Чем обусловлено многообразие белков 1 особенностью их первичной структуры 2

Ответы на спорные тестовые задания (продолжение)

В этой статье я решил продолжить публиковать ответы на спорные задания, которые мне присылали учащиеся и репетиторы по биологии и на которые я отвечал в комментариях.

Вопросов накопилось не мало и комментарии нужно долго «перелистывать», а в статье они размещаются более компактно.

Как наиболее полно использовать для подготовки к сдаче ЕГЭ тесты, составленные по старому, я описывал в статье ранее. Поэтому самой хорошей базой для подготовки является Открытый банк заданий ФИПИ, включающий тесты КИМов за все прошлые годы сдачи ЕГЭ и ОГЭ (ГИА) в нашей стране.

Трудно сказать, какой ответ имели в виду авторы-составители этого теста, так как лишайники — это «симбиотические организмы состоящие из гриба и водоросли», которые «занимают промежуточное положение между царствами растений и грибов». На мой взгляд подходят оба эти ответа как совершенно равнозначные.

Правильный ответ 2) наличием в их составе аминокислот.

Правильный ответ, это ответ 3 — митоза. Мейоз и гаметогенез с последующим оплодотворением приводят к постоянству числа хромосом в организмах из поколения в поколение при половом размножении.

4. Какой фактор приведёт к разобщённости особей одного вида:
1) борьба за существование
2) дрейф генов
3) изоляция
4) мутация

Правильный ответ 3 — изоляция.

5. Половое размножение, в отличие от бесполого:
1) способствует появлению мутаций
2) повышению адаптаций к новым условиям жизни
3) закреплению признаков одного из родителей
4) быстрому росту численности особей.

6. В селекции животных для выведения чистой линии проводят индивидуальный отбор с учётом:
1) генотипа особи
2) плодовитости особи
3) условий содержания
4) модификационной изменчивости.

Если используется термин «чистая линия», то совершенно неважно какой объект избран для селекции. Термином чистая линия характеризуется только генотип организма, поэтому правильный ответ 1.

Хотя болевые рецепторы расположены в дерме, но они — часть нервной системы, а нервная система формируется из эктодермы. Значит равильный ответ 1.

В результате каких мутаций появляются ДНК с изменённой последовательностью групп генов:
1) генных
2) геномных
3) хромосомных
4) аутосомных

Если мутация произошла не в одном гене, а в приличном участке хромосомы (в группе генов), то название такой мутации — хромосомная. Ответ 3.

Правильный ответ 4 — путем искусственного мутагенеза.

Хотя комбинативная изменчивость, как и мутационная, относится к форме наследственной изменчивости, но по сути то она не обеспечивает появления новых признаков. Но даже, если бы в ответе 3) речь шла о мутационной изменчивости следовало бы выбрать все равно ответ 2). Поскольку речь идет об эволюции вида в целом, то пусть хоть какие бы полезные мутации не происходили в генотипе отдельной особи, пока она не размножится (то есть, пока она не передаст своих признаков потомкам) эти мутации никак не скажутся на эволюции вида.

10. Какова роль клеточной инженерии в селекции растений:
1) изменяет сроки размножения растений.
2) изменяет филогенез ценных сортов
3) ускоряет сроки выведения сортов
4) усиливает скорость роста организмов

Основная роль (прямая роль) клеточной инженерии в селекции растений — это конечно же ускорение сроков выведения новых сортов.То есть правильный ответ 3). Все остальные ответы в одинаковой степени подходят не только для результатов применения клеточной инженерии в селекции, но и для любых традиционных методов селекции.

1 — неверно, так как это приводит к конкуренции;
2 — неверно, это пример нейтральных отношений.

Здесь некая казуистика у составителей этого задания. Если под одомашниванием животных человеком иметь в виду процесс идущий с доисторических времен, то конечно правильный ответ только 2. Человек оставлял на племя таких животных, признаки которых удовлетворяли его. Гибридизация же с последующим отбором — это уже современный этап селекции, развитие которого стало возможным с появлением науки генетики. Я уже перестал «сердиться» на них. Все равно авторы вопросов великое дело делают — создали тысячи тестовых заданий. В таком огромном «море» тестов без изъянов не обойтись. Главное, чтобы на экзаменах все абитуриенты оказывались в равных условиях. Поэтому меня больше возмущает другое. Ведь как-то по неправильным тестам ежегодно получают примерно 150 человек по 100 баллов. Делаю вывод, как минимум 150 раз совершается продажа «правильных» ответов перед экзаменами.

13. Образование в биосфере отложений кальция связано с жизнедеятельностью:
1) членистоногих
2) хемосинтезирующих бактерий
3) коралловых полипов
4) синезелёных.

Ответы составлены совершенно некорректно. В отложении кальция в самые древние эпохи Земли могли быть задействованы только бактерии (и сине-зеленые в том числе). Но мы знаем (и это основное в школьных учебниках), что отложения известняков (а это и есть основные залежи кальция), достигающие сотен метров, — результат деятельности эукариотных многоклеточных форм жизни — водных организмов, формирующих свои скелеты из извести. Это в основном коралловые полипы и моллюски. Думаю, что у составителей этого задания правильный ответ 3.

14. Образование почвы в биосфере связано с:
1) выходом животных на сушу
2) освоением суши автотрофными организмами
3) накоплением ила в гидросфере
4) образованием озонового экрана

Ответ 2) — освоением суши автотрофными организмами.

15. Верхушки главных корней рассады капусты прищипывают с целью:
1) усиления роста боковых корней
2) увеличения длины корневых волосков
3) увеличения числа придаточных корней
4) повышения устойчивости растений к неблагоприятным условиям.

Ответ — 1. Ответ 3 — не подходит так как для увеличения числа придаточных корней используют окучивание (засыпание землей нижней части стебля).

16. Организмы в процессе жизнедеятельности постоянно изменяют среду своего обитания, что способствует 1) круговороту веществ 2) саморазвитию экосистем
3) размножению организмов
4) росту и развитию организмов

О круговороте веществ, связанном с деятельностью живых систем, есть смысл говорить только в пределах всей биосферы. Отвечая на вопрос об «организмах в процессе их жизнедеятельности» вряд ли стоит мыслить так глобально, а достаточно «опуститься» до уровня какого-либо сообщества организмов, обитатели которого «постоянно изменяют среду своего обитания», способствуя «2) саморазвитию экосистем» и постепенной смене одних сообществ другими.

