Чем объясняется многообразие функций белков кратко
Основные функции белков в клетке
Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.
Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.
Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.
В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:
1. Строительная функция
Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:
2. Транспортная функция
Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:
Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.
3. Регуляторная функция
Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:
4. Защитная функция
5. Двигательная функция
6. Сигнальная функция
7. Запасающая функция
8. Энергетическая функция
9. Каталитическая (ферментативная) функция
Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
Ферменты можно разделить на две группы:
10. Функция антифириза
11. Питательная (резервная) функция.
Решай задания и варианты по биологии с ответами
Чем объясняется многообразие функций белков кратко
Белки — это высокомолекулярные соединения (биополимеры), мономерами которых яв ляются аминокислоты, соединенные пептидными связями.
Аминокислотой называют органическое соединение, имеющее карбоксильную и амино группу, а также радикал. В природе встречается около 200 аминокислот, которые различаются взаимным расположением функциональных групп и радикалами, но только 20 из них входят в состав белков. Такие аминокислоты называют протеиногенными.
Не все протеиногенные аминокислоты могут синтези роваться в организме человека. Аминокислоты, которые образуются в организме человека в необходимом коли честве, называют заменимыми (их насчитывается 12), а аминокислоты, которые не синтезируются и должны поступать с пищей, — незаменимыми (8). К незамени мым аминокислотам относят валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин.
Уровни структурной организации белка.
У белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура белка — это последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью. Особенности аминокислотного состава белка обусловливают его пространственную укладку — возникновение вторичной и третичной структур. Изменение расположения хотя бы одной аминокислоты в первичной структуре влечет за собой измене ние более высоких структур, а также свойств белка в целом.
Вторичная структура представляет собой упорядоченную пространственную структуру белковой молекулы в виде спиралей или складок, поддерживаемых водородными связями, которые возникают между атомами кислорода и водорода. Болееменее длинные участки со вторичной структурой имеют, например, кератины волос и ногтей, фиброин шелка.
Четвертичная структура — это про странственная организация нескольких глобул, которая поддерживается слабы ми взаимодействиями (гидрофобными, ионными, водородными и др.). Четвертичная структура характер на для гемоглобина и хлорофилла.
По форме молекулы различают фи бриллярные и глобулярные белки. Первые из них вытянуты, как, например, колла ген соединительной ткани или кератины волос и ногтей. Глобулярные же белки имеют форму глобулы, как миоглобин мышц.
Белки выполняют в клетке ряд функций: пластическую (строительную), каталитическую (ферментативную), энергетическую, сигнальную (рецепторную), сократительную (двигательную), транспортную, защитную, регуляторную и запасающую. Строительная функция белков связана с их наличи ем в клеточных мембранах и структурных компонентах клетки. Энергетическая обусловлена тем, что при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,2 кДж энер гии. Белки — рецепторы мембран принимают участие в восприятии сигналов окружающей среды и их пе редаче в клетке, а также в межклеточном узнавании. Без белков невозможно движение клеток и организмов в целом. Они составляют основу жгутиков и ресничек, а также обеспечивают сокращение мышц и перемеще ние внутриклеточных компонентов. В крови человека и многих животных белок гемоглобин переносит кисло род и часть углекислого газа, другие белки транспортируют ионы и электроны. Защитная роль белков связана с иммунитетом: белок интерферон способен уничтожать многие вирусы, а белкиантитела участвуют в иммун ных реакциях. Среди белков и пептидов есть регулято ры, например, гормон поджелудочной железы, инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови. У неко торых организмов белки могут откладываться в запас, как у бобовых в семенах, или у птиц и пресмыкающихся в яйцах.
Биология
Белки
Белки — наиболее специфичны и важны для организма. Они относятся к непериодическим полимерам. В отличие от других полимеров их молекулы состоят из сходных, но нетождественных мономеров — 20 различных аминокислот.
Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде
Молекула аминокислоты состоит из специфической части (радикала R) и части, одинаковой для всех аминокислот, включающей аминогруппу (— NH2) с основными свойствами, и карбоксильную группу (СООН) с кислотными свойствами. Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность. Через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании полимера — белка. При этом из аминогруппы одной аминокислоты и карбоксила другой выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны соединяются, образуя пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.
Молекула белка представляет собой цепь из нескольких десятков или сотен аминокислот.
Молекулы белков имеют огромные размеры, поэтому их называют макромолекулами. Белки, как и аминокислоты, обладают высокой реактивностью и способны реагировать с кислотами и щелочами. Они различаются по составу, количеству и последовательности расположения аминокислот (число таких сочетаний из 20 аминокислот практически бесконечно). Этим объясняется многообразие белков.
