Чем объясняется большое разнообразие белков ответ обоснуйте

Разработка урока биологии «Белки» (10 класс)

Онлайн-конференция

«Современная профориентация педагогов
и родителей, перспективы рынка труда
и особенности личности подростка»

Свидетельство и скидка на обучение каждому участнику

Разработка открытого урока по биологии

Учителя Колосковой Людмилы Алексеевны

«Белки, их строение; основные свойства и роль в живых организмах»

Цель: Углубить знания учащихся о строении, свойствах, функциях аминокислот, белков в жизнедеятельности организмов.

Расширить понятие о белках как о макромолекулах, биополимерах, играющих ведущую роль в строении и жизнедеятельности клетки;

Расширить понятие о мономерах белка – аминокислотах, особенностях их строения и разнообразия;

Расширить понятие об образовании и взаимодействии пептидных и других видов связи, первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуре белка;

Расширить понятие о зависимости разнообразия и функций молекул белка от их структуры;

Дать представление о денатурации, ренатурации и деструкции белка;

I . Организационный этап.

II . Актуализация опорных знаний.

— Догадайтесь о каких органических веществах идет речь: «Работа мышц, иммунитет, осуществление обмена веществ, ускорение биохимических реакций, восприятие окружающего мира – все это работа этих веществ» Они – основа жизни на Земле. (Белки)

III . Изучение нового материала.

Белок, протеины – откуда возникли такие различные названия одних и тех же веществ? Белки – основа живой клетки. Что такое жизнь? На этот вопрос наука пыталась ответить издавна. И ученые давно поняли, что главную роль в жизненных процессах играют белки. Символом начала жизни всегда было яйцо. Вот почему белок птичьих яиц дал название всему классу белков. Протеины (протос – главный, первый) – указывают на значимость белков в жизни.

Белки, по утверждению Ф. Энгельса, одна из форм существования жизни.

«Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явление жизни». ( К. Маркс, Ф.Энгельс. Собрание сочинений. Т.20).

Чем же удивительны белки? С чем связана тайна жизни? Почему понятие жизнь отождествляется с понятием белки? Важную, а может быть, и главную роль во всех жизненных процессах играют белки. Белки составляют 10–18% от общей массы клетки. В каждой клетке находится более 3000 молекул белков. В организме человека насчитывается свыше 10 млн. белков. В клетках белки играют важнейшую роль. Есть белки – переносчики веществ, ионов, протонов, электронов; есть биокатализаторы, есть регуляторы разнообразных процессов в клетках и организмах. Важную роль играют опорные и сократительные белки. Белки защищают организм от инфекции. Контакты клетки с внешней средой выполняют разнообразные белки, умеющие различать форму молекул, регистрировать температурные изменения, ничтожные примеси веществ, отличать один цвет от другого. Уже из этого можно сделать вывод: наиболее важными органическими соединениями клетки являются белки.

Молекулярный вес белков: от 6000 – до 1,5 млн – значит, что это макромолекула (полимер).

Мономером белка являются аминокислота. Всего известно 150 аминокислот, в состав живого входит – 20 аминокислот.

Аминокислота – амфотерное соединение, аминогруппа определяет щелочной характер кислоты, карбоксильная группа – кислотный характер. В ходе реакции полимеризации происходит образование высокомолекулярного вещества (полимера) за счет выделения низкомолекулярной молекулы Н ₂ О.

Первичная структура белка. Ни одно из природных соединений не обладает такими безграничными потенциальными возможностями изомерии, как белки. Именно так реализуется в природе бесконечное разнообразие структуры белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов. Каждый вид обладает сотнями и тысячами собственных, непохожих на аналогичные из других видов белков. Если бы в первичной структуре белков не было заложено этого качества, то не было бы и того разнообразия жизненных форм, к которым относимся и мы сами.

Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве (чаще всего спираль). Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей). Строго линейная полипептидная цепь встречается у ограниченного числа белков. Такую структуру имеет фиброин шелка – белок, синтезируемый гусеницами шелкопряда. В силу особых условий формирования шелкового волокна в мускульном прессе гусеницы нитевидные молекулы фиброина, почти лишенные обрамляющих главную полипептидную цепь радикалов, ориентируются вдоль шелкоотделительного протока и плотно упаковываются по ходу шелкового волокна. Однако даже в волокнистых фибриллярных белках очень редко удается обнаружить полностью растянутые полипептидные цепи. Рентгеновские снимки указывают на наличие в белках каким-то образом сложенных или скрученных полипептидных цепей. Некоторые участки полипептидной цепи в молекулах белков свернуты в виде спирали. Спираль характеризуется плотной упаковкой скрученной полипептидной цепи, так что все пространство внутри «цилиндра», в пределах которого идет закручивание, заполнено. Элементарно закручивание можно представить следующим образом: накручиваем кусочек проволоки на карандаш, получая тем самым спираль. Как мы видим, упаковка действительно очень плотная, но насколько близко располагаются относительно друг друга витки спирали? Очевидно, что витки можно сблизить или растянуть. Исследования ученых показали, что на каждый виток правозакрученной спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, радикалы которых направлены всегда наружу. Шаг спирали (расстояние между витками) составляет0,57 нм.

Считают, что третичная структура белковой молекулы определяется первичной структурой, т.к. решающая роль в поддержании характерного расположения полипептидной цепи принадлежит взаимодействию радикалов аминокислот. Особую роль в поддержании третичной структуры белка играют дисульфидные мостики, именно они прочно фиксируют расположение участков полипептидной цепи. Таким образом, положение в молекуле белка остатков цистеина предопределяет характер межрадикальных связей и, следовательно, третичную структуру.

Четвертичная структура – соединение друг с другом макромолекул белков образуют комплекс. Белки, относительные молекулярные массы которых превышают 50 000–60 000, как правило, состоят из субъединиц. Относительные молекулярные массы субъединиц колеблются от нескольких тысяч до нескольких десятков тысяч, а их число в таких супрамолекулах изменяется от 2 до 162. Структура, характеризующаяся наличием в белковой молекуле определенного числа полипептидных цепей или субъединиц, занимающих строго фиксированное положение, вследствие чего белок обладает той или иной биологической активностью, называется четвертичной. С этой точки зрения детально изучено строение некоторых белков.

Молекулы гемоглобина (М r = 68 000) построены из четырех субъединиц с молярной массой 17 000 каждая. Первичная, вторичная и третичная структуры субъединиц молекулы гемоглобина полностью выяснены. Установлено, что при соединении с кислородом молекула гемоглобина изменяет свою четвертичную структуру, захватывая кислород и запирая его внутри молекулы. Причина этого – изменение третичной структуры субъединиц. Таким образом, структура и функции молекулы гемоглобина тонко «пригнаны» друг к другу.

Самое поразительное явление состоит в том, что объединение субъединиц в супрамолекулу осуществляется самопроизвольно. Предполагают, что в каждой субъединице есть специфические контактные участки, взаимодействующие с таковыми в других субъединицах. Проделано уже много опытов с вирусами и фагами, где показано, что их можно разрушить, удалить нуклеиновую кислоту, а потом из белковых субъединиц снова собрать оболочку вируса или фага. Это убеждает в том, что в природе широко представлена автоматическая самосборка надмолекулярных структур, причем инициатором такой сборки является белковая молекула.

Классификация белков по составу

• К простым белкам (протеинам) относят альбумины, глобулины, гистоны, склеропротеины.

• К сложным белкам (протеидам) относят: фосфопротеиды (казеин), глюкопротеиды (муцин), нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, флавопротеиды, металлопротеиды.

Классификация белков по их структуре

• Фибриллярные белки – в них наиболее важна вторичная структура – нерастворимы в воде, отличаются механической прочностью. К ним относят коллаген и миозин.

• Глобулярные белки – в них наиболее важна третичная структура. Полипептидные цепи таких белков свернуты в компактные глобулы, они растворимы в воде или солевых растворах, легко образуют коллоидные суспензии. К глобулярным белкам относят ферменты и гормоны.

• Промежуточные белки – фибриллярной природы, но растворимы в воде, к ним относится фибриноген.

Классификация белков по их функциям

• Структурные белки – коллаген, склеротин, эластин.

• Каталитические белки – полимеразы, рибонуклеазы.