17. В основе какой функции белка лежит способность их молекул изменять свою структуру:
1) энергетической
2) информационной
3) сократительной
4) запасающей

Следует обратить внимание на «способность молекул изменять свою структуру». Ответ 1) в принципе тоже подходит, но не только белки, а любые органические вещества, поступившие «в топку» энергетического обмена, расщепляются (что невозможно без изменения структуры). Если же полагать, что в вопросе речь идет об изменениях в специфических структурах только белка, то ответ 3) — сократительная функция миозина, например, и основывается на его конформационных изменениях.

18. Клевер красный. занимающий определённый ареал, представляет собой уровень организации живой природы:
1) Организменный
2) Биоценотический
3) Биосферный
4) Популяционно-видовой

19. Действие раздражителей вызывает возникновение нервного импульса в телах чувствительных нейронов или в рецепторах чувствительных нейронов?

Действие раздражителей вызывает возникновение нервного импульса («производство» электрического тока) в рецепторах чувствительных нейронов и лишь затем нервный сигнал передается по аксону чувствительного нейрона к его телу.

20. Роль полового отбора в природе. Улучшает генофонд популяции или способствует развитию видовых признаков?

Собственно видовые признаки поддерживаются половым размножением в ходе естественного отбора. Отталкиваясь же от термина «половой отбор», при котором самцы соревнуются за самку исходя из качества своего фенотипа (а значит и лучшего по сравнению с другими самцами своего генотипа), можно сделать вывод о происходящем при этом улучшении генофонда популяции.

Конечно термин «вакцина» — это и препарат, получаемый из самих ослабленных бактерий и вирусов, и препарат, получаемый из продуктов их жизнедеятельности (анатоксин). Например, для профилактики заболеваний столбняком, дифтерией, дизентерией, стафилококковой инфекцией применяют анатоксины. Поэтому в данном тесте вместо одного правильного ответа даны три ответа совершенно равнозначно правильные (все правильные кроме третьего ответа).

22. В благоприятных условиях бактерии размножаются: 1) амитозом 2) половым путём 3) почкованием 4) спорами.

23. В результате митоза образуются: 1) зигота у сфагнума 2) сперматозоиды у мухи 3) почки у дуба 4) яйцеклетки у подсолнечника.

Бесспорно, что тест никуда не годный. Если надо выбрать один ответ, то у автора этого теста явно ответом будет: почки дуба. Это соматические диплоидные клетки, для которых основным способом деления является митоз (для старых клеток — амитоз). К сожалению такое часто встречается в тестовых заданиях, когда их авторы-составители как-будто бы напрочь забывают, что у растений мейотическому делению подвергаются споры, а сами гаплоидные половые клетки (гаметы) формируются митозами уже из гаплоидных спор, поэтому и ответ 4) тоже следует считать верным.

24. Почему важно, чтобы в процессе митоза произошло равномерное распределение хромосом между дочерними клетками: 1) в них сосредоточена наследственная информация о признаках организма 2) хромосомы в клетках тела парные 3) в состав хромосом входят нуклеиновые кислоты и белки 4) хромосомы в процессе митоза спирализуются.

В чем могла быть сложность в выборе ответа на этот вопрос? Дело в том, что все ответы сами по себе верные, но отвечает на поставленный вопрос только ответ 1).

1) распадается на отдельные мембранные пузырьки
2) растворяется, а затем собирается из отдельных молекул
3) исчезает (расщепляется ферментами), а затем синтезируется заново
4) сливается с наружной мембраной, а затем отделяется от нее

Сложность в выборе ответа на этот вопрос в том, что написано об этом лишь в каком-то одном из 5-7 хороших школьных учебников по Общей биологии. Конечно, такие уж слишком «глубококопательные» вопросы в тестовые задания не должны бы включаться вовсе (но с каждым годом таких «пакостей» будет все больше и больше). Кстати, этот тест некорректный ещё и потому, что ответы 2) «растворяется» и 3) «исчезает (расщепляется ферментами)» это одно и тоже. Мембрана состоит из органических веществ и «раствориться» она может не иначе как под действием ферментов!

27. Диплоидный набор хромосом в клетках шпината равен 12. В результате индуцированного мутагенеза получены 4 мутантные формы. Установите соответствие между кариотипом этих форм и разновидностью геномной мутации, в результате которой они образовались:
Кариотип
А) 10
Б) 11
В) 13
Г) 48

Геномная мутация
1) трисомия
2) моносомия
3) нуллисомия
4) полиплоидия

В школьном курсе биологии я не знаю ни одного базового учебника, где под геномной мутацией разбиралось бы что-либо подробнее, чем то, что геномная мутация бывает анеуплоидной и полиплоидной. Посмотрите мою статью. А — нуллисомия (3)— нехватка одной пары хромосом. Б — моносомия (2) — нехватка одной хромосомы. В — трисомия (1) — одна лишняя хромосома (у людей это болезнь Дауна, трисомия по 21 паре хромосом) Г — полиплоидия (4) — увеличение числа хромосом кратное диллоидному.

28. Все клетки человека получаются из одной путём:
1) размножения
2) репликации
3) митоза
4) мейоза

29. Генотип организма АаХВХВ. Какие типы гамет и в каком соотношении образует этот организм при не расхождении аутосом в первом мейотическом делении? Указать в них количество хромосом.

Так как аутосомы, содержащие аллели А и а не разойдутся в анафазе мейоза I, то после мейоза I будут две клетки c хромосомами, состоящими из двух сестринских хроматид: первая клетка AAaaХBХB и вторая клетка ХВХВ. После мейоза II первая их этих клеток даст 2 гаметы с хромосомами AaХB и АаХВ, а вторая даст 2 гаметы с хромосомами ХВ и ХВ.

30. Какой циф­рой на ри­сун­ке обо­зна­че­на часть дре­вес­но­го стеб­ля, в ко­то­рой об­ра­зу­ют­ся го­дич­ные коль­ца? (Указать нужно на камбий или древесину)

Камбий — это тонкий слой живых, постоянно делящихся меристематических клеток. ЗА СЧЕТ него и происходит прирост древесины, которую мы идентифицируем на срезе ствола по годичным кольцам. Значит каждое новое годичное кольцо — это результат работы клеток камбия, а совокупность всех имеющихся годичных колец образуют древесину. Поэтому остается только гадать какой ответ был задуман у авторов данного вопроса? Радует лишь то, что вопрос составлен настолько некорректно, что наверное любой абитуриент, подавший на апелляцию, добьется решения вопроса в свою пользу.

Уважаемые посетители блога, у кого возникнут вопросы к репетитору биологии по Скайпу, пишите в комментариях.