В строении молекул белков различают четыре уровня организации:
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам. Однако строение белковых молекул зависит от свойств окружающей среды.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может возникать под воздействием высокой температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде первичной структуры — полипептидной цепи, Этот процесс частично обратим, и денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру.
Роль белка в жизни клетки огромна.
Белки — это строительный материал организма. Они участвуют в построении оболочки, органоидов и мембран клетки и отдельных тканей (волос, сосудов и др.). Многие белки выполняют в клетке роль катализаторов — ферментов, ускоряющих клеточные реакции в десятки, сотни миллионов раз. Известно около тысячи ферментов. В их состав, кроме белка, входят металлы Mg, Fe, Мn, витамины и т. д.
Каждая реакция катализируется своим особым ферментом. При этом действует не весь фермент, а определенный участок — активный центр. Он подходит к субстрату, как ключ к замку. Действуют ферменты при определенной температуре и рН среды. Особые сократительные белки обеспечивают двигательные функции клеток (движение жгутиковых, инфузорий, сокращение мышц и т. д.). Отдельные белки (гемоглобин крови) выполняют транспортную функцию, доставляя кислород ко всем органам и тканям тела. Специфические белки — антитела — выполняют защитную функцию, обезвреживая чужеродные вещества. Некоторые белки выполняют энергетическую функцию. Распадаясь до аминокислот, а затем до еще более простых веществ, 1 г белка освобождает 17,6 кДж энергии.
Биология. 11 класс
§ 4-1. Функции белков
Белки выполняют разнообразные биологические функции — структурную, транспортную, регуляторную и многие другие. При этом одной из самых важных функций белков в живых организмах является каталитическая (ферментативная).
Ферменты. Из курса химии вы знаете, что вещества, повышающие скорость химических реакций, называются катализаторами. Ферменты *(энзимы)* — это белки, которые выполняют функции биологических катализаторов, т. е. ускоряют протекание химических реакций в живых организмах. Без их участия биохимические процессы происходили бы слишком медленно или не происходили бы вообще. Ферменты осуществляют расщепление и синтез различных соединений, обеспечивая протекание обмена веществ. Практически все процессы жизнедеятельности обусловлены ферментативными реакциями.
Ферменты ускоряют химические реакции за счет тесного взаимодействия с молекулами субстратов — исходных реагирующих веществ. С субстратом (или субстратами) взаимодействует не вся молекула фермента, а лишь небольшой ее участок — активный центр. Чаще всего он образован несколькими аминокислотными остатками. Активный центр каждого фермента имеет особую форму и химическое строение, поэтому с ним могут связываться лишь определенные субстраты (рис. 4-1.1).
Присоединение субстрата вызывает небольшие изменения конфигурации активного центра — такие, чтобы максимально соответствовать субстрату. Функционально активные группы фермента, за счет которых будет протекать реакция, наиболее благоприятным образом располагаются в пространстве. Образно говоря, активный центр подстраивается под субстрат как перчатка, которую надевают на руку.
В результате присоединения к активному центру молекула субстрата особым образом располагается в пространстве, и в ее структуре ослабляются определенные химические связи. Реакционная способность субстрата возрастает. Поэтому, по сравнению с некатализируемой реакцией, ферментативное превращение субстрата в продукт (или продукты) происходит с меньшими затратами энергии и гораздо большей скоростью. Образовавшиеся продукты отделяются от активного центра. После этого он может принимать новые молекулы субстрата.
Сходство ферментов с обычными химическими катализаторами проявляется в том, что и те и другие увеличивают скорость реакции, но при этом не расходуются и могут использоваться многократно.
В ходе некоторых окислительно-восстановительных процессов, протекающих в живых организмах, образуется токсичное для клеток соединение — пероксид водорода (Н2О2). Без участия катализаторов его расщепление идет очень медленно: 2H2O2 → 2H2O + O2. Вы знаете, что в лаборатории при проведении этой реакции обычно используют неорганический катализатор, например оксид марганца (MnO2). В его присутствии разложение Н2О2 происходит значительно быстрее. В живых организмах под действием фермента каталазы этот процесс протекает с удивительно высокой скоростью: одна молекула каталазы расщепляет за 1 с около 200 000 молекул H2O2!
Ферменты являются белками, поэтому активно работают лишь в определенном диапазоне рН, температуры и других факторов. Например, фермент желудочного сока пепсин активен только в кислой среде, а ферменты слюны амилаза и мальтаза — в слабощелочной. В диапазоне 0—40 °С повышение температуры приводит к ускорению ферментативных реакций. Но при дальнейшем увеличении температуры реакции, катализируемые большинством ферментов, замедляются, а затем вовсе прекращаются. Значительное повышение температуры, изменение кислотности среды и других факторов приводит к денатурации ферментов, в результате чего они теряют способность связываться со своими субстратами.
