратимой и необратимой.
Обратимая денатурация белка происходит при употреблении алкоголя, солёной пищи.
Например, яичный белок альбумин осаждается из раствора (свертывается) при варке яиц (при температуре 60-70 0 С), теряя способность растворяться в воде.
Видеоопыт «Свертывание белков при нагревании»
Видеоопыт «Осаждение белков солями тяжелых металлов»
Видеоопыт «Осаждение белков спиртом»
3. Гидролиз белков
Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.
Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
Переваривание белков в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых молекул.
В лабораторных условиях и в промышленности проводится кислотный гидролиз.
В ходе гидролиза белков происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз белка имеет ступенчатый характер:
4. Цветные (качественные) реакции на белки
Для белков известно несколько качественных реакций.
а) Ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца)
Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты.
Причина появления окраски – образование нитропроизводных ароматических аминокислот, например, фенилаланина:
Видеоопыт «Ксантопротеиновая реакция на белки»
б) Биуретовая реакция (на пептидные связи)
Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе.
Причина появления окраски – образование комплексных соединений с координационным узлом: 
Видеоопыт «Биуретовая реакция белков»
Видеоопыт «Качественные реакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая»
в) Цистеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих серу)
Причина появления окраски – образование черного осадка сульфида серебра (II) PbS.
Видеоопыт «Качественное определение азота в органических соединениях»
Амфотерные свойства белков
Мая. Химия
Качественные реакции белков: биуретовая и ксантопротеиновая реакции.
Гидролиз белков. Денатурация белков.
Вспомним то, что мы уже знаем о белках из прошлых уроков химии и уроков биологии.
Первичная структура белковой молекулы играет чрезвычайно важную роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели всего организма, либо к появлению совершенно нового вида. Замена одного остатка аминокислоты глутамина на валин в молекуле гемоглобина (содержащего 574 аминокислотные группы!) вызывает тяжелейшее заболевание — анемию, приводящую к смертельному исходу.
Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение спирали или структуры в пространстве. получило название третичной структуры.
По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.
Для глобулярных белков более характерна спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.
Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань).
В некоторых случаях отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют более сложные структуры.
Биологическая активность белков определяется третичной и четвертичной структурами.
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Физические свойства белков определяются тем, к какому классу они относятся. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал тканей: сухожилий, мускульных и покровных тканей. Такие белки в воде нерастворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см 2 выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАЗ весом 20 т.
Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности и, следовательно, растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образующиеся растворы являются коллоидными.
ОСНОВНЫЕ ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ.
КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ (цветные)
Амфотерные свойства белков
Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяется с катионом щелочи:
При действии же кислот он выступает в форме катиона:
Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, — свойства оснований.
Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма.
Белки обладают и специфическими физико-химическими свойствами.
Белок как амфотерный коллоид. Заряд белковой молекулы.
Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина).
Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды (pH), при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). В изоэлектрической точке гидратация и растворимость белка минимальны. Величина pI зависит от соотношения кислых и основных аминокислотных остатков в белке: у белков, содержащих много кислых аминокислотных остатков, изоэлектрические точки лежат в кислой области (такие белки называют кислыми), а у белков, содержащих больше основных остатков, — в щелочной (основные белки). Значение pI данного белка также может меняться в зависимости от ионной силы и типа буферного раствора, в котором он находится, так как нейтральные соли влияют на степень ионизации химических группировок белка. pI белка можно определить, например, из кривой титрования или с помощью изоэлектрофокусирования.
Амфотерность белков определяется не только присутствием свободных карбоксильных или аминогрупп в белке, но и наличием других функциональных группировок. Слабо выраженными кислотными свойствами обладают SH-группа цистеина и ОН-группа тирозина.