У меня на блоге вы можете приобрести ответы на все тесты ОБЗ ФИПИ за все годы проведения экзаменов по ЕГЭ и ОГЭ (ГИА).

Источник

Подготовка к ЕГЭ по биологии по теме: «БЕЛКИ»

Онлайн-конференция

«Современная профориентация педагогов
и родителей, перспективы рынка труда
и особенности личности подростка»

Свидетельство и скидка на обучение каждому участнику

«Органические вещества клетки. Белки»

1. Скорость химических реакций в клетке изменяют белки, выполняющие функцию

2. Молекула белка образует третичную структуру благодаря наличию в ней связей

1) между атомами углерода и кислорода

2) между радикалами аминокислот

3) пептидных между аминокислотами

4) водородных между витками спирали

3. Молекула белка приобретает спиральную конфигурацию за счёт образования связей

1) между радикалами

4. Чем обусловлено многообразие белков?

1) особенностью их первичной структуры

2) наличием в их составе аминокислот

3) наличием пептидных связей

4) способностью образовывать водородные связи

5. В каком органоиде накапливаются синтезируемые в клетке белки, жиры и углеводы?

3) рибосоме

4) комплексе Гольджи

6. Схема строения какой молекулы изображена на рисунке?

1) вторичная структура белка

2) вторичная структура ДНК

3) третичная структура белка

4) четвертичная структура ДНК

7. Белки, в отличие от нуклеиновых кислот,

1) участвуют в образовании плазматической мембраны

2) входят в состав хромосом

3) осуществляют транспортную функцию

4) являются полимерами

5) выполняют защитную функцию

6) переносят наследственную информацию из ядра к рибосоме

8. Четвертичная структура молекулы гемоглобина представляет собой

1) глобулу из одной полипептидной цепи

2) двойную полипептидную спираль

3) несколько соединённых полипептидных цепей

4) последовательность аминокислот в полипептидной цепи

9. Сигнальную, двигательную, транспортную и защитную функции в клетке выполняют

10. Вторичная структура белка поддерживается

1) ковалентными связями

2) водородными связями

3) гидрофобными взаимодействиями

4) электростатическими взаимодействиями

11. Защитную функцию в организме выполняют белки, которые

1) осуществляют транспорт кислорода

2) осуществляют иммунные реакции

3) регулируют обмен веществ

4) ускоряют химические реакции в клетке

12. Белок состоит из 140 аминокислотных остатков. Сколько нуклеотидов в участке гена, в котором закодирована первичная последовательность этого белка?

13. Белок состоит из 70 аминокислотных остатков. Сколько нуклеотидов содержит участок гена, в котором закодирована первичная структура этого белка?

2) 70

14. Молекула какого вещества, входящего в состав многих структур клетки, изображена на рисунке?

15. Сколько нуклеотидов содержит участок гена, в котором закодирована последовательность 20 аминокислот?

16. Рибосомы в клетке осуществляют процесс

1) клеточного дыхания

3) биосинтеза белка

4) транспорта вещест

17. Белок состоит из 310 аминокислотных остатков. Сколько нуклеотидов содержится в участке гена, в котором закодирована первичная структура молекулы этого белка?

18. Вторичная структура белка представляет собой

1) цепь, закрученную в спираль за счëт водородных связей

2) последовательность различных аминокислот в полипептидной цепи

3) пространственную структуру, которая определяет форму белка

4) последовательность триплетов нуклеотидов в полипептидной цепи

19. Какое число триплетов кодируют 27 аминокислот?

20. Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите уровень его организации, форму молекулы и вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Заполните пустые ячейки таблицы, используя термины и понятия, приведённые в списке. Для каждой ячейки, обозначенной буквами, выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.

Форма молекулы полипептида

Вид взаимодействия, поддерживающий структуру полипептида

взаимодействия между нуклеотидами

21. Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите уровень его организации, мономеры, которые его образуют, и вид химических связей между ними. Заполните пустые ячейки таблицы, используя термины и понятия, приведённые в списке. Для каждой ячейки, обозначенной буквой, выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.

Уровень организации полипептида

Вид химических связей между мономерами

Если Вы считаете, что материал нарушает авторские права либо по каким-то другим причинам должен быть удален с сайта, Вы можете оставить жалобу на материал.

Курс повышения квалификации

Дистанционное обучение как современный формат преподавания

Курс профессиональной переподготовки

Методическая работа в онлайн-образовании

Курс повышения квалификации

Современные педтехнологии в деятельности учителя

Ищем педагогов в команду «Инфоурок»

Найдите материал к любому уроку, указав свой предмет (категорию), класс, учебник и тему:

также Вы можете выбрать тип материала:

Общая информация

Похожие материалы

Конспект урока по биологии в 8 классе школы 8 вида

ХВОЙНЫЕ РАСТЕНИЯ ИНТРОДУЦЕНТЫ В ОЗЕЛЕНЕНИИ ГОРОДА ВОЛГОГРАДА урок биологии

Презентация по ботанике «Виды кактусов» (6 класс)

Презентация по ботанике на тему «Виды бамбука»

Внеурочное мероприятие «Экосистема озера Вшивое»

Презентация по биологии на тему «У нас живет хомяк»

Урок по биологии на тему «Биологические ритмы и работоспособность человека»

Вопросы для подготовки к экзамену

Не нашли то что искали?

Воспользуйтесь поиском по нашей базе из
5373512 материалов.

Вам будут интересны эти курсы:

Оставьте свой комментарий

Авторизуйтесь, чтобы задавать вопросы.

Госдума приняла закон об использовании онлайн-ресурсов в школах

Время чтения: 2 минуты

Путин поручил не считать выплаты за классное руководство в средней зарплате

Время чтения: 1 минута

Минпросвещения намерено расширить программу ускоренного обучения рабочим профессиям

Время чтения: 2 минуты

Учителям предлагают 1,5 миллиона рублей за переезд в Златоуст

Время чтения: 1 минута

Путин поручил разработать концепцию развития допобразования детей до 2030 года

Время чтения: 2 минуты

Более 50 российских школ перешли на дистанционку из-за коронавируса

Время чтения: 1 минута

Подарочные сертификаты

Ответственность за разрешение любых спорных моментов, касающихся самих материалов и их содержания, берут на себя пользователи, разместившие материал на сайте. Однако администрация сайта готова оказать всяческую поддержку в решении любых вопросов, связанных с работой и содержанием сайта. Если Вы заметили, что на данном сайте незаконно используются материалы, сообщите об этом администрации сайта через форму обратной связи.