*Существуют ферменты, которые, кроме активного центра, имеют один или несколько регуляторных (аллостерических) центров. С активным или регуляторным центром, либо с другими участками молекулы фермента могут связываться определенные вещества, влияющие на его активность. Вещества, повышающие скорость ферментативной реакции, называются активаторами, снижающие или блокирующие активность фермента — ингибиторами.
Ингибиторы, которые связываются с регуляторным (аллостерическим) центром, вызывают изменения пространственной конфигурации (конформации) фермента, приводящие к уменьшению его активности. Такой тип ингибирования называется аллостерическим (рис. 4-1.2, а).
Некоторые соединения, по структуре сходные с субстратом, могут связываться с активным центром фермента, но не способны подвергаться ферментативному превращению. Такие вещества препятствуют доступу субстрата в активный центр, тем самым снижая скорость ферментативной реакции. Поскольку молекулы субстрата и ингибитора конкурируют за активный центр, данный тип ингибирования назван конкурентным (рис. 4-1.2, б).
Известно также неконкурентное ингибирование, при котором ингибиторы присоединяются к молекуле фермента вне активного и регуляторного центров. Неконкурентные ингибиторы не мешают связыванию ферментов с субстратами, но вызывают такие изменения структуры, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт (рис. 4-1.2, в). Примером могут служить цианид-ионы (CN – ). Они подавляют активность ряда ферментов за счет связывания с ионами металлов, выполняющими роль кофакторов.*
*Ферменты широко используются в пищевой промышленности (при производстве сыров и других кисломолочных продуктов, соков, чая, овощных и фруктовых пюре, в хлебопечении, пивоварении, виноделии, для обработки мяса и т. п.). Их также применяют в сельском хозяйстве для получения кормов, в медицине для диагностики и лечения заболеваний, в текстильной и кожевенной промышленности для обработки тканей, кожи и меха, в производстве синтетических моющих средств и др.*
Кроме каталитической, белки выполняют и другие важные функции (таблица 4-1.1 ).
Функция
Пояснение и примеры
Являются биологическими катализаторами — повышают скорость протекания биохимических реакций, обеспечивая расщепление, синтез и внутримолекулярную перестройку различных соединений. Например, пищеварительные ферменты липазы ускоряют расщепление липидов, амилаза и мальтаза — углеводов, пепсин и трипсин — белков. *Рибулозодифосфат-карбоксилаза обеспечивает связывание углекислого газа в процессе фотосинтеза. Удвоение молекул ДНК происходит под действием фермента ДНК-полимеразы, образование РНК — под действием РНК-полимеразы*
Входят в состав всех компонентов клеток и различных внеклеточных структур. Например, кератин — основной компонент волос, ногтей, когтей, копыт, рогов, перьев. Эластин входит в состав стенок артерий, связок и др., коллаген — в состав кожи, сухожилий, костной, хрящевой и других тканей. *Склеротин является компонентом наружного скелета насекомых и паукообразных. Фиброин составляет основу коконов насекомых*
Переносят различные вещества от одних клеток и тканей к другим, обеспечивают их поступление в клетки, выведение из клеток, а также процессы внутриклеточного транспорта. Например, дыхательный пигмент гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных животных, а у многих моллюсков и ряда членистоногих эту функцию выполняет гемоцианин. *Глобулины плазмы крови транспортируют гормоны и ионы металлов (например, трансферрин — ионы железа, церулоплазмин — ионы меди), альбумины переносят высшие карбоновые кислоты и некоторые другие вещества*
Принимают участие во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы. Например, белки актин и миозин обеспечивают сократимость гладкой и поперечнополосатой мышечных тканей. *В основе движения жгутиков и ресничек эукариотических клеток лежит скольжение друг относительно друга микротрубочек, входящих в их состав. Оно обеспечивается взаимодействием белков тубулина и динеина*
Регулируют протекание различных физиологических процессов. Например, гормоны инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Процессы роста и физического развития человека протекают под контролем гормона соматотропина. *Другие тропные гормоны, секретируемые передней и средней долями гипофиза, также представляют собой полипептиды. Например, тиреотропин, стимулирующий деятельность щитовидной железы, гонадотропины, регулирующие работу половых желез, пролактин, контролирующий развитие и функционирование молочных желез и т. п. Гормон щитовидной железы кальцитонин и паратгормон, вырабатываемый паращитовидными железами, регулируют содержание ионов Са 2+ в организме*