Электрические свойства белков определяются присутствием на их поверхности положительно и отрицательно заряженных аминокислотных остатков. Наличие заряженных группировок белка определяет суммарный заряд белковой молекулы. Если в белках преобладают отрицательно заряженные аминокислоты, то его молекула в нейтральном растворе будет иметь отрицательный заряд, если преобладают положительно заряженные – молекула будет иметь положительный заряд. Суммарный заряд белковой молекулы зависит и от кислотности (рН) среды. При увеличении концентрации ионов водорода (увеличении кислотности) происходит подавление диссоциации карбоксильных групп:
и в то же время увеличивается число протонированных амино-групп;
Таким образом, при увеличении кислотности среды происходит уменьшение на поверхности молекулы белка числа отрицательно заряженных и увеличение числа положительно заряженных групп. Совсем другая картина наблюдается при снижении концентрации ионов водорода и увеличении концентрации гидроксид-ионов. Число диссоциированных карбоксильных групп возрастает
и снижается число протонированных аминогрупп
Итак, изменяя кислотность среды, можно изменить и заряд молекулы белка. При увеличении кислотности среды в молекуле белка снижается число отрицательно заряженных группировок и увеличивается число положительно заряженных, молекула постепенно теряет отрицательный и приобретает положительный заряд. При снижении кислотности раствора наблюдается противоположная картина.
7) Изоэлектрическая точка (pI)— кислотность среды (pH), при которой определённая молекула или поверхность не несёт электрического заряда.
В изоэлектрической точке суммарный заряд белков, обладающих амфотерными свойствами, равен нулю и белки не перемещаются в электрическом поле. Зная аминокислотный состав белка, можно приближенно определить изоэлектрическую точку (pI); pI является характерной константой белков. Изоэлектрическая точка большинства белков животных тканей лежит в пределах от 5,5 до 7,0, что свидетельствует о частичном преобладании кислых аминокислот. Однако в природе имеются белки, у которых значения изоэлектрических точек лежат в крайних значениях рН среды.
В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Изоэлектрическая точка белка в сильной степени зависит от присутствия в растворе ионов солей; в то же время на ее величину не влияет концентрация белка. В химии белков существует понятие «изоионная точка белка». Раствор белка называется изоионным, если он не содержит никаких других ионов, кроме ионизированных остатков аминокислот белковой молекулы и ионов, образующихся при диссоциации воды. Для освобождения белка от посторонних ионов обычно его раствор пропускают через колонку, наполненную смесью анионо- и катионообменников. Изоионной точкой данного белка принято называть значение рН изоионного раствора этого белка:
где [Р] – молярная концентрация белка; Z – средний заряд молекулы. Согласно этому уравнению, изоионная точка белка зависит от его концентрации. Очевидно, поэтому белок, за исключением случая, когда рI равно 7, не может быть одновременно изоэлектрическим и изоионным.
8) для белков характерна сложная структурная организация молекулы. Различают первичную,вторичную,третичную структуры. Ряд белков обладает и четвертичной структурой.
Первичная структура-это последовательность аминокислот в полипептидной цепи, связанных ковалентной кислото-амидной(пептидной связью). 20 аминокислот, формирующих первичную структуру белков, называются протеиногенными (протеин-белок). Поскольку в образовании пептидной связи участвуют только А-амино и А-карбоксильные группы аминокислот, первичная структура всегда линейна. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью. Она отвечает за последующие уровни организации белков, определяет большинство физико-химических свойств, видовую и тканевую специфичность, а также и функции белков.
9)аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом, а расположены в определенном порядке. линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют «первичной структурой белка».
Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для данного белка первичную структуру. Все молекулы данного индивидуального белка имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков в белке, что в первую очередь отличает данный индивидуальный белок от любого другого.
10)Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.
9) из известных 20 аминокислот, каждая имеет помимо аминной и карбоксильной групп свой радикал, отличающий ее от других аминокислот. В зависимости от наличия какого-либо радикала, аминокислоты образуют различные белки третичной и четвертичной структур. Образованные домены участвуют в строении четвертичных структур белка. Они связываются между собой благодаря особой последовательности радикалов, которые как бы подходят друг к другу, как «ключ к замку». Таким образом последовательность и положение радикалов обуславливают четвертичную структуру белка. Так же они способствуют образованию активного центра на глобулах, с помощью которого белки могут соединяться с лигандами органического и неорганического строения. От этого зависит их функция. Например, гемоглобин.