Все материалы, размещенные на сайте, созданы авторами сайта либо размещены пользователями сайта и представлены на сайте исключительно для ознакомления. Авторские права на материалы принадлежат их законным авторам. Частичное или полное копирование материалов сайта без письменного разрешения администрации сайта запрещено! Мнение администрации может не совпадать с точкой зрения авторов.

Источник

РАЗДЕЛ 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

VI. Многообразие белков

В организме человека содержится свыше 50 000 индивидуальных белков, отличающихся первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Белки построены из 20 химически различных аминокислот, каждая из которых может занимать любое положение в полипептидной цепи. Кроме того, белки различаются количеством аминокислот, из которых они построены.

Однако большинство таких белков в среде должны принимать множество конформаций с приблизительно одинаковой энергией, но разными химическими свойствами и функциями. Поэтому в эволюции, по-видимому, была отобрана лишь небольшая часть возможных вариантов белков, которые способны принимать единственную стабильную конформацию.

Таким образом, первичная структура известных белков, отобранных эволюцией, обеспечивает исключительную стабильность одной из возможных конформаций, которая и определяет особенности функционирования данного белка.

Возникновение новых белков часто связано с незначительными изменениями в структуре уже имеющихся белков. Кроме того, благодаря генетическим механизмам, о которых будет сказано в разделе 4, белок с полезными свойствами или основная структурная часть этого белка могут входить в состав других белков. Такие белки, имеющие схожую последовательность аминокислот и родственные функции, объединяют в семейства родственных белков.

А. Классификация белков

До настоящего времен нет единой и стройной классификации, учитывающей различные параметры белков. В основе имеющихся классификаций обычно лежит один признак. Так, белки можно классифицировать:

✵ по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);

✵ по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);

✵ по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);

✵ по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.);

✵ по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.);

✵ по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);

✵ по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);

✵ по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т 1 /₂ менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т 1 /₂ которых исчисляют неделями и месяцами);

✵ по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Б. Классификация белков по форме молекул

Это одна из самых старых классификаций, которая делит белки на 2 группы: глобулярные и фибриллярные. К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т. е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде. Наглядные примеры строения и функционирования глобулярных белков — рассмотренные выше миоглобин и гемоглобины.

Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин — белок свёртывающей системы крови. На примере коллагенов и эластина рассмотрим особенности строения этих белков и связь их строения с функцией.

1. Строение и функции коллагенов

Коллагены — семейство родственных фибриллярных белков, секретируемых клетками соединительной ткани. Коллагены — самые распространённые белки не только межклеточного матрикса, но и организма в целом, они составляют около 1/4 всех белков организма человека. В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена (более подробно это описано в разделе 15). Фибриллы коллагена обладают огромной прочностью и практически нерастяжимы. Они могут выдерживать нагрузку, в 10 000 раз превышающую их собственный вес. По прочности коллагеновые фибриллы превосходят прочность стальной проволоки того же сечения. Именно поэтому большое количество коллагеновых волокон, состоящих из коллагеновых фибрилл, входит в состав кожи, сухожилий, хрящей и костей.

Необычные механические свойства коллагенов связаны с их первичной и пространственной структурами. Молекулы коллагена состоят из трёх полипептидных цепей, называемых α- цепями. Идентифицировано более 20 α-цепей, большинство которых имеет в своём составе 1000 аминокислотных остатков, но цепи несколько отличаются аминокислотной последовательностью. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи.

Первичная структура α-цепей коллагена необычна, так как каждая третья аминокислота в полипептидной цепи представлена глицином, около 1 /₄ аминокислотных остатков составляют пролин или 4-гидроксипролин, около 11% — аланин. В коллагене отсутствуют такие аминокислоты, как цистеин и триптофан, а гистидин, метионин и тирозин находятся лишь в очень небольшом количестве. В составе первичной структуры α-цепи коллагена содержится также необычная аминокислота — гидроксилизин. Полипептидную цепь коллагена можно представить, как последовательность триплетов Гли-Х-Y, где X и Y могут быть любыми аминокислотами, но чаще в положении X стоит пролин, а в положении Y — гидроксипролин или гидроксилизин. Каждая из этих аминокислот имеет большое значение для формирования коллагеновых фибрилл.

Пролин благодаря своей структуре вызывает изгибы в полипептидной цепи, стабилизируя левозакрученную спиральную конформацию. На один виток спирали приходится 3 аминокислотных остатка, а не 3,6, как это характерно для вторичной структуры глобулярных белков. Спираль пептидной цепи коллагена стабилизирована не за счёт водородных связей (так как пролин их не образует), а силами стерического отталкивания пирролидиновых колец в остатках пролина. В результате расстояние между аминокислотными остатками по оси спирали увеличивается, и она оказывается более развёрнутой по сравнению с туго закрученной α-спиралью глобулярных белков.

Спирализованные полипептидные цепи, перевиваясь друг около друга, образуют трёхцепочечную правозакрученную суперспиральную молекулу, часто называемую тропоколлагеном (рис. 1-41). Цепи удерживаются друг около друга за счёт водородных связей, возникающих между амино- и карбоксильными группами пептидного остова разных полипептидных цепей, входящих в состав трёхспиральной молекулы. «Жёсткие» аминокислоты — пролин и гидроксипролин — ограничивают вращение полипептидного стержня и увеличивают тем самым стабильность тройной спирали. Глицин, имеющий вместо радикала атом водорода, всегда находится в месте пересечения цепей; отсутствие радикала позволяет цепям плотно прилегать друг к другу.

Рис. 1-41. Строение молекулы тропоколлагена (фрагмент).

В результате такого скручивания пептидных остовов полипептидных цепей и наличия удлинённой структуры два других радикала из триады аминокислот Гли-Х-Y оказываются на наружной поверхности молекулы тропоколлагена. Некоторые комплементарные участки молекул тропоколлагена могут объединяться друг с другом, формируя коллагеновые фибриллы, причём эти участки расположены таким образом, что одна нить тропоколлагена сдвинута по отношению к другой примерно на 1/4 (рис. 1-42). Между радикалами аминокислот возникают ионные, водородные и гидрофобные связи.

Рис. 1-42. Строение коллагеновой фибриллы (фрагмент).

Важную роль в формировании коллагеновых фибрилл играют модифицированные аминокислоты: гидроксипролин и гидроксилизин. Гидроксильные группы гидроксипролина соседних цепей тропоколлагена образуют водородные связи, укрепляющие структуру коллагеновых фибрилл. Радикалы лизина и гидроксилизина необходимы для образования прочных поперечных сшивок между молекулами тропоколлагена, ещё сильнее укрепляющие структуру коллагеновых фибрилл. Кроме того, к гидроксильной группе гидроксилизина могут присоединяться углеводные остатки (гликозилирование коллагена), функция которых пока неясна.