• Регуляторные белки – инсулин, глюкагон.

• Транспортные белки – гемоглобин, гемоцианин.

• Защитные белки – антитела, фибриноген.

• Двигательные, или мышечные, белки – миозин, актин.

• Резервные белки – казеин, альбумин.

• Сигнальные белки – рецепторы.

1. Белки – твёрдые вещества, растворимые и нерастворимые в воде. Оссеин – белок кости (Н). Кератин – (Н). Фиброноген – растворимый белок (Р). Фиброин – белок нити гусениц, пауков (Р), может переходить в нерастворимую форму.

2. Различная окраска: белая, красная (гемоглобин), синяя (гемоциан), чёрная (меланин), бесцветная.

3. Амфотерные соединения.

Под воздействием физико-химических факторов структура белка может изменяться (денатурация, ренатурация, деструкция).

Денатурация приводит к нарушению физико-химических свойств, но и, главное, биологических.

В основе раздражимости живых организмов лежит способность белков к денатурации и ренатурации. В этом заключается сигнальная функция белка. На поверхностной мембране клетки раполагаются белки, способные изменять свою структуру в ответ на действие различных факторов, так воспринимаются и передаются сигналы в клетку.

Фибриноген (Р) под действием ферментов превращается в фибрин (Н) (деструкция). Паук выделяет капельку секрета (фиброин) и прикрепляет её к опоре. Затем ниточка натягивается и этого достаточно, чтобы из растворимой формы он перешёл в нерастворимую (деструкция).

IV . Закрепление изученного материала.

1. Как называются белки, ускоряющие биохимические реакции обмена веществ?

2. «Все ферменты – белки, но не все белки – ферменты». Как вы понимаете это выражение?

3. Вспомните, из каких веществ состоят клеточные мембраны?

4. Как называется белок крови, который транспортирует кислород в клетки, а углекислый газ в легкие?

5. Вспомните, как называются белки, обеспечивающие сократимость мышц?

6. Какую функцию выполняют белки, которые образуют кожу, волосы, ногти, копыта, рога?

Изучить параграф № 3-4, изучить конспект.

Источник

Задания части 2 ЕГЭ по теме «Биосинтез белка. Генетический код»

1. Почему реакции биосинтеза белка называют матричными?

В основе реакций матричного синтеза лежит комплементарное взаимодействие между нуклеотидами. Образуются полимеры, строение которых полностью определяется строением исходного вещества – матрицы. ДНК является матрицей для синтеза иРНК, а иРНК является матрицей для синтеза белка.

2. В каких случаях изменение последовательности нуклеотидов ДНК не влияет на структуру и функции соответствующего белка?

1) Если изменился третий нуклеотид триплета и получился триплет, кодирующий ту же самую аминокислоту.
2) Если изменения произошли в участке ДНК, который не кодирует белок.

3. Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?

ДНК содержит информацию для синтеза белка, иРНК переносит эту информацию к рибосоме, рРНК входит в состав рибосом, тРНК доставляет к рибосоме аминокислоты.

4. Чем объясняется огромное разнообразие белков, образующихся в живых организмах? Укажите не менее трех причин.

1) В состав белков входит 20 видов аминокислот. Количество вариантов белка, состоящего из ста аминокислот, составляет 20 в степени 100.
2) В состав белков могут входить разнообразные небелковые компоненты, например, углеводы в гликопротеинах, гем в гемоглобине.
3) Генные мутации, постоянно происходящие в организмах, приводят к изменению структуры белка, кодируемого данным геном.

5. Рассмотрите предложенную схему классификации реакций матричного синтеза. Запишите в ответе пропущенный термин, обозначенный на схеме вопросительным знаком.

6. Белок состоит из 220 аминокислотных звеньев (остатков). Установите число нуклеотидов участков молекул иРНК и ДНК, кодирующих данный белок, и число молекул тРНК, необходимых для переноса аминокислот к месту синтеза. Ответ поясните.