Некоторые мембранные белки в ответ на действие определенных химических веществ или раздражителей иной природы изменяют свою конфигурацию. Это приводит к изменению протекания тех или иных внутриклеточных процессов. Таким образом, рецепторные белки обеспечивают прием внешних сигналов и ответные реакции клеток на эти сигналы. Например, зрительные пигменты глаза — родопсин (содержится в палочках) и йодопсины (в колбочках) — обеспечивают восприятие света фоторецепторными клетками, их возбуждение и запуск нервного импульса. *Другими примерами могут служить мембранные рецепторы, которые связывают молекулы гормонов, нейромедиаторов и др. Светочувствительный белок фитохром обеспечивает реакцию растений на изменение длины светового дня (фотопериодизм). Он играет важную роль в регуляции цветения, прорастания семян, формирования листьев и т. д.*
Токсины, выделяемые многими бактериями (дифтерийный, ботулиновый, столбнячный, холерный и др.) по химической природе являются белками. Действующие вещества в составе ядов змей, некоторых пауков, скорпионов и насекомых также представляют собой белки
Запасаются в качестве источника аминокислот, например, резервные белки, которые откладываются в семенах растений *(легумин, запасающийся в семенах бобовых и др.)*, или обеспечивают запасание других веществ. Так, миоглобин играет важную роль в создании кислородного запаса в мышечных волокнах. *Ферритин выполняет роль основного внутриклеточного депо железа у человека и животных*
После гидролиза до аминокислот могут подвергаться дальнейшему расщеплению и окислению с высвобождением энергии. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки используются в качестве источника энергии лишь в крайних случаях, когда истощаются запасы углеводов и жиров
*Натуральный шелк, получаемый из коконов шелкопряда, на 75 % состоит из фиброина и на 25 % из серицина. Фиброин — нерастворимый белок, вторичная структура которого (β-складчатый слой) обусловливает прочность шелка. Волокна шелка образованы фиброиновыми нитями. Снаружи они покрыты клейким водорастворимым серицином, который при производстве тканей удаляется. Шелковая нить имеет треугольное сечение и, как призма, преломляет свет, что вызывает красивое переливание и блеск. Шелк использовался для изготовления тканей еще в 4-ом тысячелетии до н. э. Шелковое волокно применяют в качестве шовного материала в хирургии.*
У пауков основу паутины составляет белок спидроин. Секрет паутинных желез выводится наружу в жидком виде. После этого структура спидроина изменяется, и он затвердевает в виде тонких нитей. В их составе участки β-складчатого слоя чередуются с эластичными полипептидными связками. Благодаря этому паутина обладает одновременно высокой прочностью и эластичностью. Она разрывается лишь при растяжении в 5 раз. По прочности паутина сопоставима со сталью, но при этом ее плотность в 6 раз меньше, чем у стали. Если бы паук создал нить длиной в земной экватор, она имела бы массу менее 500 г.
Чем объясняется многообразие функций белков кратко
Подробное решение Праграф § 7 по биологии для учащихся 9 класса, авторов В.В. Пасечник, А.А. Каменский, Е.А. Криксунов
1. Какова роль белков в организме?
Белки выполняют несколько основных ролей в нашем организме:
• являются материалом для построения всех клеток, тканей и органов;
• обеспечивают иммунитет организма и выступают в качества антител;
• участвуют в пищеварительном процессе и энергетическом обмене.
2. Какие продукты богаты белками?
Мясо, птица, рыба и морепродукты, молоко и молочные продукты, сыр, яйца, фрукты (яблоки, груши и ананасы, киви, манго, маракуйа, личи и др.).
Вопросы
1. Какие вещества называются белками или протеинами?
Белки — это природные органические вещества, состоящие из аминокислот и играющие фундаментальную роль в жизнедеятельности организма.
2. Что такое первичная структура белка?
Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
3. Как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка?
Четвертичная структура возникает в результате соединения нескольких макромолекул (глобул) с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырёх макромолекул белка.
4. Что такое денатурация белка?
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов.
5. По какому признаку белки делятся на простые и сложные?
Простые белки состоят только из аминокислот. Сложные белки в своем составе имеют еще и углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.
Задания
Вы знаете, что белок куриного яйца состоит в основном из протеинов. Подумайте, чем объясняется изменение структуры белка у варёного яйца. Приведите другие известные вам примеры, когда структура белка может измениться.
В результате воздействия высоких температур на яйцо происходит денатурация белка. В результате этого белок теряет свои свойства (прозрачность и др.).Любая термообработкка пищи (варка, жаренье, запекание) ведёт к денатурации белков. В результате белки становятся более доступны действию пищеварительных ферментов, сами же теряют функциональную активность.