Таким образом, аминокислотная последовательность полипептидных цепей коллагена позволяет сформировать уникальную по своим механическим свойствам структуру, обладающую огромной прочностью. Изменение в первичной структуре коллагена может приводить к развитию наследственных болезней (см. раздел 15).

2. Строение и функция эластина

В отличие от коллагена, образующего прочные фибриллы, способные выдержать большие нагрузки, эластин (также белок межклеточного матрикса) обладает резиноподобными свойствами. Нити эластина, содержащиеся в тканях лёгких, в стенках сосудов, в эластичных связках, могут быть растянуты в несколько раз по сравнению с их обычной длиной, но после снятия нагрузки они возвращаются к свёрнутой конформации.

Эластин содержит в составе около 800 аминокислотных остатков, среди которых преобладают аминокислоты с неполярными радикалами, такие как глицин, валин, аланин. Эластин содержит довольно много пролина и лизина, но лишь немного гидроксипролина; полностью отсутствует гидроксилизин.

Наличие большого количества гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулы, в результате полипептидные цепи эластина не формируют регулярные вторичную и третичную структуры, а принимают в межклеточном матриксе разные конформации с примерно равной свободной энергией (рис. 1-43). Это как раз тот случай строения первичной структуры, когда отсутствие одной стабильной упорядоченной конформации приводит к возникновению необходимых белку свойств.

Более подробно особенности строения и функционирования эластина рассмотрены в разделе 15.

Рис. 1-43. Случайные конформации молекулы эластина.

В. Классификация белков по химическому строению

Некоторые белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Их называют «простые белки». Примером простых белков могут служить основные белки хроматина — гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд (более подробно гистоны описаны в разделе 4). Рассмотренный выше белок межклеточного матрикса эластин также относят к простым белкам.

Однако очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют «сложные белки». Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы.

Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. Например, белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины. В состав гемопротеинов, кроме уже рассмотренных выше белков гемоглобинов и миоглобина, входят ферменты — цитохромы, каталаза и пероксидаза. Гем, присоединённый к разным белковым структурам, выполняет в них характерные для каждого из белков функции (например, в составе гемоглобина переносит O₂, а в составе цитохромов — электроны).

Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами.

В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов. Многие белки крови, а также рецепторные белки клеточной поверхности относят к гликопротеинам.

Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами — металлопротеинами.

Сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин) и небелковой части (простетическая группа), называют «холопротеин».

Г. Классификация белков по функциям

Белки выполняют в клетках множество биологических функций. По признаку сходства выполняемых белками функций их можно разделить на следующие большие группы.

Ферменты — специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций. Благодаря ферментам в клетке скорости химических реакций возрастают в миллионы раз. Так как ферменты, как и любые белки, имеют активный центр, они специфически связывают определённый лиганд (или группу похожих лигандов) и катализируют определённый тип химического превращения данной молекулы. В настоящее время известно около 2000 различных ферментов, ускоряющих различные химические реакции. Например, протеолитический фермент трипсин разрушает в белках пептидные связи, образованные карбоксильной группой основных аминокислот — аргинина или лизина. Фермент рибонуклеаза расщепляет фосфоэфирную связь между нуклеотидами в полинуклеотидной цепи.

Благодаря набору ферментов в клетках превращения поступающих в них веществ протекают не хаотично, а в строго определённых направлениях.

2. Регуляторные белки

К регуляторным белкам относят большую группу белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, которые воздействуют на специфические клетки- мишени. Например, гормон инсулин выделяется в кровь при повышении концентрации глюкозы в крови после еды и, стимулируя использование глюкозы клетками, снижает концентрацию глюкозы до нормы, т.е. восстанавливает гомеостаз.

Кроме того, к регуляторным относят белки, присоединение которых к другим белкам или иным структурам клетки регулирует их функцию. Например, белок кальмодулин в комплексе с четырьмя ионами Са 2+ может присоединяться к некоторым ферментам, меняя их активность.

Регуляторные ДНК-связывающие белки, присоединяясь в определённые моменты к специфичным участкам ДНК, могут регулировать скорость считывания генетической информации (они описаны в разделе 4).

3. Рецепторные белки

Сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы) действуют на внутриклеточные процессы через взаимодействие со специфическими белками-рецепторами. Так, гормоны, циркулирующие в крови, находят клетки-мишени и воздействуют на них, специфично связываясь с белками-рецепторами, обычно встроенными в клеточную мембрану. Для гидрофобных регуляторных молекул, проходящих через клеточную мембрану, рецепторы локализуются в цитоплазме клеток.

4. Транспортные белки

Многие белки крови участвуют в переносе специфических лигандов из одного органа к другому. Часто в комплексе с белками переносятся молекулы, плохо растворимые в воде. Так, белок плазмы крови альбумин переносит жирные кислоты и билирубин (продукт распада гема), а гемоглобин эритроцитов участвует в переносе O₂ от лёгких к тканям. Стероидные гормоны переносятся в крови специфическими транспортными белками.

Транспортные белки участвуют также в переносе гидрофильных веществ через гидрофобные мембраны. Так как транспортные белки обладают свойством специфичности взаимодействия с лигандами, их набор в клеточной мембране определяет, какие гидрофильные молекулы могут пройти в данную клетку. С помощью белков-переносчиков в клетку проникают глюкоза, аминокислоты, ионы и другие молекулы.

5. Структурные белки

Некоторые белки, расположенные определённым образом в тканях, придают им форму, создают опору, определяют механические свойства данной ткани. Например, как уже говорилось выше, главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий высокую прочность. Другой структурный белок (эластин) благодаря своему уникальному строению обеспечивает определённым тканям свойство растягиваться во всех направлениях (сосуды, лёгкие).

Некоторые белки, в частности иммуноглобулины, обладают способностью узнавать и связывать чужеродные молекулы, вирусные частицы и бактерии, в результате чего происходит их нейтрализация. Кроме того, комплекс чужеродной частицы с иммуноглобулином легко узнаётся и уничтожается клетками иммунной системы.

Защитными свойствами обладают белки свёртывающей системы крови, например, фибриноген, тромбин. Они участвуют в формировании тромба, который закупоривает повреждённый сосуд и препятствует потере крови.