11) первичная структура белка представляет собой цепь последовательно расположенных аминокислотных остатков связанных между собой пептидными связями( СО-NH). Полимерные цепи обуславливают структуру и функцию белка. Замена или нехватка одной или нескольких аминокислот ведет и изменение структуры белка и его функции. В этом и заключается специфичность первичной структуры, так как она определяет строение белка. Примером образований из первичной структуры являются нуклеиновые кислоты, биополимеры, образованные остатками нуклеотидов. Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках
12.Первичная структура белка.
В настоящее время расшифрована первичная структура около 2500 белков, а в природе имеется 10 в12степени разнообразных белков.
Первичная структура – это последовательность (порядок) соединения аминокислотных остатков с помощью пептидной связи.
Пептидная связь образуется за счет карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты.
Пептидная связь образует остов полипептидной цепи, она является повторяющимся фрагментом:-CH-CO-NH-
Определение первичной структуры белков сводится к выяснению порядка расположения аминокислот в полипептидной цепочке. Эту задачу решают с помощью метода секвенирования (от англ. sequence последовательность).
секвенирование на его сегодняшнем уровне позволяет определить аминокислотную последовательность а полипептидах, размер которых не превышает несколько десятков аминокислотных остатков. В то же время исследуемые полипептидные фрагменты значительно короче тех природных белков, с которыми приходится иметь дело. Поэтому необходимо предварительное разрезание исходного полипептида на короткие фрагменты. После секвенирования полученных фрагментов их необходимо снова сшить в первоначальной последовательности.
определение первичной последовательности белка сводится к следующим основным этапам:
1) Расщепление белка на несколько фрагментов длиной, доступной для секвенирования.
2) Секвенирование каждого из полученных фрагментов.
3) Сборка полной структуры белка из установленных структур его фрагментов.
Химические методы:
Затем определяют какой перед нами олигопептид,с N-илиC-концевой аминокислотой.
Если с N-концевой,то используется либо метод Сенгера,либо метод Эдмана.
Метод Сенгера:основан на реакции арелирования полипептида1-фтор-2,4-динитробензола(ФДНБ),что приводит к образованию окрашенного в жёлтый цвет2,4-динитрофенильного производного N-концевой аминокислоты.N-аминокислоту идентифицируют хроматографией.
Метод Эмана:получил большее распространение благодаря большей чувствительности и возможности многократного применения в одной и той же пробе.фенилизотиоцианат реагирует со свободнойNH с образованием фенилтиокарбамоилпептида.затем природу аминлокислоты устанавливают хроматографически.метод эдмана используется в качестве химической основы для определения первичной структуры белков и пептидов;реализован в специальном приборе секвенаторе.
Если с C-концевой,то используется метод Акабори.
Метод Акабори :основан на гидразинолизе полипептида.гидразин,вызывая распад чувствительных к нему пептидных связей полипептида,реагирут со всеми аминокислотами за исключением С-концевой аминокислоты.образуется смесь аминоацилгидрозинов и свободной С-концевой аминокислоты.
Определяется чередование аминокислот в каждом индивидуальном пептиде. воссоздаётся первичная структура.
Современные методы определения первичной структуры белка:
данные о нуклеотидной последовательности кодонов РНК,позволяющие определить последовательность аминокислот в белковой молекуле.
Зная первичную структуру,можно написать стуктурную формулу белковой молекулы,а начит снтезировать этот белок искусственным путём и знать его свойства.
13.Вторичная структура белка-конфигурация полипептидной цепи,т.е.способ свёртывания,скручиванияполипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию.процесс этот протекает не хаотично,а в соответствии с программой заложенной в первичной структуре.
14.третичная структура белка-трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействия между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи. Различают две основные формы конформаций: Т-форму (от англ. tensed – напряженная) и R-форму (от англ. relaxed – расслабленная). Между этими формами осуществляются переходы, соответственно отражающиеся в биологических свойствах.
В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной третичной структурой, выделяют следующие группы белков:
15.связи,участвующие в формировании третичной структуры белка:
гидрофобные взаимодействия и силы ванн дер Ваальса между близко прилегающими друг к другу атомами. в результате белковой глобулы формируется гидрофобное ядро.