1) одну аминокислоту кодируют три нуклеотида, число нуклеотидов на иРНК: 220 х 3 = 660;
2) число нуклеотидов на иРНК соответствует числу нуклеотидов на одной нити ДНК (660 нуклеотидов);
3) каждую аминокислоту переносит к месту синтеза одна тРНК, следовательно, число тРНК, участвующих в синтезе, равно 220

7. Найдите три ошибки в приведённом тексте. Укажите номера предложений, в которых они сделаны. (1) При биосинтезе белка протекают реакции матричного синтеза. (2) К реакциям матричного синтеза относят только реакции репликации и транскрипции. (3) В результате транскрипции синтезируется иРНК, матрицей для которой служит вся молекула ДНК. (4) Пройдя через поры ядра, иРНК поступает в цитоплазму. (5) Информационная РНК участвует в синтезе тРНК. (6) Транспортная РНК обеспечивает доставку аминокислот для сборки белка. (7) На соединение каждой из аминокислот с тРНК расходуется энергия молекул АТФ.

8. Лекарственный препарат рекомендуется принимать при инфекционно-воспалительных процессах в организме человека, вызванных патогенными бактериями. Препарат блокирует действие бактериальных белков-ферментов, регулирующих реакции с участием ДНК, что уменьшает рост и деление клеток бактерий, приводит к их гибели. На какие процессы в клетке бактерий воздействует этот препарат? Почему прекращается рост, деление и наблюдается гибель бактериальных клеток?

1) Препарат воздействует на процессы репликации и транскрипции.
2) Блокирование репликации не дает бактериальной клетке делиться.
3) Блокирование транскрипции не дает бактериальной клетке синтезировать белки, это приводит к гибели клетки.

9. Рассмотрите предложенную схему классификации реакций матричного синтеза. Запишите в ответе пропущенный термин, обозначенный на схеме вопросительным знаком.

10. Рассмотрите предложенную схему классификации нуклеиновых кислот, участвующих в процессе биосинтеза белка. Запишите в ответе пропущенный термин, обозначенный на схеме вопросительным знаком.

11. Как вы понимаете фразу: «Код ДНК триплетен, однозначен, вырожден»?

1) Код «триплетен» означает, что каждая из аминокислот кодируется тремя нуклеотидами.
2) Код «однозначен» — каждый триплет (кодон) кодирует только одну аминокислоту.
3) Код «вырожден» означает, что каждая аминокислота
может кодироваться более чем одним кодоном.

12. Найдите три ошибки в приведенном тексте «Реакции матричного типа». Укажите номера предложений, в которых они сделаны, исправьте их. Дайте правильную формулировку. (1) В матричных реакциях биосинтеза белка участвуют нуклеиновые кислоты. (2) В результате транскрипции синтезируется РНК, матрицей для которой служит участок ДНК. (3) Реакцию синтеза РНК катализирует фермент протеиназа. (4) Пройдя через поры ядерной оболочки, иРНК поступает в цитоплазму. (5) При трансляции на рибосомах осуществляется сборка молекул белка из аминокислот. (6) Информационная РНК служит матрицей для синтеза тРНК. (7) Последовательность соединения аминокислот в белке определяется последовательностью нуклеотидов в транспортной РНК.

1) 3 – реакцию синтеза РНК катализирует РНК-полимераза;
2) 6 – иРНК служит матрицей для синтеза белка (матрицей для синтеза тРНК служит участок молекулы ДНК);
3) 7 – последовательность соединения аминокислот в белке определяется последовательностью нуклеотидов в иРНК (ДНК)

Источник

Boпрос 1. Чем объясняется многообразие функций белков?
Многообразие функций белков объясня­ется многообразием их строения. Как из­вестно, в состав белков может входить 20 видов аминокислот. Но различное сочетание аминокислотных остатков в моле­куле полипептида (число их наименова­ний и последовательность) обеспечивает огромное разнообразие белков. Кроме то­го, белки могут иметь пространственную структуру молекулы. Все это способствует тому, что белки выполняют множество функций.
Вопрос 3. Какую роль играют белки-гормоны?
Белки-гормоны регулируют активность клетки и всех жизненных процессов ор­ганизма. Так, в организме человека сома-тотропин участвует в регуляции роста те­ла, инсулин поддерживает на постоянном уровне содержание глюкозы в крови.
Вопрос 4. Какую функцию выполняют бел­ки-ферменты?
Ферменты являются биологическими катализаторами, т. е. ускорителями хи­мических реакций в сотни миллионов раз. Ферменты обладают строгой специфично­стью по отношению к веществу, вступаю­щему в реакцию. Каждая реакция ката­лизируется своим ферментом.
Вопрос 5. Почему белки редко используются в качестве источника энергии?
Мономеры белков аминокислоты — ценное сырье для построения новых бел­ковых молекул. Поэтому полное расщеп­ление полипептидов до неорганических веществ происходит редко. Следователь­но, энергетическая функция, заключаю­щаяся в выделении энергии при полном расщеплении, выполняется белками до­вольно редко.