7. Сократительные белки

Некоторые белки при выполнении своих функций наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться. К таким белкам относят актин и миозин — фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц. Другой пример таких белков — тубулин, из которого построены клеточные органеллы — микротрубочки. Микротрубочки в период деления клетки регулируют расхождение хроматид. Микротрубочки — важные элементы ресничек и жгутиков, с помощью которых клетки передвигаются.

Однако существует большое количество белков, имеющих уникальные функции, которые не вошли в эту довольно простую классификацию.

Д. Семейства родственных белков

В ходе эволюции в пределах одного биологического вида замены аминокислотных остатков могут приводить к возникновению разных белков, выполняющих родственные функции и имеющих гомологичные последовательности аминокислот. Гомологичными называют последовательности, имеющие много сходных черт. Они содержат во многих положениях одни и те же аминокислоты, называемые инвариантными, а в некоторых положениях могут находиться разные, но близкие по физико-химическим свойствам аминокислотные остатки.

Эти белки имеют поразительно схожие конформации: количество и взаиморасположение α-спиралей и/или β-структур, большинство поворотов и изгибов полипептидных цепей сходно или идентично. Такие белки, имеющие гомологичные участки полипептидной цепи, сходную конформацию и родственные функции, выделяют в семейства белков.

Пример семейства родственных белков — семейство миоглобина, куда включены, кроме самого миоглобина, и все виды гемоглобина.

1. Семейство сериновых протеаз

К семейству родственных белков относят сериновые протеазы. Это семейство ферментов, которые используют уникально активированный остаток серина, расположенный в активном центре, для связывания и каталитического гидролиза пептидных связей в белковых субстратах. Мишени для сериновых протеаз — специфические пептидные связи в белках (часто в других сериновых протеазах).

Для всех белков этого семейства характерно наличие в активном центре остатков Сер₁₉₅, Гис₅₇, Асп₁₀₂ (эту нумерацию используют независимо от их точного расположения в первичной структуре определённых сериновых протеаз). Выявлена также высокая схожесть их пространственных структур, несмотря на то, что только в 40% положений они содержат идентичные аминокислоты (рис. 1-44). Каталитический участок сериновых протеаз расположен в расщелине между двумя доменами.

Рис. 1-44. Пространственные структуры эластазы (А) и химотрипсина (Б).

Некоторые аминокислотные замены привели к изменению субстратной специфичности этих белков и к возникновению функционального многообразия внутри этого семейства. Так, пищеварительные сериновые протеазы участвуют в переваривании (гидролитическом расщеплении пептидных связей) денатурированных пищевых белков. К ним относят трипсин, химотрипсин, эластазу, но каждый из этих ферментов предпочитает разрывать пептидные связи, образованные определёнными аминокислотами.

Ещё большей субстратной специфичностью обладают сериновые протеазы, участвующие в тщательно контролируемых физиологических процессах, таких как активация каскада белков свёртывания крови, фибринолиза, активация белков системы комплемента, образования белковых гормонов. В процессе активации нативных белков сериновые протеазы гидролизуют одну или две особенные пептидные связи из сотен связей, имеющихся в белковом субстрате. Это связано с тем, что в нативном белке фермент узнаёт не только аминокислоты, непосредственно формирующие пептидную связь, но и некоторые аминокислотные остатки, окружающие связь, подвергающуюся ферментативному гидролизу.

Более подробно о сериновых протеазах можно прочесть в разделах 9, 14.

2. Суперсемейство иммуноглобулинов

В работе иммунной системы огромную роль играют белки, относящиеся к суперсемейству иммуноглобулинов. Это суперсемейство включает по крайней мере три больших семейства белков, участвующих в иммунной защите организма: семейство иммуноглобулинов, семейство Т-клеточных антигенраспознающих рецепторов и белки главного комплекса гистосовместимости I и II классов, которые в литературе обозначают МНС (от англ. major histocompatibility complex). В это суперсемейство включено также семейство адгезивных белков, участвующих в узнавании определённых типов клеток и их межклеточных взаимодействиях.

Основной критерий включения белков в суперсемейство иммуноглобулинов — их доменная организация, достоверная гомология аминокислотных последовательностей и пространственных структур отдельных доменов. Кроме того, белки этого суперсемейства имеют схожие функции: иммуноглобулины взаимодействуют с чужеродными структурами, находящимися в крови, лимфе, межклеточной жидкости или секретах желёз, а рецепторы Т-лимфоцитов и белки главного комплекса гистосовместимости — с антигенами, находящимися на поверхности клеток данного организма.

3. Семейство иммуноглобулинов

Иммуноглобулины, или антитела, — специфические белки, вырабатываемые В-лимфоцитами в ответ на попадание в организм чужеродных структур, называемых антигенами. В организме человека вырабатывается около 10 7 клонов В-лимфоцитов, каждый из которых специализирован на выработке одного из 10 7 видов иммуноглобулинов.

Все иммуноглобулины характеризуются общим планом строения, который мы рассмотрим на примере строения IgG.

Молекула IgG состоит из четырёх полипептидных цепей: двух идентичных лёгких (L — от англ. light), содержащих около 220 аминокислотных остатков, и двух тяжёлых (Н — от англ. heavy), состоящих из 440 аминокислот каждая. Все 4 цепи соединены друг с другом множеством нековалентных и четырьмя дисульфидными связями. Поэтому молекулу IgG относят к мономерам.

Лёгкие цепи IgG состоят из 2 доменов: вариабельного (V_L), находящегося в N-концевой области полипептидной цепи, и константного (C_L), расположенного на С-конце. Каждый из доменов состоит из 2 слоёв с β-складчатой структурой, где участки полипептидной цепи лежат антипараллельно. β-Слои связаны ковалентно дисульфидной связью примерно в середине домена (рис. 1-45).

Рис. 1-45. Строение иммуноглобулина G.

Тяжёлые цепи IgG имеют 4 домена: один вариабельный (V_H), находящийся на N-конце, и три константных (С_Н1, С_Н2, С_H3). Домены тяжёлых цепей IgG имеют гомологичное строение с доменами лёгких цепей. Между двумя константными доменами тяжёлых цепей С_Н1 и С_Н2 есть участок, содержащий большое количество остатков пролина, которые препятствуют формированию вторичной структуры и взаимодействию соседних Н-цепей на этом отрезке. Этот участок называют «шарнирной областью»; он придаёт молекуле гибкость.

Между вариабельными доменами тяжёлых и лёгких цепей находятся два идентичных участка, связывающих два одинаковых специфических антигена; поэтому такие антитела часто называют «биваленты». В связывании антигена с антителом участвует не вся аминокислотная последовательность вариабельных доменов обеих цепей, а всего лишь 20— 30 аминокислот, расположенных в гипервариабельных областях каждой цепи. Именно эти области определяют уникальные способности каждого клона антител взаимодействовать с соответствующим (комплементарным) антигеном.