Ионные связивозникают между заряженными(анионными)карбоксильными группами радикалов и положительно заряженными (катионными )группами радикалов.
Водородные связи возникают между гидрофильными незаряженными группами (-ОН,,SH-группы) и любыми другими гидрофильными группами.
ковалентные связи:к ним относятся дисульфидные связи,образовавшиеся за счет взаимодействия SH-групп двух остатков цистеина.большинство внутриклеточных белков лишены дисульфидных связей,но такие связи характерны для белков,секретируемых клеткой во внеклеточное пространство.к таким белкам относятся гормон инсулин и иммуноглобулин.
трехмерная структура белковой молекулы также содержит информацию, но уже совершенно нового типа, а именно функциональную, которую акад. В.А. Энгельгардт назвал интрамолекулярной информацией. Как будет показано далее, все биологические свойства белков (каталитические, гормональные, антигенные и др.) связаны с сохранностью их третичной структуры, которую принято называть нативной конформацией. Любые воздействия (термические, физические, химические), приводящие к нарушению этой конформацииHYPERLINK «http://www.xumuk.ru/encyklopedia/2111.html» молекулы (разрыв водородных и других нековалентных связей), сопровождаются частичной или полной потерей белком его биологических свойств.
16.фолдинг белков-процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру.для многих белков,имеющих высокую молекулярную массу и сложную пространственную структуру,фолдинг протекаетпри участии специальной группы белков,которые называют шапероны(няни).на вновь синтезированном полипептиде имеется множество гидрофобных радикалов,ещё не спрятанных внутрь молекулы,и поэтому эти пептиды склонны к агрегации.белки-шапероны на время формирования нативной конформации белка отделяют реакционно-способные аминокислотные остатки от таких же остатков других аминокислот,дабы не произошла агрегация.
Шаперо́ны (англ. chaperones) — класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной третичной структуры повреждённых белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. Термин «молекулярный шаперон» впервые был использован в работе Ласкей и других при описании ядерного белка нуклеоплазмина, способного предотвращатьагрегирование белков-гистонов с ДНК при образовании нуклеосом. Шапероны есть во всех живых организмах, и механизм их действия, нековалентное присоединение к белкам и их «расплетение» с использованием энергии гидролизаАТФ также консервативен.
Многие шапероны являются белками теплового шока, то есть белками, экспрессия которых начинается в ответ на рост температуры или другие клеточные стрессы. Тепло сильно влияет на фолдинг белка, а некоторые шапероны участвуют в исправлении потенциального вреда, который возникает из-за неправильного сворачивания белков.
Другие шапероны участвуют в фолдинге только что созданных белков в тот момент, когда они «вытягиваются» из рибосомы. И хотя большинство только что синтезированных белков могут сворачиваться и при отсутствии шаперонов, некоторому меньшинству обязательно требуется их присутствие.
Другие типы шаперонов участвуют в транспортировке веществ сквозь мембраны, например в митохондриях иэндоплазматическомHYPERLINK «http://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%AD%D0%BD%D0%B4%D0%BE%D0%BF%D0%BB%D0%B0%D0%B7%D0%BC%D0%B0%D1%82%D0%B8%D1%87%D0%B5%D1%81%D0%BA%D0%B8%D0%B9_%D1%80%D0%B5%D1%82%D0%B8%D0%BA%D1%83%D0%BB%D1%83%D0%BC» HYPERLINK «http://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%AD%D0%BD%D0%B4%D0%BE%D0%BF%D0%BB%D0%B0%D0%B7%D0%BC%D0%B0%D1%82%D0%B8%D1%87%D0%B5%D1%81%D0%BA%D0%B8%D0%B9_%D1%80%D0%B5%D1%82%D0%B8%D0%BA%D1%83%D0%BB%D1%83%D0%BC»ретикулуме у эукариот.
Продолжают обнаруживаться новые функции шаперонов, например, участие в разрушении белка, деятельности бактериального адгезина и в реакциях на заболевания, связанные с агрегацией белков.