Источник

Биология. 10 класс

Органические вещества клетки

Органические вещества: белки

Органические вещества: нуклеиновые кислоты, АТФ

Необходимо запомнить

Клетки содержат тысячи различных белков. Белки являются биополимерами, состоящими из аминокислот. В молекуле белка аминокислотные остатки соединены прочными пептидными связями.

Молекулы различных белков отличаются друг от друга числом аминокислотных звеньев, составом аминокислот и последовательностью их чередования в полипептидной цепи. Таким образом, огромное разнообразие белков в природе объясняется безграничной возможностью различных сочетаний 20 аминокислот в полипептидных цепях.

Выделяют четыре уровня организации белковой молекулы, образуемые с помощью химических связей разных уровней. Высшие структуры белка (четвертичная, третичная, вторичная) могут разрушаться под действием внешних факторов. Этот процесс называется денатурацией. Процесс восстановления утраченной структуры называется ренатурацией.

Белки являются основой живой материи, так как участвуют во всех жизненных процессах. Они выполняют разнообразные функции в организме, среди которых наиболее важны каталитическая и структурная.

Нуклеиновые кислоты: ДНК и РНК, являются нерегулярными линейными полимерами, их мономеры – нуклеотиды.

Молекула ДНК имеет форму двойной спирали. Двойная полинуклеотидная цепочка молекулы ДНК строится по принципу комплементарности азотистых оснований (аденин комплементарен тимину, гуанин – цитозину). Молекулы РНК одноцепочечные. Различают три вида РНК: информационные РНК, транспортные РНК, рибосомные РНК.

ДНК содержится в ядре, митохондриях, хлоропластах; РНК – в ядре и цитоплазме.

Функция ДНК – хранение и передача наследственной информации, которая заключена в последовательности нуклеотидов. Редупликация ДНК обеспечивает передачу наследственной информации из поколения в поколение. При участии РНК осуществляется реализация наследственной информации.

АТФ – универсальное энергетическое вещество клетки. Молекула АТФ содержит две макроэргические связи, при разрыве которых освобождается энергия.

Функции белков

Типы РНК

Решение задач на нуклеотидный состав ДНК

Практическая работа «Сборка молекулы ДНК»

Витамины

Ферменты на службе человеку

В живых организмах ферменты обеспечивают протекание с высокой скоростью и избирательностью огромного количества разнообразных химических реакций. Оказывается, ферменты способны сохранять свою активность не только в живой клетке, но и вне организма. Этой особенностью ферментов успешно воспользовался человек. В настоящее время ферменты применяются во многих областях человеческой деятельности.

В медицине, например, применяются ферменты групп липаз, протеаз, амилаз. Они расщепляют жиры, белки, крахмал. Например, эти ферменты входят в состав таких лекарственных препаратов, как «Панзинорм», «Фестал». Эти средства используются с целью лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта. Некоторые ферменты способны растворять в кровеносных сосудах тромбы, они помогают при лечении гнойных ран.

Благодаря способности расщеплять крахмал фермент амилаза используется в пищевой промышленности: в пивоварении, виноделии и хлебопечении. В этой же области применяют липазы, которые расщепляют жиры и протеазы, расщепляющие белки. При изготовлении готовых каш и для смягчения мяса применяют протеазы. Препараты ферментов из микроорганизмов широко используют при производстве соков (выход плодового сока повышается на 10–20 %), а в сыродельной промышленности – для замены дефицитного сычужного фермента.

Широко используются ферменты и в бытовой химии. Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла. Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.