Основные функции антител — обнаружение и связывание чужеродных антигенов, находящихся в организме вне его клеток (в крови, лимфе, межклеточной жидкости, в слизистых секретах). Это происходит с помощью специфических антигенсвязывающих участков разных клонов иммуноглобулинов. Кроме того, благодаря связыванию антигена с антителом облегчается процесс дальнейшего разрушения чужеродных веществ. Специфичность пути разрушения комплекса антиген — антитело зависит от класса антител.

Классы иммуноглобулинов. Существует 5 классов тяжёлых цепей иммуноглобулинов, отличающихся по строению константных доменов: α, δ, ε, y и μ. В соответствии с ними различают 5 классов иммуноглобулинов: А, D, Е, G и М. Особенности строения тяжёлых цепей придают их «шарнирным участкам» и С-концевым областям, характерную для каждого класса конформацию. Связывание антигена с антителом изменяет конформацию константных доменов тяжёлых цепей, что определяет путь разрушения комплекса в организме (связывание с белками системы комплемента или поглощение комплекса фагоцитирующими клетками).

Иммуноглобулины М — первый класс антител, синтезирующийся в развивающихся В-лимфоцитах. Различают 2 формы иммуноглобулинов М: мономерная, мембранно-связанная форма и пентамерная, секретируемая В-лимфоцитами, в кровь.

Мембранно-связанная форма иммуноглобулинов М. Созревающие В-лимфоциты, синтезируют мономерные бивалентные молекулы IgM, по структуре похожие на рассматриваемые выше IgG, которые встраиваются в плазматическую мембрану клеток и играют роль первых антиген-распознающих рецепторов. Прикрепление IgM к мембране осуществляется с помощью гидрофобного участка, находящегося в С-концевой («хвостовой») области тяжёлых цепей, содержащей 25 гидрофобных аминокислотных остатков.

Взаимодействие антигена с рецептором на поверхности В-лимфоцита, вызывает его размножение и образование целого клона лимфоцитов, происходящих из одной, стимулированной антигеном клетки. Этот клон В-лимфоцитов будет вырабатывать иммуноглобулины с одинаковыми антигенсвязывающими участками. Однако В-лимфоциты способны переключаться на выработку других классов антител.

Секреторная форма иммуноглобулинов М. Когда В-лимфоциты впервые встречаются в жидкостях организма с неизвестным ранее антигеном, они синтезируют и секретируют в кровь IgM, которые содержат пять мономерных субъединиц, связанных друг с другом дисульфидными связями и дополнительной полипептидной J-цепью (рис. 1-46).

Рис. 1-46. Строение пентамерной секреторной молекулы иммуноглобулина М.

В тяжёлых цепях их мономеров отсутствует гидрофобная «хвостовая» часть. Пентамерная молекула содержит 10 участков связывания с антигеном, что облегчает вероятность прикрепления неизвестного ранее антигена к иммуноглобулину (рис. 1-47).

Рис. 1-47. Связывание IgM с антигенами бактериальных клеток и их разрушение активированными белками системы комплемента.

Взаимодействие антигена с IgM изменяет его конформацию и индуцирует связывание его «хвостовой» области с первым компонентом системы комплемента. Если антиген расположен на поверхности микроорганизма, активирование системы комплемента вызывает нарушение целостности клеточной мембраны и гибель бактериальной клетки.

Иммуноглобулины G. В количественном отношении IgG доминируют в крови и составляют около 75% от общего количества этих белков. Строение IgG подробно описано выше. В крови IgG обнаруживают только в мономерной форме; он секретируется активированными В-лимфоцитами, в больших количествах при вторичном иммунном ответе, когда антиген повторно попадает в организм.

У человека обнаружено 4 подкласса IgG: IgGg₁, IgGg₂, IgGg₃, IgGg₄. Порядковый номер указывает на количественное содержание каждого подкласса в сыворотке (в наибольшем количестве содержится IgGg1, а в наименьшем — IgGg₄). Степень гомологии между этими подклассами очень высока (около 90 — 95%).

IgG не только эффективно связывают и инактивируют чужеродные молекулы и клетки, попавшие в организм, но также облегчают их дальнейшее уничтожение. Конформационные изменения в «хвостовой» области IgG после его взаимодействия с антигеном приводят к связыванию и активации белков системы комплемента. Кроме того, С-концевая область IgG способна взаимодействовать со специфическими рецепторами макрофагов и нейтрофилов, что приводит к фагоцитозу комплексов антиген-антитело и разрушению их в фагосомах (рис. 1-48).

IgG — единственный класс антител, способный проникать через плацентарный барьер и обеспечивать внутриутробную защиту плода от инфекций.

Иммуноглобулины А. Основной класс антител, присутствующий в секретах желёз организма (слюны, молока, пищеварительного сока, секретов дыхательных путей). В сыворотке крови его содержание не превышает 10 — 15% от общего количества иммуноглобулинов. Мономерная форма по строению напоминает IgG. Однако в секретах IgA находится в основном в форме димера, где мономеры соединены дополнительной пептидной цепью J (рис. 1-49).

Рис. 1-49. Строение димерной молекулы иммуноглобулина А.

На базальной поверхности эпителиальных клеток димер IgA специфически взаимодействует с белками клеточной поверхности, называемыми секреторным компонентом. Образующийся комплекс посредством эндоцитоза поглощается внутрь клетки и перемещается к апикальной части. Здесь комплекс подвергается действию протеолитических ферментов, и свободный димер высвобождается во внеклеточное пространство (рис. 1-50).

Рис. 1-50. Транспорт иммуноглобулинов А через эпителиальные клетки в протоки желёз.

Образующийся при взаимодействии IgA с антигеном комплекс не взаимодействует с белками системы комплемента и фагоцитирующими клетками, но препятствует прикреплению антигенов к поверхности эпителиальных клеток и проникновению их в организм.

Иммуноглобулины Е. Содержание этого класса иммуноглобулинов в крови крайне мало. IgE — мономеры, но, в отличие от IgG, их тяжёлые цепи е содержат не 3, а 4 константных домена. После синтеза и секреции в кровь В-лимфоцитами IgE связываются своими С-концевыми участками с соответствующими рецепторами на поверхности тучных клеток и базофилов. В результате они становятся рецепторами антигенов на поверхности данных клеток (рис. 1-51).

Рис. 1-51. Выброс биологически активных веществ тучной клеткой в результате присоединения антигена к фиксированным на её поверхности IgE.

После присоединения антигена хотя бы к двум антигенсвязывающим участкам двух соседних IgE клетка получает сигнал к секреции биологически активных веществ (серотонина, гистамина), хранящихся в секреторных пузырьках. Выброс этих веществ в значительной мере ответственен за развитие воспалительной реакции, а также таких аллергических реакций, как бронхиальная астма, крапивница, сенная лихорадка. Увеличение количества IgE может предшествовать развитию аллергических реакций.

Иммуноглобулины D. IgD обнаружены в крови в очень малых количествах. Мономерные белки играют роль рецепторов В-лимфоцитов; других функций у IgD пока не выявлено.

4. Семейство Т-клеточных антигенраспознающих рецепторов

Если антитела, вырабатываемые В-лимфоцитами, связывают антигены в жидкостях организма (так называемый гуморальный иммунитет), то Т-лимфоциты взаимодействуют с антигенами на поверхности заражённых вирусами и изменённых в результате опухолевой трансформации собственных клеток организма (клеточный иммунитет). Т-лимфоциты узнают антигены только в комплексе с молекулами МНС I или II класса, также присутствующими на клеточной поверхности.

Рецепторы Т-лимфоцитов — гетеродимеры, т. е. состоят из α- и β-цепей. Каждая цепь имеет два иммуноглобулиноподобных домена: вариабельный (V) и константный (С) (рис. 1-52). С-концевые участки каждой цепи встроены в плазматическую мембрану. Единственный антигенсвязывающий участок располагается между двумя вариабельными доменами Vα и Vβ. Количество рецепторов Т-лимфоцитов с разными антигенсвязывающими участками сопоставимо с разнообразием иммуноглобулинов.

Рис. 1-52. Строение рецептора Т-лимфоцитов.

Семейство белков главного комплекса гистосовместимости

Белки главного комплекса гистосовместимости были открыты при изучении вопросов внутривидовой пересадки тканей, откуда и произошло их название. Их называют также белками МНС (см. выше), или белками HLA (от англ. human lymphocyte antigen — человеческие лимфоцитарные антигены), так как впервые они были обнаружены на лимфоцитах человека.

Существует два основных класса молекул МНС: I и II. Молекулы МНС класса I расположены на поверхности практически всех клеток организма человека, а белки МНС класса II только на определённых клетках иммунной системы, называемых антигенпредставляющими клетками. К ним, в первую очередь, относят макрофаги и В-лимфоциты, контактировавшие с антигеном.

Молекулы МНС класса I — гетеродимеры. Они имеют одну полипептидную a-цепь, связанную нековалентными связями с небольшим внеклеточным белком β₂-микроглобулином. Полипептидная a-цепь имеет три внеклеточных глобулярных домена (α₁, α₂, α₃), трансмембранный участок и карбоксильный конец, локализованный в цитоплазме (рис. 1-53, А). α₃-Домен и β₂-микроглобулин имеют конформацию, напоминающую структуру иммуноглобулинов. Домены α₁ и α₂ содержат вариабельные участки, способные связывать «развёрнутый» антиген (чаще всего пептидный фрагмент чужеродного белка), расположенный на поверхности клеток.

Рис. 1-53. Строение белков главного комплекса гистосовместимости: МНС класса I (А) и МНС класса II (Б).

Молекулы МНС класса II — также гетеродимеры. Они состоят из двух полипептидных цепей — α и β, имеющих по одному консервативному иммуноглобулинподобному домену и по одному вариабельному домену на N-концевых участках. Связывание антигенов происходит в области вариабельных доменов α- и β-цепей (рис. 1-53, Б).

Чужеродные белки в клетке человека (например, белки вирусных частиц), в лизосомах подвергаются ограниченному протеолизу, и небольшие фрагменты этих белков вместе с белками МНС класса I или II экспонируются на поверхности клеточной мембраны.

Комплексы пептид — белок МНС узнаются рецепторами Т-лимфоцитов. В результате происходит специфическое взаимодействие (рис. 1-54), активация Т-лимфоцита и развитие иммунной реакции. Так, взаимодействие цитотоксического Т-лимфоцита с комплексом антиген — МНС I на поверхности заражённой вирусом клетки приводит к высвобождению лимфоцитом специальных белков, вызывающих повреждение и гибель заражённой клетки.

Рис. 1-54. Специфическое взаимодействие рецептора цитотоксического Т-лимфоцита с комплексом антиген-МНС I белком.

Е. Изофункциональные белки

Изофункциональные белки — семейства белков, выполняющих почти одинаковую или близкую функцию, но небольшие особенности строения и функционирования некоторых членов этого семейства могут иметь важное физиологическое значение. Пример таких белков — изоформы гемоглобина человека: НbА, НbА2, НbF и другие, рассмотренные выше. Все они представляют собой тетрамеры, но состоят из разного набора протомеров α, β, y, δ. Гемоглобины выполняют одинаковую функцию — присоединяют O₂ и переносят его в ткани. Однако каждый из них обладает функциональными особенностями. Так, гемоглобин F имеет большее сродство к O₂, чем НbА, и благодаря этому обеспечивает диффузию O₂ от НbА из крови матери к НbF в крови плода.

Изобелки — множественные формы белка, обнаруживаемые в организмах одного вида. Белки, выполняющие одинаковые функции в организмах разных биологических видов, носят название «гомологичные белки». Например, цитохром С — митохондриальный белок, участвующий в биологическом окислении, присутствует у многих видов животных. Цитохромы С курицы и утки отличаются лишь двумя аминокислотными остатками в первичной структуре, выполняют одинаковую функцию, но так как они принадлежат разным видам, то их относят к гомологичным белкам.

К изобелкам относят также множество изоформ структурного белка коллагена (см. раздел 15). Многие ферменты имеют несколько изоформ и носят название изоферментов (см. раздел 2).

Наш сайт не претендует на авторство размещенных материалов. Мы только конвертируем в удобный формат материалы, которые находятся в открытом доступе и присланные нашими посетителями.

Если вы являетесь обладателем авторского права на любой размещенный у нас материал и намерены удалить его или получить ссылки на место коммерческого размещения материалов, обратитесь для согласования к администратору сайта.

Разрешается копировать материалы с обязательной гипертекстовой ссылкой на сайт, будьте благодарными мы затратили много усилий чтобы привести информацию в удобный вид.

© 2018-2021 Все права на дизайн сайта принадлежат С.Є.А.

Источник