Существуют ферменты, которые могут выдерживать температуру выше 70 оС. Например, ферменты бактерий, живущих в горячих источниках. Такие ферменты используются в качестве добавок к стиральным порошкам для стирки в горячей воде. Исследования показали, что добавление ферментов в стиральные порошки на 30–35 % увеличивает моющую способность данного порошка.

Препараты ферментов, получаемых из микроорганизмов, употребляются в кожевенной промышленности для удаления волос и смягчения сырья.

В последние годы ферменты начали вытеснять традиционные химические катализаторы из тонкой химической индустрии. Перспективным является использование ферментов для переработки промышленных отходов, а также для создания биоэлектрохимических преобразователей энергии.

Источник

Многообразие функций белков

Вопрос 1. Чем объясняется многообразие функций белков?
Уникальные свойства белков заложены в колоссальном разнообразии пространственного строения их молекул. Это разнообразие белков определяется огромным числом возможных сочетаний аминокислотных остатков в длинных, состоящих, как правило, из нескольких сотен остатков, полипептидных цепях белков. Как известно, в состав белков может входить 20 видов аминокислот. Белки образуют различные соединения с различными веществами. Кроме того, белки могут иметь пространственную структуру молекулы. Установлено, что белки могут иметь различные размеры и форму. Многие белки содержат в своём составе такие металлы, как железо, цинк, медь и др. Все это способствует тому, что белки выполняют множество функций.

Вопрос 2. Какие функции белков вам известны?
1. Строительная (пластическая) функция. Белки являются непременным компонентом всех биологических мембран, составляют основу цитоскелета, входят в состав соединительных тканей, волосяного покрова, т.е. обеспечивают «строительную» функцию.
2. Ферментативная функция. Обладая, прежде всего, ярко выраженной каталитической способностью, они в качестве ферментов детерминируют интенсивность всех метаболических процессов в клетке и организме в целом. Белки служат ферментами, т. е. биологическими катализаторами. Примером может служить амилаза, расщепляющая крахмал до моносахаридов; пепсин, расщепляющий белки на пептиды.
3. Сократительная (двигательная) функция. Все виды движения, начиная с движений жгутиков бактерий и кончая движениями пальцев пианиста, обеспечиваются работой «белковых моторов» (сократительные белки). Сократительные свойства белков актина и миозина лежат в основе работы мышц.
4. Транспортная функция. Белки участвуют в транспорте молекул и ионов в пределах организма (гемоглобин переносит кислород из легких к органам и тканям, альбумин сыворотки крови участвует в транспорте жирных кислот).
5. Защитная функция. Она заключается в предохранении организма от повреждений и вторжения чужеродных белков и бактерий. Белки-антитела, вырабатываемые лимфоцитами, создают защиту организма от чужеродной инфекции, тромбин и фибрин участвуют в образовании тромба, тем самым, помогая организму избежать больших потерь крови.
6. Регуляторная функция. Белки-гормоны участвуют в регуляции активности клетки и всех жизненных процессов организма. Так, инсулин регулирует уровень сахара в крови и поддерживает его на определенном уровне.
7. Сигнальная функция. Белки формируют ионные каналы и осуществляют восприятие, трансформацию и передачу разнообразных внешних сигналов (белки-рецепторы).
8. Энергетическая функция. Она реализуется белками крайне редко. При полном расщеплении 1г белка способно выделиться 17,6кДж энергии. Однако белки для организма — очень ценное соединение. Поэтому расщепление белка происходит обычно до аминокислот, из которых строятся новые полипептидные цепочки. Они же осуществляют иммунологическую защиту от чужеродных соединений и патогенных микроорганизмов (защитные белки-иммуноглобулины).

Вопрос 3. Какую роль играют белки-гормоны?
Белки-гормоны контролирует физиологическую активность тканей и органов и всех жизненных процессов всего организма. Так, в организме человека соматотропин участвует в регуляции роста тела, инсулин поддерживает на постоянном уровне содержание глюкозы в крови.

Вопрос 4. Какую функцию выполняют белки-ферменты?
Белки-ферменты играют роль катализаторов, т. е. ускоряют химические реакции в сотни миллионов раз. Ферменты обладают строгой специфичностью по отношению к веществу, вступающему в реакцию. Каждая реакция катализируется своим ферментом.

Источник